ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
ヒストンH2Aタイプ3は、ヒトではHIST3H2A遺伝子によってコードされるタンパク質である。[5] [6]
ヒストンは、真核生物の染色体繊維のヌクレオソーム構造を担う基本的な核タンパク質です。ヌクレオソームは、4つのコアヒストン（H2A、H2B、H3、H4）のペアからなるヒストンオクタマーに巻き付いた約146 bpのDNAで構成されています。クロマチン繊維は、リンカーヒストンH1とヌクレオソーム間のDNAとの相互作用によってさらに圧縮され、より高次のクロマチン構造を形成します。この遺伝子はイントロンを持たず、ヒストンH2Aファミリーのメンバーをコードしています。この遺伝子からの転写産物には、回文終結要素が含まれています。[6]
参考文献
- ^ abc ENSG00000284841 GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000181218、ENSG00000284841 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000078851 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ Marzluff WF、Gongidi P、Woods KR、Jin J、Maltais LJ (2002年10月)。「ヒトとマウスの複製依存性ヒストン遺伝子」。ゲノミクス。80 ( 5): 487–98。doi : 10.1016 /S0888-7543(02)96850-3。PMID 12408966 。
- ^ ab "Entrez Gene: HIST3H2A ヒストン クラスター 3、H2a".
さらに読む
- El Kharroubi A、Piras G、Zensen R、Martin MA (1998)。「統合クロマチン関連ヒト免疫不全ウイルス1型プロモーターの転写活性化」。Mol . Cell. Biol . 18 (5): 2535–44. doi :10.1128/mcb.18.5.2535. PMC 110633. PMID 9566873 。
- Deng L、de la Fuente C、Fu P、et al. (2001)。「CBP/P300 による HIV-1 Tat のアセチル化は、組み込まれた HIV-1 ゲノムの転写を増加させ、コアヒストンへの結合を強化する」。Virology . 277 ( 2): 278–95. doi : 10.1006/viro.2000.0593 . PMID 11080476。
- Deng L、Wang D、de la Fuente C 他（2001年）。 「クロマチン DNA 上の HIV-1 Tat による p300 HAT 活性の増強」。ウイルス学。289 (2): 312-26。土井: 10.1006/viro.2001.1129。PMID 11689053。
- Strausberg RL、Feingold EA、Grouse LH、他 (2003)。「15,000 を超える完全長のヒトおよびマウス cDNA 配列の生成と初期分析」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 99 ( 26): 16899–903。Bibcode : 2002PNAS ... 9916899M。doi : 10.1073/ pnas.242603899。PMC 139241。PMID 12477932。
- Lusic M、Marcello A、Cereseto A、Giacca M (2004)。「ヒストンのアセチル化とLTRプロモーターでの因子リクルートメントによるHIV-1遺伝子発現の調節」。EMBO J. 22 ( 24): 6550–61. doi :10.1093/emboj/cdg631. PMC 291826. PMID 14657027 .
- Zhang Y、Griffin K、Mondal N、Parvin JD (2004)。「ヒストンH2Aのリン酸化はクロマチンテンプレート上の転写を阻害する」。J . Biol. Chem . 279 (21): 21866–72. doi : 10.1074/jbc.M400099200 . PMID 15010469。
- Aihara H, Nakagawa T, Yasui K, et al. (2004). 「ヌクレオソームヒストンキナーゼ-1は、ショウジョウバエ初期胚の有糸分裂中にH2A Thr 119をリン酸化する」。Genes Dev . 18 (8): 877–88. doi :10.1101/gad.1184604. PMC 395847. PMID 15078818 .
- Wang H, Wang L, Erdjument-Bromage H, et al. (2004). 「ポリコームサイレンシングにおけるヒストンH2Aユビキチン化の役割」. Nature . 431 (7010): 873–8. Bibcode :2004Natur.431..873W. doi :10.1038/nature02985. PMID 15386022. S2CID 4344378.
- Gerhard DS、Wagner L、Feingold EA、他 (2004)。「NIH 完全長 cDNA プロジェクトの状況、品質、および拡張: 哺乳類遺伝子コレクション (MGC)」。Genome Res . 14 (10B): 2121–7. doi :10.1101/gr.2596504. PMC 528928. PMID 15489334 。
- 萩原 哲也、日高 裕也、山田 正樹 (2005) 「HL-60顆粒球のアルギニン3におけるヒストンH2AおよびH4の脱イミネーション」。生化学。44 (15): 5827–34。土井：10.1021/bi047505c。PMID 15823041。
- Rual JF、Venkatesan K、Hao T、他 (2005)。「ヒトタンパク質間相互作用ネットワークのプロテオームスケールマップに向けて」。Nature . 437 ( 7062 ) : 1173–8。Bibcode :2005Natur.437.1173R。doi : 10.1038 /nature04209。PMID 16189514。S2CID 4427026。
- 曹R、塚田裕、張裕（2006）。 「H2A ユビキチン化と Hox 遺伝子サイレンシングにおける Bmi-1 と Ring1A の役割」。モル。セル。20 (6): 845-54。土井：10.1016/j.molcel.2005.12.002。PMID 16359901。
- Bergink S、Salomons FA、Hoogstraten D、et al. (2006)。「DNA 損傷はヒストン H2A のヌクレオチド除去修復依存性モノユビキチン化を誘発する」。Genes Dev . 20 (10): 1343–52. doi :10.1101/gad.373706. PMC 1472908. PMID 16702407 。
- Gregory SG、 Barlow KF、 McLay KE、他 (2006)。「ヒト染色体 1 の DNA 配列と生物学的注釈」。Nature . 441 ( 7091 ): 315–21。Bibcode :2006Natur.441..315G。doi : 10.1038/nature04727。PMID 16710414。
