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| ピリドキサール依存性脱炭酸酵素、ピリドキサール結合ドメイン | |||||||||
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 ジアミノピメリン酸脱炭酸酵素の ad,l-リジン複合体の結晶構造 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | オルン_Arg_deC_N | ||||||||
| パム | PF02784 | ||||||||
| ファム一族 | CL0036 | ||||||||
| インタープロ | IPR022644 | ||||||||
| プロサイト | PDOC00685 | ||||||||
| SCOP2 | 1qu4 / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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| ピリドキサール依存性脱炭酸酵素、C末端シートドメイン | |||||||||
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 オルニチン脱炭酸酵素の二量体界面変異体がジェムジアミン中間体の構造を明らかにする | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | オルン_DAP_Arg_deC | ||||||||
| パム | PF00278 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| プロサイト | PDOC00685 | ||||||||
| SCOP2 | 1qu4 / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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分子生物学では、グループIVピリドキサール依存性脱炭酸酵素は、オルニチン脱炭酸酵素EC 4.1.1.17、リジン脱炭酸酵素EC 4.1.1.18、アルギニン脱炭酸酵素EC 4.1.1.19、およびジアミノピメリン酸脱炭酸酵素EC 4.1.1.20を含む酵素ファミリーです。[ 1 ] Orn / Lys / Arg脱炭酸酵素クラスIIファミリーとしても知られています。
ピリドキサール-5'-リン酸依存性アミノ酸脱炭酸 酵素は、アミノ酸配列に基づいて4つのグループに分けられます。グループIVは、真核生物のオルニチンおよびリジン脱炭酸酵素と、原核生物の生合成型のアルギニン脱炭酸酵素およびジアミノピメリン酸脱炭酸酵素で構成されています。[1]
このファミリーのメンバーは進化的に関連している可能性は高いが、配列の類似性は広範囲に渡って共有していない。タンパク質には保存された リジン残基が含まれており、マウスODC ではピリドキサールリン酸基の結合部位であることが知られている。 [2]タンパク質には 3 つの連続したグリシン残基も含まれており、基質結合領域の一部であると考えられている。[3]
参照
参考文献
- ^ ab Sandmeier E, Hale TI, Christen P (1994年5月). 「ピリドキサール-5'-リン酸依存性アミノ酸脱炭酸酵素の多様な進化的起源」. Eur. J. Biochem . 221 (3): 997–1002. doi : 10.1111/j.1432-1033.1994.tb18816.x . PMID 8181483.
- ^ Poulin R, Lu L, Ackermann B, Bey P, Pegg AE (1992年1月). 「α-ジフルオロメチルオルニチンによるマウスオルニチン脱炭酸酵素の不可逆的不活性化のメカニズム。阻害剤および補酵素結合部位の配列の特徴」J. Biol. Chem . 267 (1): 150–8. PMID 1730582.
- ^ Moore RC、Boyle SM (1990 年 8 月)。「大腸菌における生合成アルギニン脱炭酸酵素をコードする speA 遺伝子のヌクレオチド配列と分析」。J . Bacteriol . 172 (8): 4631–40. doi :10.1128/jb.172.8.4631-4640.1990. PMC 213298. PMID 2198270 。