ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
GNAO1 利用可能な構造 ＰＤＢ オルソログ検索: PDBe RCSB
識別子 エイリアス GNAO1 、EIEE17、G-ALPHA-o、GNAO、Gタンパク質サブユニットαo1、HLA-DQB1、NEDIM、DEE17、HG1G 外部ID オミム : 139311; MGI : 95775; ホモロジーン : 39203; ジーンカード ：GNAO1; OMA :GNAO1 - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 染色体8（マウス） [2] バンド 8 C5|8 45.94 cM 始める 94,536,594 bp [2] 終わり 94,696,016 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 浅側頭動脈 嗅内皮質 上前頭回 前頭前皮質 右前頭葉 被殻 中心後回 頬粘膜細胞 尾状核 一次視覚野
トップの表現 嗅周囲皮質 嗅内皮質 CA3フィールド 上前頭回 一次視覚野 海馬歯状回顆粒細胞 ハベヌラ 小脳皮質 網膜の神経層 鉤状部
参照表現データの詳細
バイオGPS
遺伝子オントロジー 分子機能
ヌクレオチド結合 Gタンパク質β/γサブユニット複合体結合 信号変換器の活動 金属イオン結合 グアニルヌクレオチド結合 GTP結合 GTPase活性 シグナル伝達受容体結合 Gタンパク質共役セロトニン受容体結合 μ型オピオイド受容体結合 GTPase活性化タンパク質結合 タンパク質含有複合体結合 副腎皮質刺激ホルモン放出ホルモン受容体1結合 Gタンパク質共役受容体結合 細胞成分
細胞体 膜 髄鞘 細胞膜 樹状突起 ヘテロ三量体Gタンパク質複合体 ニューロン投影 タンパク質含有複合体 生物学的プロセス
Gタンパク質共役受容体シグナル伝達経路 サイトカインに対する反応 筋肉の収縮 心臓収縮の調節 有機環状化合物に対する反応 運動行動 アデニル酸シクラーゼ調節Gタンパク質共役受容体シグナル伝達経路 エージング ドーパミン受容体シグナル伝達経路 モルヒネに対する反応 GTPase活性の正の調節 有機窒素化合物に対する反応 カルシウムイオン輸送の負の調節 前脳の発達 ニューロン投射の発達 過酸化水素に対する反応 細胞のプロセスまたは現象 シグナル伝達 タンパク質の折り畳み Wntシグナル伝達経路、カルシウム調節経路 象牙質を含む歯の歯牙形成 出典:Amigo / QuickGO
オルソログ 種 人間 ねずみ エントレズ アンサンブル ユニプロット RefSeq (mRNA) RefSeq (タンパク質) NP_066268 NP_620073 NP_066268.1 NP_620073.2
場所 (UCSC) 16章: 56.19 – 56.36 Mb 8 章: 94.54 – 94.7 Mb PubMed 検索 [3] [4]
ウィキデータ
グアニンヌクレオチド結合タンパク質G(o)サブユニットα は、ヒトでは GNAO1 遺伝子によってコードされる タンパク質 である 。 [5] [6] [7]
この遺伝子の変異はてんかん性脳症を 引き起こすことが示されている 。 [8]
インタラクション GNAO1 は以下と相互作用する ことが示されています :
参考文献
^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000087258 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000031748 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ 「Human PubMed Reference:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ Murtagh JJ Jr; Eddy R; Shows TB; Moss J; Vaughan M (1991 年 3 月)。「ヒト染色体 16 の単一遺伝子からの転写産物の選択的スプライシングによって、Go α mRNA の異なる形態が生じる」。Mol Cell Biol . 11 (2): 1146–55 . doi :10.1128/MCB.11.2.1146. PMC 359797. PMID 1899283 。 ^ Kinoshita M, Nukada T, Asano T, Mori Y, Akaike A, Satoh M, Kaneko S (2001年7月). 「G alpha(o) N末端の結合は、alpha(1A) (P/Q型、Ca(v)2.1) Ca(2+)チャネルの電圧耐性阻害に関与している」. J Biol Chem . 276 (31): 28731–8 . doi : 10.1074/jbc.M104806200 . PMID 11395521. ^ 「Entrez Gene: GNAO1 グアニンヌクレオチド結合タンパク質 (G タンパク質)、アルファ活性化活性ポリペプチド O」。 ^ 中村和也、小寺弘、秋田隆、椎名美穂、加藤雅美、星野英、寺島弘、大坂弘、中村真、遠山純、熊田隆、古川隆、岩田真弘、椎原隆、久保田真弘、宮武真司、小清水E、西山 K、中島 M、鶴崎 Y、三宅 N、早坂 K、緒方 K、福田 A、松本 N、才津 H (2013 年 9 月)。 「ヘテロ三量体 G タンパク質の Gαo サブユニットをコードする GNAO1 の de Novo 変異は、てんかん性脳症を引き起こす。」 午前。 J. ハム。ジュネット 。 93 (3): 496–505 。 土井 :10.1016/j.ajhg.2013.07.014。 PMC 3769919 。 PMID 23993195。 ^ Chen C, Zheng B, Han J, Lin SC (1997). 「酵母においてGalphaタンパク質に結合しフェロモンシグナル伝達を阻害する新規哺乳類RGSタンパク質の特性」 J. Biol. Chem . 272 (13): 8679– 85. doi : 10.1074/jbc.272.13.8679 . PMID 9079700. ^ Zhou J, Moroi K, Nishiyama M, Usui H, Seki N, Ishida J, Fukamizu A, Kimura S (2001). 「Gタンパク質共役受容体シグナル伝達の調節におけるRGS5の特性評価」 Life Sci . 68 (13): 1457– 69. doi :10.1016/S0024-3205(01)00939-0. PMID 11253162. ^ De Vries L, Elenko E, Hubler L, Jones TL, Farquhar MG (1996). 「GAIP はパルミトイル化により膜に固定され、活性化 (GTP 結合) 型の G α i サブユニットと相互作用する」 Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 93 (26): 15203– 8. Bibcode :1996PNAS...9315203D. doi : 10.1073/pnas.93.26.15203 . PMC 26381 . PMID 8986788. ^ Woulfe DS、Stadel JM (1999)。「RGSタンパク質、GAIPのGalphaiファミリーメンバーに対する選択性の構造的基礎。GalphaiサブユニットとGAIPの選択的相互作用を決定する単一アミノ酸の同定」。J . Biol. Chem . 274 (25): 17718– 24. doi : 10.1074/jbc.274.25.17718 . PMID 10364213。 ^ Pagano M、Jordan JD、Neves SR、Nguyen T、Iyengar R (2008)。「RGS20のGalphao/i刺激によるプロテオソーム分解：GsおよびGi経路の時間的統合のメカニズム」。Cell . Signal . 20 (6): 1190– 7. doi :10.1016/j.cellsig.2008.02.008. PMC 3107604. PMID 18407463 。 ^ Tall GG、Krumins AM、Gilman AG (2003)。「哺乳類Ric-8A（synembryn）はヘテロ三量体Galphaタンパク質グアニンヌクレオチド交換因子である」。J . Biol. Chem . 278 (10): 8356– 62. doi : 10.1074/jbc.M211862200 . PMID 12509430。
さらに読む
Raymond JR, Mukhin YV, Gelasco A, et al. (2002). 「セロトニン受容体シグナル伝達のメカニズムの多様性」. Pharmacol. Ther . 92 ( 2– 3): 179– 212. doi :10.1016/S0163-7258(01)00169-3. PMID 11916537. Coupry I、Duzic E、Lanier SM (1992)。「グアニンヌクレオチド結合タンパク質結合受容体によるシグナル伝達の特異性を決定する要因。II. α2Cアドレナリン受容体とグアニンヌクレオチド結合タンパク質Goの優先的結合」。J . Biol. Chem . 267 (14): 9852– 7. doi : 10.1016/S0021-9258(19)50172-7 . PMID 1349607。 Denker BM、Neer EJ、Schmidt CJ (1992)。「Gタンパク質Goのαサブユニットのアミノ末端の変異誘発。α-β-γ相互作用のin vitro特性評価」。J . Biol. Chem . 267 (9): 6272–7 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)42691-9 . PMID 1556134。 Yi F, Denker BM, Neer EJ (1991). 「架橋Goタンパク質サブユニットの構造と機能に関する研究」 J. Biol. Chem . 266 (6): 3900–6 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)67879-8 . PMID 1899868. 塚本 孝文、遠山 亮、伊藤 秀夫、他 (1991)。「GTP結合調節タンパク質Goのα鎖をコードするヒト遺伝子と2つのラットcDNAの構造：選択的スプライシングにより2つの異なるmRNAが生成される」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 88 (8): 2974– 8. Bibcode :1991PNAS...88.2974T. doi : 10.1073/pnas.88.8.2974 . PMC 51366. PMID 1901650 . Gabrion J, Brabet P, Nguyen Than Dao B, et al. (1990). 「ニューロンにおける GTP 結合タンパク質 Go の超微細構造的局在」. Cell. Signal . 1 (1): 107– 23. doi :10.1016/0898-6568(89)90025-9. PMID 2518353. Lavu S, Clark J, Swarup R, et al. (1988). 「ヒトグアニンヌクレオチド結合タンパク質 Go α の分子クローニングと DNA 配列分析」. Biochem. Biophys. Res. Commun . 150 (2): 811–5 . doi :10.1016/0006-291X(88)90463-9. PMID 3124840. Zumbihl R, Breuiller-Fouché M, Carrette J, et al. (1995). 「妊娠後期におけるヒト子宮筋層における Go1 α および Go2 α アイソフォームのアップレギュレーション」 Eur. J. Pharmacol . 288 (1): 9– 15. doi :10.1016/0922-4106(94)90004-3. PMID 7705473. Grassie MA、Milligan G (1995)。「ラット1線維芽細胞におけるこれらのポリペプチドの共発現後のα2C10アドレナリン受容体とグアニンヌクレオチド結合タンパク質G(o)1αおよびGi2α間の相対的相互作用の分析」。Biochem . J. 306 ( 2): 525– 30. doi :10.1042/bj3060525. PMC 1136549. PMID 7887906 。 Wu HC、Lin CT (1994)。「ヘテロ三量体GTP結合調節タンパク質（Go）と有糸分裂との関連」。Lab . Invest . 71 (2): 175– 81. PMID 8078296。 新田 和也、内田 和也、川島 明 他（1994年）。 「ヒト糸球体におけるGTP結合タンパク質の同定」。 日本 人造 学会 誌 。 36 ( 1 ): 9–12。PMID 8107314 。 Georgoussi Z、Carr C、Milligan G (1993)。「ラット脳オピオイド受容体とグアニンヌクレオチド結合タンパク質 Go との相互作用の直接測定」。Mol . Pharmacol . 44 (1): 62– 9. PMID 8393523。 Laugwitz KL、Allgeier A、Offermanns S、et al. (1996)。「ヒト甲状腺刺激ホルモン受容体：4つのGタンパク質ファミリーのメンバーすべてを刺激できるヘプタヘリカル受容体」。Proc . Natl . Acad. Sci. USA . 93 (1): 116– 20。Bibcode : 1996PNAS ...93..116L。doi : 10.1073/ pnas.93.1.116。PMC 40189。PMID 8552586 。 Kawano N, Ito T, Kitamura H, et al. (1997). 「肺神経内分泌細胞および腫瘍におけるグアニンヌクレオチド結合タンパク質 (Go) のアルファサブユニットの免疫発現」。 Pathol. Int . 46 (6): 393–8 . doi :10.1111/j.1440-1827.1996.tb03629.x. PMID 8869990. S2CID 35816963. De Vries L、Elenko E、Hubler L、et al. (1997)。「GAIP はパルミトイル化により膜に固定され、G α i サブユニットの活性化 (GTP 結合) 形態と相互作用する」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 93 ( 26): 15203– 8。Bibcode : 1996PNAS ... 9315203D。doi : 10.1073/ pnas.93.26.15203。PMC 26381。PMID 8986788 。 Valenzuela D, Han X, Mende U, et al. (1997). 「G alpha(o) はマウス心臓のCa2+チャネルのムスカリン調節に必要である」 Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 94 (5): 1727– 32. Bibcode :1997PNAS...94.1727V. doi : 10.1073/pnas.94.5.1727 . PMC 19984 . PMID 9050846. Chen C, Zheng B, Han J, Lin SC (1997). 「Galpha タンパク質に結合し、酵母のフェロモンシグナル伝達を阻害する新規哺乳類 RGS タンパク質の特性」 J. Biol. Chem . 272 (13): 8679– 85. doi : 10.1074/jbc.272.13.8679 . PMID 9079700. Natochin M, Lipkin VM, Artemyev NO (1997). 「ヒト網膜RGSとGタンパク質αサブユニットの相互作用」. FEBS Lett . 411 ( 2– 3): 179– 82. doi : 10.1016/S0014-5793(97)00687-X . PMID 9271201. S2CID 84269212. Busconi L, Denker BM (1998). 「Go αのN末端結合ドメインの分析」. Biochem. J. 328 ( 1): 23– 31. doi :10.1042/bj3280023. PMC 1218882. PMID 9359829 .
