ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
| PP2R5B は |
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| 識別子 |
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| エイリアス | PPP2R5B、B56B、PR61B、タンパク質ホスファターゼ2調節サブユニットB'beta、B56beta |
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| 外部ID | オミム:601644; MGI : 2388480;ホモロジーン: 38157;ジーンカード: PPP2R5B; OMA :PPP2R5B - オルソログ |
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| 遺伝子の位置(マウス) |
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 | | クロ。 | 19番染色体(マウス)[2] |
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| | バンド | 19|19A | 始める | 6,277,795 bp [2] |
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| 終わり | 6,285,902 bp [2] |
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| RNA発現パターン |
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| ブギー | | 人間 | マウス(相同遺伝子) |
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| トップの表現 | - 小脳の右半球
- 小脳の傍小葉
- 橋
- 右前頭葉
- 前頭前皮質
- 小脳虫部
- 迷走神経背側運動核
- 側坐核
- 視床の外側核群
- 帯状回
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| | トップの表現 | - 副腎
- 小脳
- 小脳皮質
- 嗅球
- 神経軸の線条体
- 上前頭回
- 視床下部
- 一次視覚野
- 骨髄
- 海馬本体
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| | 参照表現データの詳細 |
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| バイオGPS | 
 | | 参照表現データの詳細 |
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| 遺伝子オントロジー |
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| 分子機能 |
- タンパク質結合
- タンパク質ホスファターゼ調節活性
- タンパク質ホスファターゼ活性化因子活性
| | 細胞成分 |
- 細胞質
- タンパク質ホスファターゼ2A型複合体
- 細胞質
- 核
| | 生物学的プロセス |
- タンパク質の自己リン酸化の調節
- DNA結合転写因子活性の正の調節
- IRE1を介した未折り畳みタンパク質応答
- G0からG1への遷移の負の調節
- 神経栄養因子TRK受容体シグナル伝達経路の正の調節
- ニューロン投射発達の正の調節
- タンパク質含有複合体の組み立ての正の調節
- ペプチジルチロシンリン酸化の調節
- RNAポリメラーゼIIによる転写の正の制御
- シグナル伝達
- シグナル伝達受容体の活性の調節
- 成長因子刺激に対する細胞反応
- タンパク質リン酸化の調節
- ホスファチジルイノシトール3キナーゼシグナル伝達の調節
- リン酸化タンパク質ホスファターゼ活性の調節
- タンパク質の脱リン酸化
- タンパク質キナーゼBシグナル伝達の負の調節
| | 出典:Amigo / QuickGO |
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| ウィキデータ |
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セリン/スレオニンタンパク質ホスファターゼ2A 56 kDa調節サブユニットβアイソフォームは、ヒトではPPP2R5B遺伝子によってコードされる酵素である。[5] [6]
関数
この遺伝子の産物はホスファターゼ 2A 調節サブユニット B ファミリーに属します。タンパク質ホスファターゼ 2A は 4 つの主要な Ser/Thr ホスファターゼの 1 つであり、細胞の成長と分裂の負の制御に関与しています。これは、触媒サブユニットと定常調節サブユニットから構成される共通のヘテロマーコア酵素で構成され、さまざまな調節サブユニットと関連しています。B 調節サブユニットは、基質選択性と触媒活性を調節する可能性があります。この遺伝子は、調節サブユニット B56 サブファミリーのベータアイソフォームをコードします。[6]
インタラクション
PPP2R5BはPPP2R1B [7]およびPPP2CAと相互作用することが示されている。[7] [8]
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000068971 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000024777 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ McCright B、Virshup DM (1995 年 11 月)。「タンパク質ホスファターゼ 2A調節サブユニットの新しいファミリーの同定」。The Journal of Biological Chemistry。270 (44): 26123–8。doi : 10.1074 /jbc.270.44.26123。PMID 7592815。
- ^ ab 「Entrez Gene: PPP2R5B タンパク質ホスファターゼ 2、調節サブユニット B'、ベータアイソフォーム」。
- ^ ab McCright B、Rivers AM、Audlin S、Virshup DM (1996 年 9 月)。「タンパク質ホスファターゼ 2A (PP2A) 調節サブユニットの B56 ファミリーは、PP2A を核と細胞質の両方に標的とする分化誘導性リン酸化タンパク質をコードします」。The Journal of Biological Chemistry。271 ( 36): 22081–9。doi : 10.1074/jbc.271.36.22081。PMID 8703017。
- ^ Goudreault M、D'Ambrosio LM、Kean MJ、Mullin MJ、Larsen BG、Sanchez A、Chaudhry S、Chen GI、Sicheri F、Nesvizhskii AI、Aebersold R、Raught B、Gingras AC (2009 年 1 月)。「PP2A ホスファターゼ高密度相互作用ネットワークにより、大脳海綿状血管腫 3 (CCM3) タンパク質にリンクされた、新しいストリアチン相互作用ホスファターゼおよびキナーゼ複合体が特定されました」。分子および細胞プロテオミクス。8 (1): 157–71。doi : 10.1074/mcp.M800266 - MCP200。PMC 2621004。PMID 18782753。
さらに読む
- Le Rouzic E、Benichou S ( 2006)。 「 HIV-1 の Vpr タンパク質: ウイルスのライフサイクルに沿った異なる役割 」。Retrovirology。2 : 11。doi : 10.1186 / 1742-4690-2-11。PMC 554975。PMID 15725353。
- Zhao RY、Elder RT (2005 年 3 月)。「ウイルス感染と細胞周期 G2/M 制御」。 細胞研究。15 ( 3): 143–9。doi : 10.1038/ sj.cr.7290279。PMID 15780175。
- Zhao RY、Bukrinsky M、Elder RT (2005 年 4 月)。「HIV-1 ウイルスタンパク質 R (Vpr) と宿主細胞応答」。インド医学研究ジャーナル。121 (4): 270–86。PMID 15817944 。
- Cross SH、 Charlton JA、Nan X、Bird AP (1994 年 3 月)。「メチル化 DNA 結合カラムを使用した CpG アイランドの精製」。Nature Genetics 6 ( 3 ) : 236–44。doi :10.1038/ng0394-236。PMID 8012384。S2CID 12847618。
- Zolnierowicz S、Van Hoof C、Andjelković N、Cron P、Stevens I、Merlevede W、Goris J、Hemmings BA (1996 年 7 月)。「タンパク質ホスファターゼ 2A0 に関連する可変サブユニットは、新しいマルチメンバーの調節サブユニット ファミリーを定義します」。The Biochemical Journal。317 ( 1 ) : 187–94。doi :10.1042/bj3170187。PMC 1217462。PMID 8694763。
- McCright B、Rivers AM、Audlin S、Virshup DM (1996 年 9 月)。「タンパク質ホスファターゼ 2A (PP2A) 調節サブユニットの B56 ファミリーは、PP2A を核と細胞質の両方に標的とする分化誘導性リン酸化タンパク質をコード化します」。The Journal of Biological Chemistry。271 ( 36): 22081–9。doi : 10.1074/jbc.271.36.22081。PMID 8703017。
- McCright B、Brothman AR、Virshup DM (1996 年 8 月)。「筋肉と脳で高度に発現するヒトタンパク質ホスファターゼ 2A 調節サブユニット遺伝子 b56alpha、b56beta、b56gamma、b56delta、および b56epsilon (PPP2R5A-PPP2R5E) の染色体領域 1q41、11q12、3p21、6p21.1、および 7p11.2 --> p12 への割り当て」。Genomics。36 ( 1 ) : 168–70。doi :10.1006/geno.1996.0438。PMID 8812429 。
- Tung HY、De Rocquigny H、Zhao LJ 、 Cayla X、Roques BP、Ozon R (1997 年 1 月)。「HIV-1 エンコードタンパク質複合体 NCp7:vpr によるタンパク質ホスファターゼ 2A0 の直接活性化」。FEBS Letters。401 ( 2–3 ) : 197–201。Bibcode :1997FEBSL.401..197T。doi : 10.1016 /S0014-5793(96)01470-6。PMID 9013886。S2CID 23293768。
- Forbes SA、Pannett AA、Bassett JH、Harding B、Wooding C、Thakker RV、Butler R、Ogilvie D、Anand R、Gaudray P、Weber G、Larsson C、Zhang CX、Calender A、Höppener JW、Lips CJ、Kas K (1997 年 9 月)。「タンパク質ホスファターゼ 2A の B56 ベータサブユニットをコードする遺伝子 (PPP2R5B) の 0.5 Mb 領域へのマッピングと多発性内分泌腫瘍症 1 型 (MEN1) の候補遺伝子からの除外」。Human Genetics。100 ( 3–4 ) : 481–5。doi :10.1007/s004390050538。PMID 9272177。S2CID 11988533 。
- Ruediger R、Brewis N、Ohst K、Walter G (1997 年 11 月)。「PP2A コア酵素とホロ酵素の比率を増やすと、Tat 刺激による HIV-1 転写とウイルス生成が阻害される」。Virology . 238 ( 2): 432–43. doi : 10.1006/viro.1997.8873 . PMID 9400615。
- 池田 誠、岸田 正之、松浦 勇、臼井 秀、菊池 明(2000 年 1 月)。「大腸腺腫性ポリポーシス遺伝子産物の GSK-3beta 依存性リン酸化は、β-カテニンおよびタンパク質ホスファターゼ 2A と Axin の複合体によって調節される」。Oncogene . 19 ( 4): 537–45. doi : 10.1038/sj.onc.1203359 . PMID 10698523。
- Hrimech M、Yao XJ、Branton PE、Cohen EA (2000 年 8 月)。「ヒト免疫不全ウイルス 1 型 Vpr 媒介 G(2) 細胞周期停止: Vpr はセリン/スレオニンタンパク質ホスファターゼ 2A の B サブユニットと相互作用して細胞周期シグナル伝達カスケードを妨害する」。EMBOジャーナル。19 ( 15 ) : 3956–67。doi :10.1093/emboj/19.15.3956。PMC 306605。PMID 10921877。 (撤回済み、 doi :10.1093/emboj/cdf420、PMID 12110603を参照)
- Elder RT、Yu M、Chen M、Zhu X、Yanagida M、Zhao Y (2001 年 9 月)。「HIV-1 Vpr は、PP2A の調節サブユニットと触媒サブユニットを介し、Wee1 と Cdc25 の両方に作用して分裂酵母 (Schizosaccharomyces pombe) の細胞周期 G2 停止を誘導する」。Virology . 287 ( 2): 359–70. doi : 10.1006/viro.2001.1007 . PMID 11531413。
- Hrimech M、Yao XJ、Branton PE、Cohen EA (2002 年 7 月)。「ヒト免疫不全ウイルス 1 型 Vpr 媒介 G(2) 細胞周期停止: Vpr はセリン/スレオニンタンパク質ホスファターゼ 2A の B サブユニットと相互作用して細胞周期シグナル伝達カスケードを妨害する」。EMBOジャーナル。21 ( 14 ) : 3918。doi :10.1093/emboj/cdf420。PMC 126131。PMID 12110603。
- Galey D、Becker K、Haughey N、Kalehua A、Taub D、Woodward J、Mattson MP、Nath A (2003 年 6 月)。「ヒトアストロサイトにおけるヒト免疫不全ウイルス 1 型と gp120 による異なる転写制御」。Journal of Neurovirology。9 ( 3 ) : 358–71。doi :10.1080/13550280390201119。PMID 12775419。S2CID 22016092 。
- Dozier C、Bonyadi M、Baricault L、Tonasso L、Darbon JM (2004 年 9 月)。「B' 調節サブユニットを介したタンパク質ホスファターゼ 2A との相互作用による Chk2 リン酸化の調節」。Biology of the Cell。96 ( 7 ): 509–17。doi : 10.1016/ j.biolcel.2004.04.010。PMID 15380617。S2CID 41084828 。