| レンブプ |
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| 識別子 |
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| 別名 | RENBP、RBP、RNBP、レニン結合タンパク質 |
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| 外部ID | オミム: 312420 ; MGI : 105940 ;ホモロジーン: 2184 ;ジーンカード: RENBP ; OMA : RENBP - オルソログ |
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| RNA発現パターン |
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| Bgee | | 人間 | マウス（相同体） |
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| トップは | - 単球
- 脾臓
- 顆粒球
- 右副腎皮質
- 左肺上葉
- 右肺
- C1セグメント
- 脛骨神経
- 左副腎皮質
- 右冠動脈
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| | トップは | - 桑実胚
- 卵黄嚢
- 右腎臓
- 胚盤胞
- 原腸胚
- ヒトの腎臓
- 骨髄の間質
- 頭蓋骨
- 近位尿細管
- 虹彩
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| | より多くの参照発現データ |
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| バイオGPS |  | | より多くの参照発現データ |
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| 遺伝子オントロジー |
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| 分子機能 | - 酵素阻害活性
- エンドペプチダーゼ阻害活性
- 触媒活性
- イソメラーゼ活性
- ATP結合
- タンパク質ホモ二量体化活性
- プリンヌクレオチド結合
- N-アシルグルコサミン2-エピメラーゼ活性
- ペプチダーゼ阻害活性
| | 細胞成分 | | | 生物学的プロセス | - N-アセチルマンノサミンの代謝プロセス
- 血圧の調節
- N-アセチルノイラミン酸の異化プロセス
- 触媒活性の負の制御
- エンドペプチダーゼ活性の負の制御
- N-アセチルグルコサミンの代謝プロセス
- UDP-N-アセチルグルコサミン生合成プロセス
| | 出典：Amigo / QuickGO |
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| ウィキデータ |
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N-アシルグルコサミン2-エピメラーゼは、ヒトではRENBP遺伝子によってコードされる酵素である。[ 5 ] [ 6 ]
この遺伝子産物は、レニンと二量体を形成することでレニン活性を阻害し、この複合体は高分子量レニンとして知られている。コードされたタンパク質はロイシンジッパードメインを含み、これはレニンとの二量体形成に不可欠である。この遺伝子産物はN-アセチルグルコサミンからN-アセチルマンノサミンへの相互変換を触媒することができ、これはGlcNAc 2-エピメラーゼであることを示している。代替プロモーターを利用した転写バリアントが文献に記載されている。[ 6 ]
参考文献
- 1 2 3 GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000102032 – Ensembl、2017年5月
- 1 2 3 GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000031387 – Ensembl、2017年5月
- ↑ 「ヒトPubMed参照:」。米国国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ↑ 「マウス PubMed 参照:」。米国国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ↑ Takahashi S, Inoue H, Miyake Y (1992年8月). "レニン結合タンパク質のヒト遺伝子" . J Biol Chem . 267 (18): 13007– 13. doi : 10.1016/S0021-9258(18)42374-5 . PMID 1618798 .
- 1 2 「Entrez Gene: RENBP レニン結合タンパク質」。
さらに読む
- 井上博、高橋茂、福井和夫、三宅裕（1992）。「ロイシンジッパーモチーフの機能に関するヒトおよびラットのレニン結合タンパク質の遺伝学的および分子学的特性」。J . Biochem . 110 (4): 493–500 . doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a123609 . PMID 1723410 .
- 高橋S、三浦R、三宅Y（1985） 。「ヒト腎臓におけるレニン結合タンパク質（RnBP）の研究」。J . Biochem . 97（2）：671–7。doi ： 10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a135103。PMID 3924907。
- 村上和也、広瀬慎也、千野慎也ら（1983 ）。「レニン結合タンパク質の特性」。臨床および実験的高血圧、パートA。4 （ 11–12 ）： 2073–81。doi ：10.3109 / 10641968209062372。PMID 6756682。
- Faranda S、Frattini A、Vezzoni P (1995)「レニン結合タンパク質と宿主細胞因子をコードするヒト遺伝子はXq28で密接に連鎖しており、同じ方向に転写される」Gene . 155 (2): 237–9 . doi : 10.1016/0378-1119(94)00810-F . PMID 7721097 .
- van den Ouweland AM、Verdijk M、Kiochis P、et al. (1994)「ヒトレニン結合タンパク質遺伝子（RENBP）はXq28にマッピングされる」Genomics . 21 (1): 279–81 . doi : 10.1006/geno.1994.1259 . PMID 8088804 .
- Knöll A、Schunkert H、Reichwald Kら （1998）。「ヒトレニン結合タンパク質：完全なゲノム配列と男性のプロレニンレベルに対するイントロンT/C多型との関連」。Hum . Mol. Genet . 6（9）：1527–34。doi ： 10.1093 / hmg / 6.9.1527。PMID 9285790。
- Brenner V、Nyakatura G、Rosenthal A、 Platzer M (1997)「ヒトXq28上の2つの新規遺伝子のゲノム構造：IDHガンマとTRAPデルタのコンパクトなヘッド・トゥ・ヘッド配置はラットとマウスで保存されている」Genomics.44 ( 1 ) : 8–14.doi : 10.1006 / geno.1997.4822.PMID9286695 .
- Stäsche R、Hinderlich S、Weise C、et al. (1997) 「二機能性酵素はラット肝臓のN-アセチルノイラミン酸生合成の最初の2段階を触媒する。UDP-N-アセチルグルコサミン2-エピメラーゼ/N-アセチルマンノサミンキナーゼの分子クローニングと機能的発現」 J. Biol. Chem . 272 (39): 24319–24 . doi : 10.1074/jbc.272.39.24319 . PMID 9305888 .
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- Takahashi S, Kumagai M, Shindo S, et al. (2001). "レニンはN-アセチル-D-グルコサミン2-エピメラーゼ（レニン結合タンパク質）を阻害する". J. Biochem . 128 (6): 951–6 . doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022846 . PMID 11098137 .
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- Takahashi S, Ogasawara H, Takahashi K, et al. (2002). "N-アセチル-d-グルコサミン2-エピメラーゼ（レニン結合タンパク質）へのヌクレオチド結合を付与するドメインの同定". J. Biochem . 131 (4): 605–10 . doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a003140 . PMID 11926999 .
- Strausberg RL、Feingold EA、Grouse LH、et al. (2003) 「15,000を超える全長ヒトおよびマウスcDNA配列の生成と初期解析」 . Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 99 (26): 16899–903 . Bibcode : 2002PNAS...9916899M . doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC 139241. PMID 12477932 .
- Luchansky SJ、Yarema KJ、Takahashi S、Bertozzi CR (2003)。「GlcNAc 2-エピメラーゼはシアル酸代謝において異化作用を担う可能性がある」。J . Biol. Chem . 278 (10): 8035–42 . doi : 10.1074/jbc.M212127200 . PMID 12499362 .
- Bohlmeyer T、Ferdensi A、Bristow MR、et al. (2003)「ヒト心不全心室筋細胞におけるN-アシル-D-グルコサミン2-エピメラーゼ発現の選択的活性化」J. Card. Fail . 9 (1): 59–68 . doi : 10.1054/jcaf.2003.6 . PMID 12612874 .
- Gerhard DS、Wagner L、Feingold EA、et al. (2004) 「NIH全長cDNAプロジェクトの現状、品質、および拡張：哺乳類遺伝子コレクション（MGC）」 . Genome Res . 14 (10B): 2121–7 . doi : 10.1101 /gr.2596504 . PMC 528928. PMID 15489334 .
- Rual JF、Venkatesan K、Hao Tら（2005）。「ヒトタンパク質間相互作用 ネットワークのプロテオーム規模のマップに向けて」。Nature。437 （ 7062 ）：1173–8。Bibcode：2005Natur.437.1173R。doi：10.1038 / nature04209。PMID 16189514。S2CID 4427026。
