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| リボフラビンキナーゼ | |||||||||
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 サーモプラズマ・アシドフィラム由来リボフラビンキナーゼの結晶構造。[1] | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 2.7.1.26 | ||||||||
| CAS番号 | 9032-82-0 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
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| リボフラビンキナーゼ | |||||||||
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 サーモトガ・マリチナ由来のFAD合成酵素に結合するフラビンの結晶構造 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | フラボキナーゼ | ||||||||
| パム | PF01687 | ||||||||
| インタープロ | IPR015865 | ||||||||
| SCOP2 | 1mrz / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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| リボフラビンキナーゼ | |||||||||||
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| 識別子 | |||||||||||
| シンボル | リボフラビンキナーゼ | ||||||||||
| パム | PF01687 | ||||||||||
| インタープロ | IPR015865 | ||||||||||
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酵素学では、リボフラビンキナーゼ（EC 2.7.1.26）は化学反応を触媒する酵素である。
- ATP + リボフラビンADP + FMN
したがって、この酵素の2 つの基質はATPとリボフラビンであり、 2 つの生成物はADPとFMNです。
リボフラビンは、リボフラビンキナーゼ（ EC 2.7.1.26 ）の作用によって触媒活性補因子（FADとFMN）に変換され、FMNに変換されます。FAD合成酵素（EC 2.7.7.2）は、FMNをアデニル化してFADにします。真核生物は通常2つの別々の酵素を持っていますが、ほとんどの原核生物は両方の触媒を行うことができる単一の二機能性タンパク質を持っていますが、両方の場合に例外があります。真核生物の単機能性リボフラビンキナーゼは二機能性原核生物酵素と相同ですが、[2]単機能性FAD合成酵素は原核生物のそれとは異なり、PAPS還元酵素ファミリーに関連しています。[3]二機能性酵素の一部である細菌性FAD合成酵素は、ヌクレオチジルトランスフェラーゼと類似性があり、そのためFAD合成酵素のアデニル化反応に関与している可能性がある。[4]
この酵素は転移酵素ファミリーに属し、具体的にはアルコール基を受容体としてリン含有基を転移する酵素（ホスホトランスフェラーゼ）です。この酵素クラスの系統名は、ATP:リボフラビン 5'-ホスホトランスフェラーゼです。この酵素はフラボキナーゼとも呼ばれます。この酵素はリボフラビン代謝に関与します。
しかし、古細菌のリボフラビンキナーゼ（EC 2.7.1.161）は、一般的にATPではなくCTPをドナーヌクレオチドとして利用し、反応を触媒する。
- CTP + リボフラビンCDP + FMN [5]
リボフラビンキナーゼは他の種類の細菌からも分離できますが、それらはすべて同様の機能を持ちますが、アミノ酸の数は異なります。
構造
酵素の完全な配列は、X 線結晶構造解析とNMRで観察できます。Thermoplasma acidophilumから単離されたリボフラビンキナーゼ酵素には、220 個のアミノ酸が含まれています。この酵素の構造は、2.20 Å の解像度でX 線結晶構造解析によって決定されました。その二次構造には、 α ヘリックス形の残基が 69 個 (30%)、β シート構造の残基が 60 個 (26%) 含まれています。この酵素には、アミノ酸 131 と 133 にマグネシウム結合部位、アミノ酸 188 と 195 にフラビンモノヌクレオチド結合部位が含まれています。
2007 年末現在、このクラスの酵素については 14 の構造が解明されており、PDBアクセス コードは 1N05、1N06、1N07、1N08、1NB0、1NB9、1P4M、1Q9S、2P3M、2VBS、2VBT、3CTA、2VBU、2VBV です。
参考文献
- ^ PDB : 3CTA ; Bonanno, JB; Rutter, M.; Bain, KT; Mendoza, M.; Romero, R.; Smith, D.; Wasserman, S.; Sauder, JM; Burley, SK; Almo, SC (2008). 「Thermoplasma acidophilum 由来リボフラビンキナーゼの結晶構造」。
{{cite journal}}:ジャーナルを引用するには|journal=(ヘルプ)が必要です - ^ Osterman AL、 Zhang H、Zhou Q、Karthikeyan S (2003)。「リボフラビンキナーゼにおけるリガンド結合誘導性コンフォメーション変化：秩序だったメカニズムの構造的基礎」。生化学。42 ( 43): 12532– 8。doi :10.1021/bi035450t。PMID 14580199 。
- ^ ガッルッチョ M、ブリッツィオ C、トルチェッティ EM、フェランティ P、ジャナッツァ E、インディヴェリ C、バリレ M (2007)。 「大腸菌における過剰発現、ヒトFADシンテターゼのアイソフォーム2の精製および特性評価」。タンパク質指数プリフ。52 (1): 175–81 .土井:10.1016/j.pep.2006.09.002。PMID 17049878。
- ^ Srinivasan N, Krupa A, Sandhya K, Jonnalagadda S (2003). 「原核生物の二機能性FAD合成酵素の保存ドメインは、潜在的にヌクレオチド転移を触媒することができる」。Trends Biochem. Sci . 28 (1): 9– 12. doi :10.1016/S0968-0004(02)00009-9. PMID 12517446。
- ^ Ammelburg M、Hartmann MD、Djuranovic S、Alva V、Koretke KK、Martin J、Sauer G、Truffault V、Zeth K、Lupas AN、Coles M (2007)。「CTP依存性古細菌リボフラビンキナーゼがクレードルループバレルの進化に橋をかける」。Structure。15 ( 12 ) : 1577– 90。doi : 10.1016 / j.str.2007.09.027。PMID 18073108。
さらに読む
- CHASSY BM, ARSENIS C, MCCORMICK DB (1965). 「フラビンの側鎖の長さがフラボキナーゼとの反応性に及ぼす影響」J. Biol. Chem . 240 (3): 1338– 40. doi : 10.1016/S0021-9258(18)97580-0 . PMID 14284745.
- GIRI KV, KRISHNASWAMY PR, RAO NA (1958). 「植物フラボキナーゼに関する研究」. Biochem. J. 70 ( 1): 66– 71. doi :10.1042/bj0700066. PMC 1196627. PMID 13584303 .
- KEARNEY EB (1952). 「酵母フラボキナーゼとリボフラビン類似体の相互作用」J. Biol. Chem . 194 (2): 747– 54. doi : 10.1016/S0021-9258(18)55829-4 . PMID 14927668.
- McCormick DB; Butler RC (1962). 「肝臓フラボキナーゼの基質特異性」. Biochim. Biophys. Acta . 65 (2): 326– 332. doi :10.1016/0006-3002(62)91051-X.
- Sandoval FJ、Roje S (2005)。「FMN加水分解酵素は植物のリボフラビンキナーゼホモログに融合されている」。J . Biol. Chem . 280 (46): 38337– 45. doi : 10.1074/jbc.M500350200 . PMID 16183635。
- Solovieva IM、Tarasov KV、Perumov DA (2003 年 2 月)。「枯草菌由来の単機能フラボキナーゼの主な物理化学的特徴」。 生化学(モスクワ)。68 ( 2): 177– 81。doi : 10.1023 /A:1022645327972。PMID 12693963。S2CID 35221624。
- Solovieva, IM; Kreneva, RA; Leak, DJ; Perumov, DA (1999 年 1 月)。「ribR遺伝子は、枯草菌リボフラビンオペロンの調節に関与する単機能リボフラビンキナーゼをコードします」。Microbiology . 145 : 67–73 . doi :10.1099/13500872-145-1-67. PMID 10206712。
