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| フェレドキシンチオレドキシン還元酵素可変α鎖 | |||||||||
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 フェレドキシンチオレドキシン還元酵素の結晶構造 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | フェスレッド | ||||||||
| パム | PF02941 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| SCOP2 | 1dj7 / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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| フェレドキシンチオレドキシン還元酵素触媒β鎖 | |||||||||
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フェレドキシンチオレドキシン還元酵素の結晶構造 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | フェスレッドB | ||||||||
| パム | PF02943 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| SCOP2 | 1dj7 / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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フェレドキシン-チオレドキシン還元酵素 EC 1.8.7.2（系統名フェレドキシン：チオレドキシンジスルフィド酸化還元酵素）は、フェレドキシン/チオレドキシン調節鎖において重要な役割を果たす[4Fe-4S]タンパク質です。以下の反応を触媒します。
フェレドキシン-チオレドキシン還元酵素 (FTR) は、電子シグナル (光還元フェレドキシン) をチオールシグナル (還元チオレドキシン) に変換し、特定のジスルフィド基の還元によって酵素を制御します。FTR は、いくつかの光合成酵素の光依存性活性化を触媒し、酵素制御のためのチオール/ジスルフィド交換カスケードの歴史的初例を構成します。[1]これは、サブユニット α とサブユニット β のヘテロ二量体です。サブユニット α は可変サブユニットで、β は触媒鎖です。βサブユニットの構造が決定され、FeSクラスターの周りに折り畳まれることがわかっています。[2]
生物学的機能
シアノバクテリア、藻類、C4、C3、ベンケイソウ科酸代謝（CAM）植物など、酸素生成型光合成生物の主なグループは、炭素固定の調節にフェレドキシン-チオレドキシン還元酵素を使用しています。[3] フェレドキシン-チオレドキシン還元酵素は、より大規模なフェレドキシン-チオレドキシン系の一部であり、光の強度に応じて植物が代謝を変えることを可能にします。具体的には、フェレドキシン-チオレドキシン系は、カルビン回路とペントースリン酸経路の酵素を制御し、植物が光の利用可能性に基づいて炭水化物の合成と分解のバランスをとることを可能にします。[4]光の中では、光合成は光エネルギーを利用してフェレドキシンを還元します。FTRを使用すると、還元されたフェレドキシンは次にチオレドキシンを還元します。チオレドキシンは、チオール/ジスルフィド交換を介して、葉緑体フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ、セドヘプツロース-ビスホスファターゼ、ホスホリブロキナーゼなどの炭水化物合成酵素を活性化します。[5]その結果、光はFTRを使用して炭水化物の生合成を活性化します。暗闇では、フェレドキシンは酸化されたままです。これによりチオレドキシンは不活性になり、炭水化物の分解が代謝を支配するようになります。[4]
構造
フェレドキシン-チオレドキシン還元酵素は、約 30 kDa の α-βヘテロ二量体です。[6]さまざまな植物種にわたる FTR 構造には、保存された触媒 β サブユニットと可変 α サブユニットが含まれます。Synechocystis sp. PCC6803 の FTR の構造は詳細に研究され、1.6 Å で解像されました。[2] FTR は、中心の幅が 10 Å の薄い凹面円盤に似ており、そこに[4Fe-4S クラスター]が存在します。クラスターの中心の片側には、チオレドキシンを還元する酸化還元活性ジスルフィド結合があり、反対側には還元フェレドキシンがドッキングします。この両面円盤構造により、FTR はチオレドキシンとフェレドキシンと同時に相互作用することができます。[2]
可変αサブユニットは、 5本の反平行βストランドからなるオープンβバレル構造を有する。触媒サブユニットとの相互作用は、主にβストランド間の2つのループを介して起こる。これら2つのループ内の残基は大部分が保存されており、触媒サブユニット内の4Fe-4Sクラスターを安定化させると考えられている。構造的には、αサブユニットは光化学系IのサブユニットであるPsaEタンパク質と非常に類似しているが、その配列や機能には類似性は見られない。[2]
触媒βサブユニットは、 [4Fe-4S中心]を持つ一般的なαヘリックス構造を持っています。FeS中心と酸化還元活性システイン残基はこれらのヘリックスのループ内に位置しています。システイン-55、74、76、および85は、キュバン型クラスターの鉄原子に配位しています。[2]
酵素のメカニズム
FTR はチオレドキシン還元酵素の中では独特で、フラビンタンパク質ではなくFe-S クラスター補因子を使用してジスルフィド結合を還元します。FTR の触媒作用は、還元されたフェレドキシンとの相互作用から始まります。これは、FTR Lys-47 とフェレドキシンの Glu-92 間の引力によって進行します。[7]フェレドキシンから 1 つの電子と Fe-S 中心から 1 つの電子が引き抜かれ、FTR の Cys-87 と Cys-57 のジスルフィド結合が切断され、求核性の Cys-57 が生成され、Fe-S 中心が [4Fe-4S] 2+から[4Fe-4S] 3+に酸化されます。[8]この 1 電子 (フェレドキシン由来) 中間体の構造は論争の的となっています。Staples らは、Cys-87 が Fe-S 中心の硫黄に配位していると示唆していますが[6]、Dai らは、Cys-87 が鉄に配位していると主張しています。[2] 次に、求核性のCys-57が隣接するヒスチジン残基に促されて[9] 、チオレドキシンのジスルフィド結合を攻撃し、ヘテロジスルフィドチオレドキシン中間体を生成します。最後に、新たにドッキングしたフェレドキシン分子が最後の電子をFeS中心に送り、それを元の2+状態に還元し、Cys-87、Cys-57ジスルフィドを再形成し、チオレドキシンを2つのチオールに完全に還元します。[7]
参考文献
- ^ Buchanan B, Schurmann P, Wolosiuk R, Jacquot J (2002). 「フェレドキシン/チオレドキシン系: 発見から分子構造、そしてその先へ」.光合成の発見. 73 ( 1– 3): 215– 222. doi :10.1023/A:1020407432008. hdl : 11336/47023 . PMID 16245124. S2CID 18588801.
- ^ abcdef Dai S, Schwendtmayer C, Schurmann P, Ramaswamy S, Eklund H (2000 年 1 月). 「葉緑体における酸化還元シグナル伝達: 鉄硫黄クラスターによるジスルフィドの切断」(PDF) . Science . 287 (5453): 655–8 . doi :10.1126/science.287.5453.655. PMID 10649999.
- ^ 平沢正和、シュールマン・ピーター、ジャコ・ジャン＝ピエール (1999)。「葉緑体チオレドキシン、フェレドキシン：チオレドキシン還元酵素、およびチオレドキシン f 調節酵素の酸化還元特性」( PDF )。生化学。38 (16): 5200– 5205。doi :10.1021/bi982783v。PMID 10213627 。
- ^ ab Buchanan (1991年7月). 「酸素発生型光合成におけるCO2同化の制御：フェレドキシン/チオレドキシン系：その発見、現状、将来の開発の展望」生化学および生物物理学のアーカイブ。288 （1）：1– 9。doi ：10.1016/0003-9861（91）90157-E。PMID 1910303 。
- ^ Jacquot J、Lancelin J、Meyer Y (1997 年 8 月) 。「チオレドキシン: 植物細胞における構造と機能」。New Phytologist。136 ( 4 ): 543– 570。doi : 10.1046 /j.1469-8137.1997.00784.x。JSTOR 2559149。
- ^ ab Staples C, Ameyibor E, Fu W, Gardet-Salvi L, Stritt-Etter A, Schurmann P, Knaff D, Johnson M (1996 年 9 月). 「ほうれん草フェレドキシン:チオレドキシン還元酵素の鉄硫黄中心の機能と特性: 鉄硫黄クラスターの新たな生物学的役割」.生化学. 35 (35): 11425– 11434. doi :10.1021/bi961007p. PMID 8784198.
- ^ ab Dai S, Friemann R, Glauser D, Bourqin F, Manieri W, Schurmann P, Eklund H (2007 年 7 月). 「フェレドキシン-チオレドキシン還元酵素の反応経路に沿った構造スナップショット」. Nature . 448 (7149): 92– 96. doi :10.1038/nature05937. PMID 17611542. S2CID 4366810.
- ^ Jameson G, Elizabeth W, Manieri W, Schurmann P, Johnson M, Huynh B (2003). 「フェレドキシン:チオレドキシン還元酵素の[4Fe-4S]クラスターのユニークな鉄部位における部位特異的化学の分光学的証拠」アメリカ化学会誌。125 (5): 1146– 1147. doi :10.1021/ja029338e. PMID 12553798.
- ^ Glauser DA、Bourquin F、Manieri W、Schurmann P (2004 年 4 月)。「部位特異的変異誘発によって改変されたフェレドキシン:チオレドキシン還元酵素の特性」。The Journal of Biological Chemistry。279 ( 16): 16662– 16669。doi : 10.1074/ jbc.M313851200。PMID 14769790。
外部リンク
- 米国国立医学図書館の医学主題標目表(MeSH)におけるフェレドキシン:チオレドキシン+還元酵素
