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| 透明帯様領域 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | 透明帯 | ||||||||
| パム | PF00100 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| 頭いい | SM00241 | ||||||||
| プロサイト | PDOC00577 | ||||||||
| メンブラノーム | 146 | ||||||||
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透明帯様ドメイン（ZPドメイン/ ZP様ドメイン/ ZPモジュール）[1] [2]は、約260個のアミノ酸からなる大きなタンパク質領域です。これは、さまざまな受容体様真核生物糖タンパク質で認識されています。[1] これらの分子はすべて、さまざまなドメインで構成される大きな細胞外領域を持つモザイクタンパク質であり、多くの場合、膜貫通ドメインと短い細胞質領域、またはGPIアンカーが続きます。[2]
機能的および結晶学的研究により、これらすべてのタンパク質に共通する「ZPドメイン」領域は、インタードメインリンカー（ITD）によって分離された、 2つの異なるが構造的に関連する免疫グロブリン様ドメイン、 ZP-NとZP-Cで構成されるタンパク質重合モジュールであることが明らかになりました。 [3] [4] [5] [6] [7] [8] [9] ZPモジュールは細胞外領域のC末端部分に位置し、非ポリマーファミリーメンバーENG [10]を除いて、ジスルフィド結合に関与する8つまたは10個の保存されたCys残基を含みます。[4] [5] [8] ZP-Cドメインには、重合を制御するEHP/IHPモチーフが含まれています。[11]
ホモポリマーZPモジュールタンパク質フィラメントである天然ヒトウロモジュリン（UMOD）の最初の3D構造がクライオ電子顕微鏡法によって決定されました。[12] [13]
分離されたZP-Nドメインの追加コピーは、脊椎動物と無脊椎動物の両方で受精に関与する卵殻タンパク質サブユニットのN末端領域に見られ、ヒトの透明帯成分ZP1、ZP2、ZP4が最もよく理解されています。[4] [14]軟体動物の「卵黄膜ライシン受容体」（VERL、Q8WR62）は軟体動物の卵の卵黄膜に見られ、22個のVERLリピートとそれに続くZPモジュールで構成されています。2017年の構造研究では、VERLリピートもZP-Nドメインであることが実証されました。[15]
例
このドメインを含むタンパク質をコードするヒト遺伝子には以下のものがあります。
参考文献
- ^ ab Bork P, Sander C (1992). 「精子受容体（Zp2およびZp3）とTGF-βタイプIII受容体に共通する大きなドメイン」. FEBS Lett . 300 (3): 237–40. doi : 10.1016/0014-5793(92)80853-9 . PMID 1313375. S2CID 38778076.
- ^ ab Jovine L、Darie CC、Litscher ES、Wassarman PM (2005)。 「透明帯ドメインタンパク質」。アンヌ。バイオケム牧師。74：83-114。土井：10.1146/annurev.biochem.74.082803.133039。PMID 15952882。
- ^ Jovine L, Qi H, Williams Z, Litscher E, Wassarman PM (2002). 「ZPドメインは細胞外タンパク質の重合のための保存されたモジュールである」Nat. Cell Biol . 4 (6): 457–61. doi :10.1038/ncb802. PMID 12021773. S2CID 11575790.
- ^ abc Monné M, Han L, Schwend T, Burendahl S, Jovine L (2008). 「ZP3 の ZP-N ドメインの結晶構造は動物の卵殻のコアフォールドを明らかにする」Nature . 456 (7222): 653–7. Bibcode :2008Natur.456..653M. doi :10.1038/nature07599. hdl : 11563/8930 . PMID 19052627. S2CID 4430083. PDB : 3D4C、3D4G、 3EF7
- ^ ab Han L, Monné M, Okumura, H, Schwend, T, Cherry, AL, Flot, D, Matsuda, T, Jovine, L (2010). 「全長 ZP3 の X 線構造から得られた卵殻形成と卵子精子相互作用に関する洞察」. Cell . 143 (3): 404–15. doi : 10.1016/j.cell.2010.09.041 . hdl : 11563/8931 . PMID 20970175. S2CID 18583237. PDB : 3NK3、3NK4
- ^ Lin SJ, Hu Y, Zhu J, Woodruff TK, Jardetzky TS (2011). 「ベータグリカン透明帯 (ZP)-C ドメインの構造は、ZP を介したタンパク質重合と TGF-β 結合に関する知見を提供する」Proc Natl Acad Sci USA . 108 (13): 5232–6. Bibcode :2011PNAS..108.5232L. doi : 10.1073/pnas.1010689108 . PMC 3069177 . PMID 21402931. PDB : 3QW9
- ^ Diestel U、Resch M、Meinhardt K、Weiler S、Hellmann TV、Mueller TD、Nickel J、Eichler J、Muller YA (2013)。「TGF-β受容体3（TGFR-3）の透明帯C末端（ZP-C）ドメインにおける新規TGF-β結合部位の同定」。PLOS ONE。8 （6）：e67214。Bibcode ：2013PLoSO ... 867214D。doi ：10.1371/ journal.pone.0067214。PMC 3695229。PMID 23826237。 PDB : 4AJV
- ^ ab Bokhove M, Nishimura K, Brunati M, Han L, de Sanctis D, Rampoldi L, Jovine L (2016). 「構造化されたドメイン間リンカーがヒトウロモジュリンの自己重合を誘導する」Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 113 (6): 1552–1557. Bibcode :2016PNAS..113.1552B. doi : 10.1073/pnas.1519803113 . PMC 4760807 . PMID 26811476. PDB : 4WRN、 5BUP
- ^ Bokhove M、Jovine L (2018)。「透明帯モジュールタンパク質の構造」。Curr . Top. Dev. Biol . Current Topics in Developmental Biology. 130 : 413–442. doi :10.1016/bs.ctdb.2018.02.007. ISBN 9780128098028. PMID 29853186。
- ^ 斉藤 T、ボクホフェ M、クロッチ R、サモラ＝カバレロ S、ハン L、レタルテ M、デ サンクティス D、ジョビン L (2017)。 「ヒトエンドグリン-BMP9相互作用の構造的基礎：BMPシグナル伝達とHHT1への洞察」。セルレポート。19 (9): 1917 ～ 1928 年。土井：10.1016/j.cellrep.2017.05.011。PMC 5464963。PMID 28564608。 PDB : 5HZV
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- ^ Stsiapanava A、Xu C、ブルナティ M、サモラ カバレロ S、シェーファー C、ボクホフェ M、ハン L、ヘベルト H、カロニ M、ヤマス S、ランポルディ L、ウー B、ジョヴィン L (2020)。 「透明帯モジュールポリマーである天然ヒトウロモジュリンのクライオEM構造」。エンボ J . 39 (24): e106807。土井：10.15252/embj.2020106807。PMC 7737619。PMID 33196145。 バイオRxiv 10.1101/2020.05.28.119206 PDB : 6TQK、 6TQL
- ^ Stsiapanava A, Xu C, Nishio S, Han L, Yamakawa N, Carroni M, Tunyasuvunakool K, Jumper J, de Sanctis D, Wu B, Jovine L (2022). 「ヒト糖タンパク質2およびウロモジュリンのデコイモジュールの構造と細菌接着因子FimHとの相互作用」Nat. Struct. Mol. Biol . 29 (3): 190–193. doi : 10.1038/s41594-022-00729-3 . PMC 8930769. PMID 35273390 . PDB : 7PFP、 7Q3N
- ^ Callebaut I、Mornon JP、Monget P (2007)。「分離されたZP-Nドメインは透明帯タンパク質のN末端拡張を構成する」。バイオインフォマティクス。23 ( 15 ) : 1871–1874。doi : 10.1093 /bioinformatics/btm265。PMID 17510169。
- ^ ラージ I、サダト アル ホセイニ H、ディオグアルディ E、西村 K、ハン L、ヴィラ A、デ サンクティス D、ジョビン L (2017)。 「受精時の卵皮と精子の認識の構造的基礎」。セル。169 (7): 1315–1326。土井：10.1016/j.cell.2017.05.033。PMC 5480393。PMID 28622512。 PDB : 5II4、5II5、5II6、5MR2、5IIC、5IIA、5IIB、 5MR3