ランタニド依存性メタノール脱水素酵素

ランタニド依存性メタノール脱水素酵素^{[ a ]}は、微生物代謝におけるメタン代謝経路に関与する酸化還元酵素です。この酵素は、最初にmethylacidiphilum fumariolicumから、また他のmethylacidiphilum属の種からも単離されました。この酵素はLa3 ⁺、Ce3 ⁺、Pr3 ⁺またはNd3 ^{+を必要とします。より高次のランタニドでは、Sm3 +}、Eu3 ⁺、Gd3 ⁺との反応で活性が低下します。酵素中のランタニド原子はピロロキノリンキノンによって配位されています。^{[ 1 ]}この酵素は次の反応を触媒します。

2 Fe(III)-シトクロムcL +メタノール-> 2 Fe(II)-シトクロムcL +ホルムアルデヒド+ 2 H ⁺

メチロ栄養細菌は、1炭素化合物とメチル化化合物を主要な炭素源として消費する細菌です。これらの細菌は1世紀前から知られており、メタンとメタノールの生物地球化学的サイクルにおいて非常に重要な役割を果たしています。これらの酵素に関する研究の歴史の大部分において、ピロロキノリンキノン（PQQ）依存性メタノール脱水素酵素がメタノールの酸化における主要な酵素であると言われてきました。^{[ 2 ]} PQQ依存性酵素の機構は、α、β、γプロテバクテリア間でほぼ保存されています。

ランタニド依存性メタノール脱水素酵素の発見により、当初は MoxF の相同体と考えられていたこの考えが変わりました。これらの酵素のいくつかは、Ln ^{3+などのランタニドイオンの存在下でメタノール脱水素酵素活性を示しました。}金属酵素の研究では、当初は Ln ³⁺は生物学的に重要ではないと考えられていましたが、Ln ³⁺依存性 AHDの発見により、ランタニドの生物学的活性についてより多くのことが明らかになりました。^{[ 3 ] [ 4 ]}

methylacidiphilum fuimariolicum SolIVから採取されたホモ二量体Ce ³⁺依存性メタノール脱水素酵素では、活性部位はグルタミン酸、アスパラギン、アスパラギン酸残基からなり、セリウムイオンの配位錯体を形成している。タンパク質結晶化研究では、ポリエチレングリコール分子がCe ³⁺の基質結合配位位置を占めている。細菌酵素は、2 つのシトクロムc _Lおよび c _Hと相互作用することが知られている。メタノールが酸化されると、PQQ は還元される。PQQ の再酸化は、段階的な電子移動によってシトクロムに促進される。^{[ 5 ]}

ランタニド依存性メタノール脱水素酵素によって触媒される反応は、メタノールを酸化してホルムアルデヒドと水素イオンを生成する反応である。必須の補因子には、活性部位に存在するPQQ補欠分子族に加え、電子伝達に必要なシトクロムが含まれる。この酵素はCH-OH部位で作用する。

メチロバクテリウム属のMDHは、メタノール上で培養するとCa2 ⁺にも依存することが一般的に示されています。しかし、Ca3 ⁺ではなくLn3 ⁺のみを与えたメタノール基質上のMDHで行われた研究では増殖が見られ、MDH（特にLn3 ⁺依存性のもの）はカルシウムイオンが存在しない場合でもメントールを酸化してホルムアルデヒドを生成できることが示されました。^{[ 6 ]}