ヒロシマ 利用可能な構造 ＰＤＢ オルソログ検索: PDBe RCSB
識別子 エイリアス HRK 、DP5、HARAKIRI、ハラキリ、BCL2相互作用タンパク質 外部ID オミム ：603447; MGI : 1201608; ホモロジーン ：136405; ジーンカード ：HRK; OMA :HRK - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 5番染色体（マウス） [2] バンド 5|5 女性 始める 118,302,713 bp [2] 終わり 118,327,543 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 頬粘膜細胞 内皮細胞 膵管細胞 生殖腺 睾丸 ブロードマン領域23 海馬本体 前頭前皮質 帯状回 前帯状皮質
トップの表現 海馬歯状回顆粒細胞 上前頭回 吻側回遊流 三叉神経節 神経軸の線条体 一次視覚野 側頭葉 側坐核 海馬のI領域 背側線条体
参照表現データの詳細
バイオGPS 参照表現データの詳細
遺伝子オントロジー 分子機能 細胞成分 生物学的プロセス
アポトーシス過程の調節 タンパク質ホモオリゴマー化の正の制御 ミトコンドリアからのシトクロムcの放出の正の調節 アポトーシス過程の正の調節 アポトーシスの過程 出典:Amigo / QuickGO
ウィキデータ
アポトーシス活性化因子ハラキリ は、ヒトでは HRK 遺伝子によってコードされる タンパク質 である 。 [5] [6]
関数 アポトーシスの活性化因子 Hrk は、細胞死抑制タンパク質 Bcl-2 および Bcl-X(L) との相互作用を通じて アポトーシスを 制御します。HRK タンパク質は、BIK の BCL2 相同ドメイン 3 (BH3) モチーフに類似した 8 アミノ酸領域を除いて、他の BCL2 ファミリー メンバーとの大きな相同性がありません。HRK は BH3 ドメインを介して BCL2 および BCLXL と相互作用しますが、細胞死を促進する BCL2 関連タンパク質 BAX、BAK、または BCLXS とは相互作用しません。HRK は、以前に報告された BCL2 および BCLXL と同様のパターンで細胞内小器官の膜に局在します。 [6]
インタラクション HRK (遺伝子) は以下と 相互作用する ことが示されています:
参考文献
^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000135116 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000046607 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ 「Human PubMed Reference:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ abc Inohara N, Ding L, Chen S, Núñez G (1997年5月). 「細胞死の新たな調節因子であるharakiriは、アポトーシスを活性化し、生存促進タンパク質Bcl-2およびBcl-X(L)と選択的に相互作用するタンパク質をコードする」 EMBO J. 16 ( 7): 1686–94. doi :10.1093/emboj/16.7.1686. PMC 1169772. PMID 9130713 . ^ ab 「Entrez Gene: HRK harakiri、BCL2 相互作用タンパク質 (BH3 ドメインのみを含む)」。 ^ Whitfield J、Harada K、Bardelle C、Staddon JM (2003 年 11 月)。「Bcl-2 ファミリータンパク質の二量体化を検出するハイスループット法」。Anal . Biochem . 322 (2): 170–8. doi :10.1016/j.ab.2003.07.014. PMID 14596824。 ^ 今泉 健、森原 剛、森 勇、片山 剛、津田 正之、古山 剛、和中 明、武田 正、遠山 正 (1999 年 3 月)。「BCL2 ファミリーと相互作用する細胞死促進遺伝子 DP5 は、アミロイド β タンパク質への曝露後の神経細胞アポトーシス中に誘導される」。J . Biol. Chem . 274 (12): 7975–81. doi : 10.1074/jbc.274.12.7975 . PMID 10075695。 ^ Chen L、Willis SN、Wei A、Smith BJ、Fletcher JI、Hinds MG、Colman PM、Day CL、Adams JM、Huang DC (2005 年 2 月)。「BH3 のみのリガンドによる生存促進 Bcl-2 タンパク質の差別的標的化により相補的なアポトーシス機能が実現」。Mol . Cell . 17 (3): 393–403. doi : 10.1016/j.molcel.2004.12.030 . PMID 15694340。
さらに読む
Imaizumi K, Morihara T, Mori Y, Katayama T, Tsuda M, Furuyama T, Wanaka A, Takeda M, Tohyama M (1999). 「BCL2 ファミリーと相互作用する細胞死促進遺伝子 DP5 は、アミロイド β タンパク質への曝露後のニューロンのアポトーシス中に誘導される」 J. Biol. Chem . 274 (12): 7975–81. doi : 10.1074/jbc.274.12.7975 . PMID 10075695. Hartley JL、Temple GF、Brasch MA (2001)。「in vitro 部位特異的組み換えを用いた DNA クローニング」。Genome Res . 10 (11): 1788–95. doi :10.1101/gr.143000. PMC 310948. PMID 11076863 。 Sanz C、Mellstrom B、 Link WA、Naranjo JR、Fernandez-Luna JL (2001)。「インターロイキン3依存性DREAM活性化は、造血前駆細胞におけるアポトーシスHrk遺伝子の転写サイレンシングに関与している」。EMBO J. 20 (9): 2286–92. doi :10.1093/emboj/20.9.2286. PMC 125442. PMID 11331593 。 Bae J、Hsu SY、Leo CP、Zell K、Hsueh AJ (2001)。「低リン酸化BADは多様な抗アポトーシスBcl-2ファミリータンパク質と相互作用してアポトーシスを制御する」。 アポトーシス 。6 ( 5 ) : 319–30。doi : 10.1023 /A:1011319901057。PMID 11483855。S2CID 23119757。 Wakabayashi T, Kosaka J, Hommura S (2002). 「軸索切断ラット網膜の網膜神経節細胞における細胞死調節因子 Hrk のアップレギュレーション」 Neurosci. Lett . 318 (2): 77–80. doi :10.1016/S0304-3940(01)02487-9. PMID 11796190. S2CID 45375137. Sanz C、Horita M、Fernandez- Luna JL (2004)。「Fasシグナル伝達とBcr-Ablキナーゼの遮断は、ヒト白血病細胞においてDREAM阻害を介してアポトーシスHrkタンパク質を誘導する」。Haematologica。87 ( 9 ): 903–7。PMID 12217801 。 Jurisicova A、Antenos M、Varmuza S、Tilly JL、Casper RF (2003)。「ヒト着床前胚発生中のアポトーシス関連遺伝子の発現：割球断片化におけるHarakiri遺伝子産物とCaspase-3の潜在的役割」。Mol . Hum. Reprod . 9 (3): 133–41. doi : 10.1093/molehr/gag016 . PMID 12606589。 Whitfield J、Harada K、Bardelle C、Staddon JM (2004)。「Bcl-2ファミリータンパク質の二量体化を検出するハイスループット法」。Anal . Biochem . 322 (2): 170–8. doi :10.1016/j.ab.2003.07.014. PMID 14596824。 Obata T, Toyota M, Satoh A, Sasaki Y, Ogi K, Akino K, Suzuki H, Murai M, Kikuchi T, Mita H, Itoh F, Issa JP, Tokino T, Imai K (2004). 「大腸癌および胃癌におけるエピジェネティック不活性化の標的としての HRK の同定」 Clin. Cancer Res . 9 (17): 6410–8. PMID 14695142. 砂山 淳、安藤 勇、伊藤 暢、富山 明、桜田 健、杉山 明、康 大輔、田代 文雄、後藤 勇、口野 勇、北中 千恵 (2005)。「BH3 のみのタンパク質 Hrk とミトコンドリアの孔形成タンパク質 p32 の物理的および機能的相互作用」。Cell Death Differ。11 ( 7 ): 771–81。doi : 10.1038/ sj.cdd.4401418。PMID 15031724 。 Chen L、Willis SN、Wei A、Smith BJ、Fletcher JI、Hinds MG、Colman PM、Day CL、Adams JM、Huang DC (2005)。「BH3 のみのリガンドによる生存促進 Bcl-2 タンパク質の差別的標的化により、相補的なアポトーシス機能が実現」。Mol . Cell . 17 (3): 393–403. doi : 10.1016/j.molcel.2004.12.030 . PMID 15694340。 Kuwana T、Bouchier-Hayes L、Chipuk JE、Bonzon C、Sullivan BA、Green DR、Newmeyer DD (2005)。「BH3 のみのタンパク質の BH3 ドメインは、直接的および間接的に Bax を介したミトコンドリア膜透過性を差別的に制御します」。Mol . Cell . 17 (4): 525–35. doi : 10.1016/j.molcel.2005.02.003 . PMID 15721256。 Certo M、Del Gaizo Moore V、Nishino M、Wei G、Korsmeyer S、Armstrong SA、Letai A (2006)。「死のシグナルによって準備されたミトコンドリアは、抗アポトーシスBCL-2ファミリーメンバーへの細胞依存を決定する」。Cancer Cell。9 ( 5 ) : 351–65。doi : 10.1016/ j.ccr.2006.03.027。PMID 16697956 。
