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| セリンO-アセチルトランスフェラーゼ | |||||||||
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 セリンアセチルトランスフェラーゼヘキサマー、インフルエンザ菌 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 2.3.1.30 | ||||||||
| CAS番号 | 9023-16-9 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
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酵素学では、セリンO-アセチルトランスフェラーゼ（EC 2.3.1.30）は、化学反応を触媒する酵素である。
- アセチルCoA + L -セリンCoA + O -アセチル- L -セリン
したがって、この酵素の2 つの基質はアセチル CoAとL -セリンであり、2 つの生成物はCoAとO -アセチル- L -セリンです。
この酵素はトランスフェラーゼファミリーに属し、特にアミノアシル基以外の基を転移するアシルトランスフェラーゼに属します。この酵素クラスの系統名はアセチルCoA:L-セリンO-アセチルトランスフェラーゼです。よく使われる他の名前には、SATase、L-セリンアセチルトランスフェラーゼ、セリンアセチルトランスフェラーゼ、セリントランスアセチラーゼなどがあります。この酵素はシステイン代謝と硫黄代謝に関与します。
構造研究
2007 年末現在、このクラスの酵素については 7 つの構造が解明されており、PDBアクセス コードは 1S80、1SSM、1SSQ、1SST、1T3D、1Y7L、および 2ISQ です。
N末端タンパク質ドメイン
| SATase N末端ドメイン | |||||||||
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 セリンアセチルトランスフェラーゼアポ酵素の構造（短縮形） | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | SATase_N | ||||||||
| パム | PF06426 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
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分子生物学では、タンパク質ドメイン SATase はセリンアセチルトランスフェラーゼの略で、大腸菌内でL -セリンからL -システインへの変換を触媒する酵素を指します。[1]より具体的には、その役割はアセチル CoAによるL -セリンの活性化を触媒することです。このエントリは、植物と細菌で保存されている配列を持つタンパク質のN 末端を指します。[2]
機能の重要性
セリンアセチルトランスフェラーゼというタンパク質のN末端ドメインは、アセチル基の転移を触媒します。この酵素はセリンをシステインに触媒し、最終的に必須アミノ酸の メチオニンに変換されます。科学者にとって特に興味深いのは、セリンアセチルトランスフェラーゼという酵素の自然な能力を利用して栄養上必須のアミノ酸を生成し、この能力を遺伝子組み換え植物を通じて活用する能力です。これらの遺伝子組み換え植物には必須の硫黄アミノ酸がより多く含まれ、人間や動物にとってより健康的な食事を意味します。[3]
構造
アミノ末端αヘリックスドメイン、特にアミノ酸残基His158（位置158のヒスチジン）とAsp143（位置143のアスパラギン酸）は、アセチル転移の基質と触媒三位一体を形成する。[4] N末端ドメインを形成するαヘリックスが8つある。[4]
参考文献
- ^ Denk D, Böck A (1987 年 3 月). 「大腸菌における L-システイン生合成: 野生型およびシステイン排出変異体からのセリンアセチルトランスフェラーゼ (cysE) 遺伝子のヌクレオチド配列と発現」. J. Gen. Microbiol . 133 (3): 515–25. doi : 10.1099/00221287-133-3-515 . PMID 3309158.
- ^ 斎藤 健、横山 秀、野地 正、村越 郁 (1995 年 7 月)。「スイカのシステイン生合成を制御する植物セリンアセチルトランスフェラーゼの分子クローニングと特性解析」。J . Biol. Chem . 270 (27): 16321–6. doi : 10.1074/jbc.270.27.16321 . PMID 7608200。
- ^ Tabe L、Wirtz M、Molvig L、Droux M、Hell R (2010 年 3 月)。「セリンアセチルトランスフェラーゼの過剰発現により、穀物マメ科植物の発育中の種子における O-アセチルセリンと遊離システインが大幅に増加した」。J . Exp. Bot . 61 (3): 721–33. doi :10.1093/jxb/erp338. PMC 2814105. PMID 19939888 .
- ^ ab Pye VE、Tingey AP、Robson RL、Moody PC (2004 年 9 月)。「大腸菌由来のセリンアセチルトランスフェラーゼの構造とメカニズム」。J . Biol. Chem . 279 (39): 40729–36. doi : 10.1074/jbc.M403751200 . PMID 15231846。
- Kredich NM, Tomkins GM (1966). 「大腸菌およびチフス菌におけるL-システインの酵素合成」J. Biol. Chem . 241 (21): 4955–65. doi : 10.1016/S0021-9258(18)99657-2 . PMID 5332668.
- Smith IK、Thompson JF (1971)。「インゲン豆の苗木（Phaseolus vulgaris）からのL-セリントランスアセチラーゼとO-アセチル-L-セリンスルフヒドリラーゼの精製と特性解析」。Biochim . Biophys. Acta . 227 (2): 288–95. doi :10.1016/0005-2744(71)90061-1. PMID 5550822。
