ヒトのタンパク質コード遺伝子
| PP2R3B は |
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| 利用可能な構造 |
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| 電子データ | オルソログ検索: PDBe RCSB |
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| PDB IDコードのリスト |
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4I5L、4I5N、4MEW |
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| 識別子 |
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| エイリアス | PPP2R3B、NYREN8、PPP2R3L、PPP2R3LY、PR48、タンパク質ホスファターゼ2調節サブユニットB''beta、PR70 |
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| 外部ID | OMIM : 300339; MGI : 1335093;ホモロジーン: 61474;ジーンカード: PPP2R3B; OMA :PPP2R3B - オルソログ |
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| RNA発現パターン |
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| ブギー | | 人間 | マウス(相同遺伝子) |
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| トップの表現 | - 心の頂点
- 太ももの筋肉
- 左心室
- 右耳介
- 腓腹筋
- 腓骨神経
- 骨格筋組織
- 右子宮管
- 右精巣
- 左精巣
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| | | 参照表現データの詳細 |
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| バイオGPS |  | | 参照表現データの詳細 |
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| 遺伝子オントロジー |
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| 分子機能 |
- カルシウムイオン結合
- タンパク質セリン/スレオニンホスファターゼ活性
- リン酸化タンパク質ホスファターゼ活性
- タンパク質結合
- 金属イオン結合
- タンパク質ホスファターゼ調節活性
| | 細胞成分 | | | 生物学的プロセス |
- タンパク質の脱リン酸化
- リン酸化タンパク質ホスファターゼ活性の調節
| | 出典:Amigo / QuickGO |
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| オルソログ |
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| 種 | 人間 | ねずみ |
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| エントレズ | | |
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| アンサンブル | |
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ENSG00000276438 ENSG00000273850 ENSG00000167393 |
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| ユニプロット | | |
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| RefSeq (mRNA) | | |
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NM_001039134 NM_001163415 NM_011154 |
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| RefSeq (タンパク質) | | |
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| 場所 (UCSC) | 染色体X: 0.33 – 0.39 Mb | 該当なし |
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| PubMed検索 | [2] | [3] |
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| ウィキデータ |
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セリン/スレオニンタンパク質ホスファターゼ2A調節サブユニットBサブユニットベータは、ヒトではPPP2R3B遺伝子によってコードされる酵素である。[4] [5]
関数
タンパク質ホスファターゼ 2 (以前はタイプ 2A と呼ばれていました) は、4 つの主要な Ser/Thr ホスファターゼの 1 つであり、細胞の成長と分裂の負の制御に関与しています。タンパク質ホスファターゼ 2 ホロ酵素は、構造サブユニット A、触媒サブユニット C、および調節サブユニット B で構成されるヘテロ三量体タンパク質です。調節サブユニットは、B/PR55、B'/PR61、および B''/PR72 ファミリーに分類されている多様な遺伝子セットによってコードされています。これらの異なる調節サブユニットは、ホロ酵素に異なる酵素特異性と細胞内局在を付与します。この遺伝子の産物は B'' ファミリーに属します。B'' ファミリーはさらにサブファミリーに分割されています。この遺伝子の産物は、調節サブユニット B'' のベータ サブファミリーに属します。選択的スプライシングにより、異なるアイソフォームをコードする複数の転写バリアントが生成されます。[5]
インタラクション
PPP2R3BはPPP2R1B、[6]、PPP2R1A、[6]、[7]、CDC6 [8]、PPP2CAと相互作用することが示されている。[7] [8]
参考文献
- ^ abc ENSG00000273850, ENSG00000167393 GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000276438, ENSG00000273850, ENSG00000167393 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ Schiebel K、Meder J、Rump A、Rosenthal A、Winkelmann M、Fischer C、Bonk T、Humeny A、Rappold G (2001 年 2 月)。「ヒト擬似常染色体領域におけるホスファターゼ PPP2R3L 遺伝子のゲノム領域における DNA 配列多様性の上昇」。細胞 遺伝学および細胞遺伝学。91 (1–4): 224–30。doi :10.1159/000056849。PMID 11173861。S2CID 536348。
- ^ ab 「Entrez Gene: PPP2R3B タンパク質ホスファターゼ 2 (旧称 2A)、調節サブユニット B、ベータ」。
- ^ ab Zhou J、Pham HT、Ruediger R、Walter G (2003 年 1 月)。「タンパク質ホスファターゼ 2A の Aalpha および Abeta サブユニットアイソフォームの特性: 発現、サブユニット相互作用、および進化の違い」。The Biochemical Journal。369 ( Pt 2): 387–98。doi : 10.1042 / BJ20021244。PMC 1223084。PMID 12370081。
- ^ ab Goudreault M、D'Ambrosio LM、Kean MJ、Mullin MJ、Larsen BG、Sanchez A、Chaudhry S、Chen GI、Sicheri F、Nesvizhskii AI、Aebersold R、Raught B、Gingras AC (2009 年 1 月)。「PP2A ホスファターゼ高密度相互作用ネットワークにより、大脳海綿状血管腫 3 (CCM3) タンパク質にリンクされた、新しいストリアチン相互作用ホスファターゼおよびキナーゼ複合体が特定されました」。分子および細胞プロテオミクス。8 (1): 157–71。doi : 10.1074/mcp.M800266 - MCP200。PMC 2621004。PMID 18782753。
- ^ ab Yan Z、Fedorov SA、Mumby MC、Williams RS (2000 年 2 月)。「タンパク質ホスファターゼ 2A の新規調節サブユニットである PR48 は Cdc6 と相互作用し、ヒト細胞における DNA 複製を調節する」。分子 細胞生物学。20 (3): 1021–9。doi :10.1128/ MCB.20.3.1021-1029.2000。PMC 85219。PMID 10629059。
さらに読む
- Bonaldo MF、Lennon G、 Soares MB (1996 年 9 月)。「正規化と減算: 遺伝子発見を容易にする 2 つのアプローチ」。ゲノム研究。6 (9): 791–806。doi : 10.1101/ gr.6.9.791。PMID 8889548 。
- Ruediger R、 Fields K、Walter G (1999 年 1 月)。「タンパク質ホスファターゼ2Aコア酵素の調節 B サブユニットおよび T 抗原に対する結合特異性」。Journal of Virology。73 ( 1): 839–42。doi :10.1128/ JVI.73.1.839-842.1999。PMC 103900。PMID 9847399。
- Scanlan MJ、Gordan JD、Williamson B、Stockert E、Bander NH、Jongeneel V、Gure AO、Jäger D、Jäger E、Knuth A、Chen YT、Old LJ (1999 年 11 月)。「腎細胞癌患者における自己抗体によって認識される抗原」。International Journal of Cancer。83 ( 4): 456–64。doi : 10.1002 /( SICI )1097-0215(19991112)83:4<456::AID-IJC4 > 3.0.CO;2-5。PMID 10508479。S2CID 21839750 。
- Yan Z、Fedorov SA、Mumby MC、Williams RS (2000 年 2 月)。「タンパク質ホスファターゼ 2A の新規調節サブユニットである PR48 は Cdc6 と相互作用し、ヒト細胞における DNA 複製を調節する」。分子 細胞生物学。20 (3): 1021–9。doi :10.1128/ MCB.20.3.1021-1029.2000。PMC 85219。PMID 10629059。
- 横山 N、ミラー WT (2001 年 9 月)。「タンパク質ホスファターゼ 2A は Src キナーゼ基質 p130(CAS) と相互作用する」。Oncogene . 20 ( 42): 6057–65. doi :10.1038/sj.onc.1204735. PMID 11593413. S2CID 23523206。
- Stevens I、Janssens V、Martens E、Dilworth S、Goris J、Van Hoof C (2003 年 1 月)。「アフリカツメガエル卵母細胞および成体組織におけるタンパク質ホスファターゼ 2 A の B サブユニットの同定と特性評価」。European Journal of Biochemistry。270 (2): 376–87。doi :10.1046/ j.1432-1033.2003.03398.x。PMID 12605688 。
- ルアル JF、ヴェンカテサン K、ハオ T、弘實=岸川 T、ドリコット A、リー N、ベリス GF、ギボンズ FD、ドレーゼ M、アイヴィ=グエデフスー N、クリットゴード N、サイモン C、ボクセム M、ミルスタイン S、ローゼンバーグ J、ゴールドバーグDS、チャン LV、ウォン SL、フランクリン G、リー S、アルバラ JS、リム J、フロートン C、ラモサス E、セビック S、ベックス C、ラメシュ P、シコルスキー RS、ヴァンデンハウト J、ゾグビ HY、スモリャル A、ボサック S、セケーラ R、ドゥセット スタム L、キュージック ME、ヒル DE、ロス FP、ビダル M ( 2005 年 10 月)。 「ヒトタンパク質間相互作用ネットワークのプロテオームスケールマップに向けて」。自然。437 (7062): 1173–8. Bibcode :2005Natur.437.1173R. doi :10.1038/nature04209. PMID 16189514. S2CID 4427026.
- 高 裕、北川 和、平松 裕、菊池 英、磯部 哲、島田 正、内田 哲、服部 哲、小田 哲、中山 和、中山 KI、田中 哲、今野 英、北川 正 (2006 年 12 月)。 「p27Kip1 の下方制御によって誘導される GPR48 の上方制御は、癌細胞の浸潤性と転移を増強します。」がん研究。66 (24): 11623–31。土井:10.1158/0008-5472.CAN-06-2629。PMID 17178856。