| マイナーカプシドタンパク質VP2 | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| シンボル | VP2 | ||||||||
| パム | PF00761 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
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マイナーカプシドタンパク質 VP2とマイナーカプシドタンパク質 VP3は、ポリオーマウイルスカプシドの構成要素であるウイルスタンパク質です。ポリオーマウイルスカプシドは 3 つのタンパク質で構成されています。主要成分は主要カプシドタンパク質 VP1で、五量体に自己集合し、さらに五量体が閉じた二十面体構造に自己集合します。マイナー成分は VP2 と VP3 で、カプシドの内部に結合します。[1] [2] [3]
遺伝子発現

3 つのカプシドタンパク質はすべて、環状ウイルス染色体の「後期領域」(ウイルス感染の過程の後半に転写されるため、このように呼ばれる)の単一の転写産物上の代替開始部位から発現される。VP3 開始部位は VP2 の開始部位の下流のフレーム内にある。その結果、VP3 の配列は VP2 のC 末端部分と同一であり、VP2 には追加のN 末端延長がある。[1] [2]少なくとも一部のポリオーマウイルスでは、VP2 の N 末端がミリストイル化されている。[1] [3]メルケル細胞ポリオーマウイルスなどのポリオーマウイルス科の一部のメンバーは、VP2 が存在するにもかかわらず、VP3 をコードまたは発現しないようである。[3] [5]
構造と相互作用

VP2とVP3はどちらも本質的に非構造化タンパク質であり、DNA結合ドメイン[6]とC末端に核局在シグナルを持っています。[7] VP2とVP3は両方とも、組み立てられたカプシド内のVP1ペンタマーの内部に結合します。[1] [2]この相互作用の化学量論は、 VP1ペンタマー1つに対してVP2またはVP3の分子1つであると一般に考えられていますが、 [2]より高い比率が報告されることがあり、ペンタマーが2つのマイナータンパク質との結合に対応できることを示している可能性があります。[3]
関数
VP2とVP3は、小胞体との会合やそこからの退出を仲介するか、ウイルスゲノムの細胞核への進入を促進することによって、宿主細胞へのウイルスの進入を促進することに関与していると考えられている。[7] [8] [9] [10] [11]しかし、それらの関与の正確なメカニズムは不明であり、ポリオーマウイルス間で異なる可能性がある。ほとんどの研究では、一方または両方のタンパク質が存在しない場合にウイルスの増殖が減少または阻害されるが、明らかなメカニズムはさまざまである。たとえば、JCウイルスでは、VP2とVP3の両方がウイルス染色体をカプシドにパッケージングするために不可欠であると思われるが[12] 、 SV40ではこれらのタンパク質が存在しないと新しい宿主細胞への進入が妨げられ、[8] [9]パッケージングに対するさまざまな効果が報告されている。[8] [13]メルケル細胞ポリオーマウイルスでは、VP2の効果は感染細胞の細胞型によって異なるようである。 [3]マウスポリオーマウイルスでは、マイナータンパク質が感染細胞にアポトーシスを誘導することが報告されており、 [14] SV40ではそれらがビロポリンであることが同定されている。[15]
参照
参考文献
- ^ abcde Chen XS、 Stehle T、Harrison SC (1998 年 6 月)。「ポリオーマウイルス内部タンパク質 VP2 と主要カプシドタンパク質 VP1 の相互作用および VP2 がウイルス侵入に関与する意味」。The EMBO Journal。17 ( 12 ) : 3233–40。doi :10.1093/emboj/17.12.3233。PMC 1170661。PMID 9628860。
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