Loading article…
| マメ科植物レクチンドメイン | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | レクチン_legB | ||||||||
| パム | PF00139 | ||||||||
| ファム一族 | CL0004 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| プロサイト | PDOC00278 | ||||||||
| SCOP2 | 1lem / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
フィトヘマグルチニン（PHA、またはフィトヘマグルチニン）は、植物、特に特定のマメ科植物に含まれるレクチンです。PHAは実際には、ロイコアグルチニン（PHA-L）とPHA-Eと呼ばれる2つの密接に関連したタンパク質で構成されています。これらのタンパク質は、血液細胞を凝集させます。PHA -Eは赤血球を凝集させます。PHA-Lは白血球を凝集させます。フィトヘマグルチニンは、ガラクトース、N-アセチルグルコサミン、およびマンノースを含む複合オリゴ糖に対して炭水化物結合特異性を持っています 。[2]
最も高濃度で含まれるのは、調理していない赤インゲン豆と白インゲン豆（カネリーニ豆とも呼ばれる）です。 [3]また、他の多くの種類のインゲン豆や他の一般的な豆（Phaseolus vulgaris）、ソラマメ（Vicia faba）などのソラマメにも少量含まれています。[4]さまざまな生理作用があり、医学研究に使用されています。高用量では毒素となります。[4]
レクチンは細胞代謝にさまざまな影響を与えます。有糸分裂を誘発し、タンパク質の輸送と透過性に関して細胞膜に影響を与えます。レクチンはほとんどの哺乳類の赤血球タイプを凝集させます。 [要出典]
毒性
毒素として、豆などの生のまたは不適切に調理された豆類の摂取を通じて、人間などの単胃動物に中毒を引き起こす可能性がある。赤血球凝集単位（hau）で測定すると、生の赤インゲン豆には最大70,000 hauが含まれる可能性があるが、適切に調理すると200〜400 hauに減少する。[5]英国の科学者による研究では、豆を少なくとも5時間浸し、水を捨ててから、豆を100 °C（212 °F）の真水で少なくとも30分間煮沸することを推奨している。[6] 15 psiの圧力鍋を使用すると、豆を事前に浸さずに45分で調理できる。[7] 75 °C/ 167 °Fのスロークッカーなどの不十分な調理では、毒素が完全に破壊されない可能性がある。[8]
豆類にもαアミラーゼ阻害剤が含まれていますが、豆類を摂取した後にデンプンの消化に影響を与えるほどの量ではありません。[9]
わずか4個の生豆でも中毒を引き起こす可能性があります。症状は通常、摂取後1～3時間以内に激しい吐き気と嘔吐で始まり、その後下痢が起こります。一部の人では腹痛が報告されています。回復は通常は自然かつ迅速で、症状の発現後3～4時間以内に起こりますが、入院が必要なケースもあります。[10]
用途
医学では、これらのタンパク質は有用であり、Tリンパ球の細胞分裂を誘発し、ヒト末梢リンパ球から潜伏HIV -1を活性化するためのミトゲンとして使用される。神経科学における順行性トレーシングは、タンパク質産物フィトヘマグルチニンPHA-Lを分子トレーサーとして使用する研究方法であり、細胞に取り込まれ、シナプスを介して次の細胞に輸送され、それによって、神経インパルスが周核体（細胞体または細胞体）にある発生源からニューロンの遠心軸索にあるシナプス前部を経て、別のニューロンに入力を提供する遠心シナプスの終点まで移動する軸索投射と相対的な接続の経路をトレースする。[11]
フィトヘマグルチニンで培養したリンパ球は核型分析に使用できます。フィトヘマグルチニンによる末梢血リンパ球の刺激は、細胞周期の静止期G0期からG1期への移行、そしてその後のS期、G2期、M期への進行の古典的なモデルを示しています。[12]
歴史
1960 年以前、PHA の粗抽出物は赤血球の表面を覆い、赤血球を重くすることで白血球のバフィーコートの分離を改善することが知られていました。フィラデルフィアのペンシルベニア大学の免疫学者で病理学者のピーター・ノーウェルは、1960 年にこの目的で PHA を使用していましたが、正常な末梢血から採取したリンパ球の有糸分裂を刺激する能力があることも発見しました。彼の発見以前は、これらの細胞は分化の最終産物であると考えられていました。この研究は、染色体異常の体質研究に多大な影響を与えました。TC スーの 1979 年の著書「Human and Mammalian Cytogenetics an Historical Perspective」(ISBN 978-1-4612-6159-9) は、この歴史を知るための優れたリソースです。[引用が必要]
参考文献
- ^ Hamelryck TW、Dao-Thi MH、Poortmans F、Chrispeels MJ、Wyns L 、 Loris R (1996 年 8 月)。「フィトヘマグルチニン L の結晶構造」。The Journal of Biological Chemistry。271 ( 34 ): 20479–85。doi : 10.1074 /jbc.271.34.20479。PMID 8702788 。
- ^ 「PHA-E 仕様書 Medicago AB: Phytohaemagglutinin」(PDF)。2012 年 3 月 4 日のオリジナル(PDF)からアーカイブ。2010年 3 月 14 日に閲覧。
- ^ 「キドニービーンズ」。世界で最も健康的な食品。2007年10月18日時点のオリジナルよりアーカイブ。2007年11月5日閲覧。
- ^ ab 「Bad Bug Book (2012)」（PDF）。食品媒介病原微生物および天然毒素ハンドブック：フィトヘマグルチニン。米国食品医薬品局。p. 254。2013年12月27日閲覧。
- ^ 「Bad Bug Book (2012)」（PDF）。食品媒介病原微生物および天然毒素ハンドブック：フィトヘマグルチニン。食品医薬品局。2012年。 2022年2月2日閲覧。
生のインゲン豆には20,000～70,000 hau含まれており、完全に調理された豆には200～400 hau含まれている。
- ^ 「Bad Bug Book (2012)」（PDF）。食品媒介病原微生物および天然毒素ハンドブック：フィトヘマグルチニン。食品医薬品局。2012年。 2022年2月2日閲覧。
英国の科学者による研究では、豆を少なくとも5時間水に浸し、水を捨て、豆を新鮮な水で少なくとも30分間煮沸する必要があることが示唆されています。
- ^ Thompson, Lilian U.; Rea, Ramona L.; Jenkins, David JA (1983). 「レッドキドニービーンズのヘマグルチニン活性に対する熱処理の影響」Journal of Food Science . 48 : 235–236. doi :10.1111/j.1365-2621.1983.tb14831.x.
- ^ 「Bad Bug Book: 食品媒介病原微生物および天然毒素ハンドブック。第2版」（PDF）。米国食品医薬品局（FDA）。米国食品医薬品局。2012年。 2019年2月3日閲覧。
- ^ Layer P、Carlson GL、DiMagno EP（1985年6 月）。「部分的に精製された白豆アミラーゼ阻害剤は、in vitroでデンプンの消化を低下させ、ヒトの十二指腸内アミラーゼを不活性化する」。消化器病学。88 （6）：1895–902。doi ：10.1016/0016-5085（85）90016-2。PMID 2581844。
- ^ 「Bad Bug Book (2012)」（PDF）。食品媒介病原微生物および天然毒素ハンドブック：フィトヘマグルチニン。食品医薬品局。2012年。 2022年2月2日閲覧。
- ^ Carlson NR (2007).行動生理学、第9版。ボストン：ピアソン教育社。p. 144。ISBN 978-0-205-46724-2。
- ^ Darzynkiewicz Z、Traganos F、Sharpless T 、 Melamed MR (1976 年 8 月)。「リンパ球刺激: 迅速なマルチパラメータ分析」。米国科学アカデミー紀要。73 (8): 2881–4。Bibcode : 1976PNAS ... 73.2881D。doi : 10.1073 / pnas.73.8.2881。PMC 430788。PMID 822422。
外部リンク
- 米国国立医学図書館の医学件名標目(MeSH)におけるフィトヘマグルチニン