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| オリゴ-1,6-グルコシダーゼ | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 3.2.1.10 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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イソマルターゼ ( EC 3.2.1.10) は、アミラーゼやマルターゼでは分解できない糖類の結合を切断する酵素です。イソマルターゼは、多糖類をα 1-6 結合で消化します。イソマルターゼの基質であるα限界デキストリンは、アミロペクチンの消化産物で、α 1-4 結合は既にアミラーゼによって分解されているため、1-6 結合が保持されています。イソマルターゼによるα限界デキストリンの酵素消化の産物は、マルトースです。
イソマルターゼは、アミラーゼがα-限界デキストリンを消化して麦芽糖を生成するのを助けます。ヒトスクラーゼ-イソマルターゼは、2つのGH31ドメインを持つ二重機能酵素で、1つはイソマルターゼとして機能し、もう1つはスクロースα-グルコシダーゼとして機能します。
命名法
スクラーゼイソマルターゼの系統名はオリゴ糖 6-α-グルコヒドロラーゼです。この酵素は次のようにも呼ばれます。
- スクラーゼ-α-デキストリナーゼ
- オリゴ-1,6-グルコシダーゼ、
- 制限デキストリン、
- マルターゼは、
- エキソオリゴ-1,6-グルコシダーゼ、
- デキストリン6α-グルカノヒドロラーゼ、
- α-リミットデキストリン、
- デキストリン6-グルカノヒドロラーゼ、および
- オリゴ糖α-1,6-グルコヒドロラーゼ。
機構
- 酵素EC 3.2.1.1によるデンプンとグリコーゲンから生成されたいくつかのオリゴ糖中の(1->6)-α-D-グルコシド結合の加水分解。
加水分解は水を使って化学結合を切断します。スクラーゼ-イソマルターゼのメカニズムにより、アノマー中心の配置が保持されます。[1]
外部リンク
- 米国国立医学図書館医学件名標目表(MeSH)のイソマルターゼ
参考文献
- ^ Sim L、Willemsma C、Mohan S、Naim HY、Pinto BM、Rose DR (2010 年 6 月)。「ヒトマルターゼ-グルコアミラーゼおよびスクラーゼ-イソマルターゼ N 末端ドメインの基質選択性の構造的基礎」。The Journal of Biological Chemistry。285 ( 23): 17763–70。doi : 10.1074 / jbc.M109.078980。PMC 2878540。PMID 20356844。