ガナブ

ガナブ
識別子
別名	GANAB、G2AN、GLII、GIIA、グルコシダーゼ II α サブユニット、PKD3
外部ID	オミム: 104160 ; MGI : 1097667 ;ホモロジーン: 5426 ;ジーンカード: GANAB ; OMA : GANAB - オルソログ
遺伝子の位置（ヒト）
クリスチャン	染色体11（ヒト）
終わり	62,646,726 bp
遺伝子の位置（マウス）
クリスチャン	染色体19（マウス）
終わり	8,894,036 bp
RNA発現パターン
	トップは
	子宮内膜の間質細胞; ランゲルハンス島; 心室帯; 右卵巣; 左卵巣; 甲状腺の右葉; 膵臓本体; 子宮頸管; 平滑筋組織; 子宮体部;
	トップは
	卵丘細胞; 心室帯; 卵黄嚢; 網膜の神経層; 原腸胚; 上胚葉; リップ; 胚の尾; 海馬歯状回顆粒細胞; 右腎臓;
	より多くの参照発現データ
	より多くの参照発現データ
遺伝子オントロジー
分子機能	加水分解酵素活性、O-グリコシル化合物の加水分解; 触媒活性; 加水分解酵素活性; 炭水化物結合; グリコシル結合に作用する加水分解酵素活性; グルカン1,3-α-グルコシダーゼ活性; RNA結合; タンパク質結合; α-グルコシダーゼ活性;
細胞成分	メラノソーム; ゴルジ装置; 小胞体腔; グルコシダーゼII複合体; 膜; 細胞外エクソソーム; 小胞体; 細胞外マトリックス; 細胞内膜で囲まれたオルガネラ;
生物学的プロセス	代謝; タンパク質の折り畳み; 炭水化物代謝プロセス; N-グリカン処理;
	出典：Amigo / QuickGO
オルソログ
	23193
	14376
	ENSG00000089597
	ENSMUSG00000071650
	Q14697
	Q8BHN3
NM_198335 NM_001278192 NM_001278193 NM_001278194 NM_014610
	NM_198334 NM_001329222 NM_001329223 NM_001329224 NM_001329225
	NM_001293621 NM_008060
NP_001265121 NP_001265122 NP_001265123 NP_001316151 NP_001316152
	NP_001316153 NP_001316154 NP_938148 NP_938149
	NP_001280550 NP_032086
	ウィキデータ
人間を表示/編集	マウスの表示/編集

中性α-グルコシダーゼABは、ヒトではGANAB遺伝子によってコードされる酵素である。^[⁵^]^[⁶^]^[⁷^]

相互作用

GANABはPTPRCと相互作用することが示されている。^[⁸^]^[⁹^]^[¹⁰^]

参考文献

1 2 3 GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000089597 – Ensembl、2017年5月
1 2 3 GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000071650 – Ensembl、2017年5月
↑ 「ヒトPubMed参照:」。米国国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
↑ 「マウス PubMed 参照:」。米国国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
↑ Treml K、Meimaroglou D、Hentges A、Bause E (2000 年 5 月)。「ヒト肝臓由来のヘテロ二量体グルコシダーゼ II 複合体の触媒活性の発現には、α サブユニットと β サブユニットが必要である」。Glycobiology。10 ( 5 ) : 493–502。doi : 10.1093 / glycob / 10.5.493。PMID 10764838。
↑ Martiniuk F、Smith M、Ellenbogen A、Desnick RJ、Astrin K、Mitra J、Hirschhorn R (1983年7月)。「中性α-グルコシダーゼAB遺伝子の11番染色体への割り当て」。Cytogenet Cell Genet。35 ( 2): 110–6。doi : 10.1159 /000131851。PMID 6342981。S2CID 46749795。
↑ "Entrez Gene: GANAB グルコシダーゼ、アルファ; 中性 AB"。
↑ Arendt CW、Ostergaard HL (1997 年 5 月)。「CD45 に関連する 116 kDa および 80 kDa タンパク質が α- グルコシダーゼ II の α サブユニットおよび β サブユニットであることを示す」。J . Biol. Chem . 272 (20): 13117–25 . doi : 10.1074/jbc.272.20.13117 . PMID 9148925 .
↑ Baldwin TA、Gogela-Spehar M、Ostergaard HL (2000 年 10 月)。「小胞体常在タンパク質グルコシダーゼ II の特定のアイソフォームは、レクチン様相互作用を介して CD45 タンパク質チロシンホスファターゼと結合する」。J . Biol. Chem . 275 (41): 32071–6 . doi : 10.1074/jbc.M003088200 . PMID 10921916 .
↑ Baldwin TA、Ostergaard HL (2001 年 10 月)。「タンパク質チロシンホスファターゼ CD45 とのグルコシダーゼ II の結合および糖含量における発生段階に応じた変化」。J . Immunol . 167 (7): 3829–35 . doi : 10.4049/jimmunol.167.7.3829 . PMID 11564800 .

さらに読む

Feizi T、Larkin M (1992)「AIDSと糖鎖修飾」。Glycobiology 1 (1): 17– 23. doi : 10.1093/glycob/1.1.17 . PMID 2136376 .
Land A、Braakman I (2001)「小胞体におけるヒト免疫不全ウイルス1型エンベロープ糖タンパク質の折り畳み」Biochimie . 83 (8): 783–90 . doi : 10.1016 / S0300-9084(01)01314-1 . hdl : 1874/5091 . PMID 11530211. S2CID 13576808 .
Fenouillet E、Gluckman JC (1991) 「グルコシダーゼ阻害剤がヒト免疫不全ウイルス1型エンベロープ糖タンパク質の生物活性および免疫反応性に及ぼす影響」 J. Gen. Virol . 72 (8): 1919–26 . doi : 10.1099/0022-1317-72-8-1919 . PMID 1678778 .
Ratner L、vander Heyden N、Dedera D (1991)「α-グルコシダーゼ活性の阻害によるHIVおよびSIV感染性の抑制」Virology . 181 (1): 180–92 . doi : 10.1016/0042-6822(91)90483-R . PMID 1704656 .
Dedera DA、Gu RL、Ratner L (1992)「ヒト免疫不全ウイルス1型膜貫通エンベロープ機能におけるアスパラギン結合型糖鎖付加の役割」Virology . 187 (1): 377–82 . doi : 10.1016/0042-6822(92)90331-I . PMID 1736542 .
Murphy CI、Lennick M、Lehar SM、Beltz GA、Young E (1991)「バキュロウイルス感染昆虫細胞におけるHIV-1エンベロープタンパク質の時間的発現：グリコシル化とCD4結合への影響」Genet. Anal. Tech. Appl . 7 (6): 160–71 . doi : 10.1016/0735-0651(90)90030-J . PMID 2076345 .
Kalyanaraman VS、Rodriguez V、Veronese F、Rahman R、Lusso P、DeVico AL、Copeland T、Oroszlan S、Gallo RC、Sarngadharan MG (1990) 「ヒト免疫不全ウイルス1型の分泌型天然gp120およびgp160の特性解析」 AIDS Res. Hum. Retroviruses . 6 (3): 371–80 . doi : 10.1089/aid.1990.6.371 . PMID 2187500 .
清水博、土江博、本間博、吉田和也、鶴岡哲也、牛島博、北村哲也（1991）。「N-(3-フェニル-2-プロペニル)-1-デオキシノジリマイシンのHIV-1糖タンパク質へのレクチン結合に対する効果」。日本医学生物学会誌43 ( 3 ): 75–87。doi : 10.7883 / yoken1952.43.75。PMID 2283726。
Leonard CK、Spellman MW、Riddle L、Harris RJ、Thomas JN、Gregory TJ (1990) 「チャイニーズハムスター卵巣細胞で発現させた1型組換えヒト免疫不全ウイルスエンベロープ糖タンパク質（gp120）の鎖内ジスルフィド結合の割り当てと潜在的なグリコシル化部位の特性評価」 J. Biol. Chem . 265 (18): 10373–82 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)86956-3 . PMID 2355006 .
Pal R、Hoke GM、Sarngadharan MG (1989)。「ヒト免疫不全ウイルス1型のエンベロープ糖タンパク質の処理と成熟におけるオリゴ糖の役割」。Proc . Natl . Acad. Sci. USA。86 ( 9 ) : 3384–8。Bibcode : 1989PNAS ... 86.3384P。doi : 10.1073 / pnas.86.9.3384。PMC 287137。PMID 2541446。
Dewar RL、Vasudevachari MB、Natarajan V、Salzman NP (1989) 「ヒト免疫不全ウイルス1型エンベロープ糖タンパク質の生合成とプロセシング：モネンシンが糖鎖付加と輸送に及ぼす影響」J. Virol . 63 ( 6): 2452–6 . doi : 10.1128/jvi.63.6.2452-2456.1989 . PMC 250699. PMID 2542563 .
Kozarsky K、Penman M、Basiripour L、Haseltine W、Sodroski J、Krieger M (1989)「ヒト免疫不全ウイルス1型エンベロープタンパク質のグリコシル化とプロセシング」J. Acquir. Immune Defic. Syndr . 2 (2): 163–9 . PMID 2649653 .
Walker BD、Kowalski M、Goh WC、Kozarsky K、Krieger M、Rosen C、Rohrschneider L、Haseltine WA、Sodroski J (1987) 「カスタノスペルミンによるヒト免疫不全ウイルス合胞体形成およびウイルス複製阻害」 Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 84 (22): 8120–4 . Bibcode : 1987PNAS...84.8120W . doi : 10.1073/ pnas.84.22.8120 . PMC 299490. PMID 2825177 .
Robinson WE、Montefiori DC、Mitchell WM (1988)「マンノシル残基がヒト免疫不全ウイルス1型（HIV-1）の病原性に関与しているという証拠」AIDS Res. Hum. Retroviruses . 3 (3): 265–82 . doi : 10.1089/aid.1987.3.265 . PMID 2829950 .
Gruters RA、Neefjes JJ、Tersmette M 、 de Goede RE、Tulp A、Huisman HG、Miedema F、Ploegh HL (1987)。「トリミンググルコシダーゼ阻害剤によるHIV誘導性シンシチウム形成およびウイルス感染性への干渉」。Nature。330 ( 6143 ) : 74–7。Bibcode : 1987Natur.330 ... 74G。doi : 10.1038 / 330074a0。PMID 2959866。S2CID 4270139。
Blough HA、Pauwels R、De Clercq E、Cogniaux J、Sprecher-Goldberger S、Thiry L (1987)「グリコシル化阻害剤はLAV/HTLV-III（HIV）糖タンパク質の発現を阻害する」Biochem. Biophys. Res. Commun . 141 (1): 33– 8. doi : 10.1016/S0006-291X(86)80330-8 . PMID 3099781 .
Montefiori DC、Robinson WE、Mitchell WM (1988) 「ヒト免疫不全ウイルス1型の病原性におけるタンパク質N-グリコシル化の役割」 Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 85 (23): 9248–52 . Bibcode : 1988PNAS...85.9248M . doi : 10.1073 / pnas.85.23.9248 . PMC 282716. PMID 3264072 .
Martiniuk F、Ellenbogen A、Hirschhorn R (1985) 「中性α-グルコシダーゼABと糖タンパク質プロセシング酵素グルコシダーゼIIの同一性。生化学的および遺伝学的研究」 J. Biol. Chem . 260 (2): 1238–42 . doi : 10.1016/S0021-9258(20)71234-2 . PMID 3881423 .

[refGRCh38Ensembl-1] 1 2 3 GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000089597 – Ensembl、2017年5月

[refGRCm38Ensembl-2] 1 2 3 GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000071650 – Ensembl、2017年5月

[3] 「ヒトPubMed参照:」。米国国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。

[4] 「マウス PubMed 参照:」。米国国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。

[pmid10764838-5] Treml K、Meimaroglou D、Hentges A、Bause E (2000 年 5 月)。「ヒト肝臓由来のヘテロ二量体グルコシダーゼ II 複合体の触媒活性の発現には、α サブユニットと β サブユニットが必要である」。Glycobiology。10 ( 5 ) : 493–502。doi : 10.1093 / glycob / 10.5.493。PMID 10764838。

[pmid6342981-6] Martiniuk F、Smith M、Ellenbogen A、Desnick RJ、Astrin K、Mitra J、Hirschhorn R (1983年7月)。「中性α-グルコシダーゼAB遺伝子の11番染色体への割り当て」。Cytogenet Cell Genet。35 ( 2): 110–6。doi : 10.1159 /000131851。PMID 6342981。S2CID 46749795。

[entrez-7] "Entrez Gene: GANAB グルコシダーゼ、アルファ; 中性 AB"。

[pmid9148925-8] Arendt CW、Ostergaard HL (1997 年 5 月)。「CD45 に関連する 116 kDa および 80 kDa タンパク質が α- グルコシダーゼ II の α サブユニットおよび β サブユニットであることを示す」。J . Biol. Chem . 272 (20): 13117–25 . doi : 10.1074/jbc.272.20.13117 . PMID 9148925 .

[pmid10921916-9] Baldwin TA、Gogela-Spehar M、Ostergaard HL (2000 年 10 月)。「小胞体常在タンパク質グルコシダーゼ II の特定のアイソフォームは、レクチン様相互作用を介して CD45 タンパク質チロシンホスファターゼと結合する」。J . Biol. Chem . 275 (41): 32071–6 . doi : 10.1074/jbc.M003088200 . PMID 10921916 .

[pmid11564800-10] Baldwin TA、Ostergaard HL (2001 年 10 月)。「タンパク質チロシンホスファターゼ CD45 とのグルコシダーゼ II の結合および糖含量における発生段階に応じた変化」。J . Immunol . 167 (7): 3829–35 . doi : 10.4049/jimmunol.167.7.3829 . PMID 11564800 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

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[

[

[