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| ユーバ | |||||||||
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| シンボル | ユーバ | ||||||||
| パム | PF00627 | ||||||||
| ファム一族 | CL0214 | ||||||||
| エコド | 103.1.1 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| プロサイト | PDOC50030 | ||||||||
| SCOP2 | 1efu / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| 医療機器 | cd00194 | ||||||||
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ユビキチン関連（UBA）ドメインは、タンパク質間相互作用を介してユビキチンと非共有結合的に相互作用するタンパク質ドメインです。ユビキチンは、細胞内シグナル伝達経路の一部として、多くの場合タンパク質分解のシグナルとして、他のタンパク質と共有結合する小さなタンパク質です。UBAドメインは最も一般的なユビキチン結合ドメインの1つです。[2] [3]
関数
UBAドメインを含むタンパク質は、ヌクレオチド除去修復（NER）、紡錘体複製、細胞増殖など、さまざまな細胞プロセスに関与しています。[4]
ユビキチンプロテアソームシステム（UPS）を介したタンパク質分解により、細胞は細胞内タンパク質を選択的に負に制御することができます。タンパク質分解は、タンパク質の品質管理、シグナル伝達、および細胞周期の進行を維持するのに役立ちます。[5] [6] UBAは、ユビキチン鎖の伸長を制限し、ポリユビキチン化されたタンパク質を26Sプロテアソームに標的として分解することが提案されています。[7]これらは、タンパク質輸送、DNA修復、プロテアソーム分解、および細胞周期制御に関与するモジュラータンパク質で特定されています。
構造
UBAドメインは、約45アミノ酸残基の共通配列モチーフを持っています。[8]これらは3つのらせん状の束構造に折り畳まれます。 [2]
例
酵母 Rad23Aのヒトホモログは、内部UBAドメインとC末端UBAドメインの両方を含むヌクレオチド除去修復タンパク質の一例である。ヒトRad23A UBA(2)の溶液構造は、このドメインがコンパクトな3ヘリックス束を形成することを示した。[10]
UBA(1)とUBA(2)の構造を比較すると、両者は非常によく似た折り畳み構造を形成し、保存された大きな疎水性表面パッチを有していることが明らかになった。これは、多様なUBAドメインに存在する共通のタンパク質相互作用表面である可能性がある。ユビキチン がUBAドメインに結合するという証拠から、 UBAドメインの疎水性表面パッチがユビキチンの5本鎖βシート上の疎水性表面と相互作用することが予測される。[11]
このドメインは、細菌、ミトコンドリア、葉緑体由来の翻訳伸長因子EF1B（またはEF-Ts）のN末端ドメインと配列が類似している。[9]
参考文献
- ^ Zhang D、Raasi S 、 Fushman D (2008 年 3 月)。「親和性が違いを生む: ユビキリン 1 の UBA ドメインと単量体ユビキチンおよびポリユビキチン鎖との非選択的相互作用」。Journal of Molecular Biology。377 ( 1): 162–80。doi :10.1016/ j.jmb.2007.12.029。PMC 2323583。PMID 18241885 。
- ^ ab Dikic I、 Wakatsuki S、Walters KJ (2009 年 10 月)。「ユビキチン結合ドメイン - 構造から機能へ」。Nature Reviews 。分子細胞生物学。10 (10 ) : 659–71。doi :10.1038/nrm2767。PMC 7359374。PMID 19773779。
- ^ Husnjak K, Dikic I (2012 年 7 月 7 日). 「ユビキチン結合タンパク質: ユビキチンを介した細胞機能のデコーダー」. Annual Review of Biochemistry . 81 (1): 291–322. doi :10.1146/annurev-biochem-051810-094654. PMID 22482907.
- ^ Su V, Lau AF (2009 年 9 月). 「ユビキチン様およびユビキチン関連ドメインタンパク質: プロテアソーム分解における重要性」.細胞および分子生命科学. 66 (17): 2819–33. doi :10.1007/s00018-009-0048-9. PMC 2725189. PMID 19468686 .
- ^ Gomez TA、Kolawa N、Gee M、Sweredoski MJ、Deshaies RJ (2011 年 5 月)。「UBA-UBL ドメインタンパク質 Ddi1 の Rpn1 LRR ドメインにおける機能的ドッキング部位の 特定」。BMC Biology。9 : 33。doi : 10.1186 / 1741-7007-9-33。PMC 3126750。PMID 21627799。
- ^ Tse MK, Hui SK, Yang Y, Yin ST, Hu HY, Zou B, et al. (2011). 「X連鎖アポトーシス阻害タンパク質のUBAドメインの構造解析により、ユビキチン結合と自己会合のための異なる表面が明らかになった」. PLOS ONE . 6 (12): e28511. Bibcode :2011PLoSO...628511T. doi : 10.1371 /journal.pone.0028511 . PMC 3240630. PMID 22194841.
- ^ Li J, Chu H, Zhang Y, Mou T, Wu C, Zhang Q, Xu J (2012). 「イネのHGW遺伝子は、穂の出穂日と穀粒重量を制御するユビキチン関連（UBA）ドメインタンパク質をコードする」PLOS ONE . 7 (3): e34231. Bibcode :2012PLoSO...734231L. doi : 10.1371/journal.pone.0034231 . PMC 3311617 . PMID 22457828.
- ^ Hofmann K、 Bucher P (1996年5月)。「UBAドメイン：ユビキチン化経路の複数の酵素クラスに存在する配列モチーフ」。生化学科学の動向。21 (5):172–3。doi :10.1016/S0968-0004(96)30015-7。PMID 8871400 。
- ^ ab 川島武正; カルメン・ベルテ・コロミナス; マイケル・ウルフ; スティーブン・カサック; ルーベン・レーバーマン (1996 年 2 月 8 日)。「2.5 Å 解像度での大腸菌 EF-Tu· EF-Ts 複合体の構造」。ネイチャー。379 ( 6565 ) : 511–518。Bibcode :1996Natur.379..511K。doi : 10.1038/379511a0。PMID 8596629。S2CID 4273375 。
- ^ Dieckmann T、Withers-Ward ES、Jarosinski MA、Liu CF、Chen IS、Feigon J (1998 年 12 月)。「HIV-1 Vpr と相互作用するヒト DNA 修復タンパク質 UBA ドメインの構造」。Nature Structural Biology。5 ( 12 ) : 1042–7。doi :10.1038/4220。PMID 9846873。S2CID 30478711。
- ^ Mueller TD、Feigon J (2002 年 6 月)。「UBA ドメインの溶液構造 は、タンパク質間相互作用のための保存された疎水性表面を明らかにする」。Journal of Molecular Biology。319 ( 5): 1243–55。doi : 10.1016 /S0022-2836(02)00302-9。PMID 12079361 。