ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
GCNT1 利用可能な構造 電子データ オルソログ検索: PDBe RCSB PDB IDコードのリスト 2GAK、2GAM、3OTK
識別子 エイリアス GCNT1 、C2GNT、C2GNT-L、C2GNT1、G6NT、NACGT2、NAGCT2、グルコサミニル（N-アセチル）トランスフェラーゼ1、コア2、グルコサミニル（N-アセチル）トランスフェラーゼ1 外部ID オミム ：600391; MGI : 95676; ホモロジーン : 37486; ジーンカード ：GCNT1; OMA :GCNT1 - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 19番染色体（マウス） [2] バンド 19 B|19 12.75 cM 始める 17,303,505 bp [2] 終わり 17,350,208 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 十二指腸 小腸粘膜 ランゲルハンス島 羊水 アキレス腱 S状結腸粘膜 二次卵母細胞 直腸 回腸粘膜 単球
トップの表現 右腎臓 耳下腺 近位尿細管 顆粒球 人間の腎臓 骨髄間質 房室弁 左結腸 腸間膜リンパ節 大動脈弁
参照表現データの詳細
バイオGPS 参照表現データの詳細
遺伝子オントロジー 分子機能
トランスフェラーゼ活性 アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼ活性 グリコシルトランスフェラーゼ活性 β-1,3-ガラクトシル-O-グリコシル-糖タンパク質β-1,6-N-アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼ活性 タンパク質結合 細胞成分
膜の不可欠な構成要素 ゴルジ体 膜 ゴルジ槽 トランスゴルジネットワーク ゴルジ膜 細胞外空間 生物学的プロセス
糖タンパク質の生合成過程 組織形態形成 インスリンに対する反応 タンパク質の糖化 腎臓の形態形成 O-グリカン処理 白血球の固定または回転 細胞接着分子の生産 出典:Amigo / QuickGO
オルソログ 種 人間 ねずみ エントレズ アンサンブル ユニプロット RefSeq (mRNA) NM_001097633 NM_001097634 NM_001097635 NM_001097636 NM_001490
NM_001136484 NM_010265 NM_173442
RefSeq (タンパク質) NP_001091102 NP_001091103 NP_001091104 NP_001091105 NP_001481
NP_001129956 NP_034395 NP_775618
場所 (UCSC) 9 章: 76.42 – 76.65 Mb 19章: 17.3 – 17.35 Mb PubMed 検索 [3] [4]
ウィキデータ
β-1,3-ガラクトシル-O-グリコシル-糖タンパク質β-1,6-N-アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼ は 、ヒトでは GCNT1 遺伝子によってコードされる 酵素 である。 [5] [6] [7]
この遺伝子は、β-1,6-N-アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼ 遺伝子ファミリーのメンバーです 。Gal β 1-3(GlcNAc β 1-6)GalNAc構造とコア2 O-グリカン分岐の形成に不可欠です。この酵素をコードする遺伝子は、当初9q21にマッピングされていましたが、後に9q13に局在化されました。同じタンパク質をコードする複数の選択的スプライシングバリアントが特定されています。 [7]
参考文献
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さらに読む
Bierhuizen MF、Fukuda M (1992)。「ポリオーマラージ腫瘍抗原を発現するCHO細胞への遺伝子導入によるUDP-GlcNAc:Gal beta 1-3-GalNAc-R (GlcNAc to GalNAc) beta 1-6GlcNAcトランスフェラーゼをコードするcDNAの発現クローニング」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 89 ( 19): 9326–330。Bibcode : 1992PNAS ...89.9326B。doi : 10.1073 / pnas.89.19.9326。PMC 50119。PMID 1329093 。 Bierhuizen MF、Maemura K、Kudo S、Fukuda M (1995)。「コア2およびI分岐β-1,6-N-アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼのゲノム構成。β-1,6-N-アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼ遺伝子ファミリーの進化への影響」。 糖 鎖 生物学 。5 (4): 417–25。doi :10.1093/glycob/5.4.417。PMID 7579796 。 Skrincosky D, Kain R, El-Battari A, et al. (1997). 「コア 2 β-1,6-N-アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼのゴルジ局在の変化が分岐 O-グリカンの合成を減少させる」 J. Biol. Chem . 272 (36): 22695–702. doi : 10.1074/jbc.272.36.22695 . PMID 9278427. Strausberg RL、Feingold EA、Grouse LH、他 (2003)。「15,000 を超える完全長のヒトおよびマウス cDNA 配列の生成と初期分析」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 99 ( 26): 16899–903。Bibcode : 2002PNAS ... 9916899M。doi : 10.1073/ pnas.242603899。PMC 139241。PMID 12477932 。 Beum PV、Bastola DR、Cheng PW (2003)。「ムチン生合成：上皮成長因子はヒト気道腺癌細胞株のコア2酵素をダウンレギュレートする」。Am . J. Respir. Cell Mol. Biol . 29 (1): 48–56. doi :10.1165/rcmb.2002-0147OC. PMID 12600830。 Falkenberg VR、Alvarez K、Roman C 、 Fregien N (2004)。「コア2ベータ1-6 N-アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼI遺伝子の5'非翻訳領域における多重転写開始と選択的スプライシング」。 糖 鎖生物学 。13 (6): 411–8。doi : 10.1093/glycob/ cwg039。PMID 12626388 。 Chibber R、Ben-Mahmud BM、Mann GE、他 (2003)。「プロテインキナーゼCベータ2依存性のコア2 GlcNAc-Tリン酸化は白血球と内皮細胞の接着を促進する：糖尿病性網膜症における毛細血管閉塞のメカニズム」。 糖尿 病 。52 ( 6): 1519–27。doi : 10.2337 /diabetes.52.6.1519。PMID 12765965 。 Smith MJ、Smith BR、Lawrence MB、Snapp KR (2004)。「P-セレクチンのローリングにおけるO結合型分岐酵素コア2β1-6-N-グルコサミニルトランスフェラーゼとP-セレクチン糖タンパク質リガンド-1の二量体化の複合役割の機能分析」。J . Biol. Chem . 279 (21): 21984–91. doi : 10.1074/jbc.M402731200 . PMID 15026421。 Suzuki Y, Yamashita R, Shirota M, et al. (2004). 「ヒトとマウスの遺伝子の配列比較によりプロモーター領域に相同ブロック構造が発見される」 Genome Res . 14 (9): 1711–8. doi :10.1101/gr.2435604. PMC 515316. PMID 15342556 . Kikuchi J, Shinohara H, Nonomura C, et al. (2005). 「 コア2ベータ1,6-N-アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼ-2や-3ではなく、-1がヒト前駆B細胞におけるシアリルルイスXの発現を制御する」。 糖 鎖 生物学 。15 (3): 271–80。doi : 10.1093/glycob/cwi005。PMID 15483269 。 Beum PV、Basma H、Bastola DR、Cheng PW (2005)。「ムチン生合成：ヒト気道上皮細胞株におけるレチノイン酸およびTh2サイトカインによるコア2ベータ1,6 N-アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼのアップレギュレーション」。Am . J. Physiol. Lung Cell Mol. Physiol . 288 (1): L116–24. doi :10.1152/ajplung.00370.2003. PMID 15591039。 Wang L、Mitoma J、Tsuchiya N、et al. (2005)。「コア2分岐酵素遺伝子のA/G多型は前立腺癌と関連している」。Biochem . Biophys. Res. Commun . 331 (4): 958–63. doi :10.1016/j.bbrc.2005.04.022. PMID 15882971。 Prorok-Hamon M、Notel F、Mathieu S、他 (2006)。「コア2 ベータ(1,6)-N-アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼ-I (C2GnT-I) の N-グリカンは、機能的 P-セレクチン糖タンパク質リガンド-1 (PSGL-1) の合成に必要であるが、アルファ(1,3)-フコシルトランスフェラーゼ-VII (FucT-VII) の N-グリカンは必要ではない: P-、L-、および E-セレクチン結合への影響」。Biochem . J. 391 ( Pt 3): 491–502. doi :10.1042/BJ20050344. PMC 1276950. PMID 15926890 。 萩沢 誠、大山 千恵、高橋 孝、他 (2006)。「コア2β1,6-N-アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼの発現は前立腺癌の進行を促進する」。 糖 鎖 生物学 。15 (10): 1016–24。doi : 10.1093/glycob/ cwi086。PMID 15932919 。 Kikuchi J, Ozaki H , Nonomura C, et al. (2005). 「アンチセンスコア2β1,6-N-アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼ-1 cDNAのトランスフェクションは、セレクチンリガンド発現およびB細胞前駆白血病細胞の組織浸潤を抑制する」。 白血病 。19 ( 11): 1934–40。doi : 10.1038/ sj.leu.2403951。PMID 16179912 。 Kimura K, Wakamatsu A, Suzuki Y, et al. (2006). 「転写調節の多様化: ヒト遺伝子の推定代替プロモーターの大規模な同定と特性評価」 Genome Res . 16 (1): 55–65. doi :10.1101/gr.4039406. PMC 1356129. PMID 16344560 . Cabrera PV、Amano M、Mitoma J、et al. (2006)。「C2GnT-I グリコシルトランスフェラーゼのハプロ不全により、T リンパ腫細胞は細胞死に対して抵抗性となる」。Blood . 108 ( 7): 2399–406. doi :10.1182/blood-2006-04-018556. PMC 1895562. PMID 16778138 . Julien S、Grimshaw MJ、Sutton-Smith M、他 (2007)。「P-セレクチン糖タンパク質リガンド-1 上のシアリル-Lewis(x) は、樹状細胞の分化と成熟中に制御される: 糖転移酵素 C2GnT1 と ST3Gal I が関与するメカニズム。」 J. Immunol . 179 (9): 5701–10. doi : 10.4049/jimmunol.179.9.5701 . PMID 17947642。
