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| デルタエンドトキシン、N末端ドメイン | |||||||||
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 殺虫性細菌デルエンドトキシンCry3Bb1 バチルス・チューリンゲンシスの結晶構造[1] | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | エンドトキシン_N | ||||||||
| パム | PF03945 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| SCOP2 | 1dlc / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| TCDB | 1.C.2 | ||||||||
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| デルタエンドトキシン、中間ドメイン | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| シンボル | エンドトキシン_M | ||||||||
| パム | PF00555 | ||||||||
| ファム一族 | CL0568 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| SCOP2 | 1dlc / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| TCDB | 1.C.2 | ||||||||
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| デルタエンドトキシン、中間ドメイン、Cry2A および Cry18 | |||||||||
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 殺虫性結晶タンパク質cry2aa | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | エンドトキシン_mid | ||||||||
| パム | PF09131 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| SCOP2 | 1i5p / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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| デルタエンドトキシン、C末端 | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| シンボル | エンドトキシン_C | ||||||||
| パム | PF03944 | ||||||||
| ファム一族 | CL0202 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| SCOP2 | 1dlc / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| TCDB | 1.C.2 | ||||||||
| 医療機器 | cd04085 | ||||||||
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| 細胞溶解性デルタエンドトキシン Cyt1/2 | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| シンボル | シトクロムB | ||||||||
| パム | PF01338 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| SCOP2 | 1cby / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| TCDB | 1.C.71 | ||||||||
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デルタエンドトキシン（δ-エンドトキシン）は、バチルス・チューリンゲンシス属細菌によって生成される孔形成毒素のファミリーである。これらは殺虫作用に役立ち、遺伝子組み換え（GM）Btトウモロコシやその他のGM作物によって生成される主要な毒素である。胞子形成中、細菌は胞子の隣に、パラスポラ体としても知られるタンパク質の結晶（ Cry毒素という名前が由来）を生成する。その結果、いくつかのメンバーはパラスポリンとして知られている。Cyt （細胞溶解性）毒素グループは、細胞質で形成されるデルタエンドトキシンの別のグループである。VIP 毒素（栄養性殺虫性タンパク質）は、ライフサイクルの他の段階で形成される。[2]
作用機序
昆虫がこれらのタンパク質を摂取すると、タンパク質分解によって活性化されます。すべてのタンパク質でN末端が切断され、一部のタンパク質ではC末端延長部が切断されます。活性化されると、エンドトキシンは腸上皮に結合し、陽イオン選択チャネルの形成によって細胞溶解を引き起こし、死に至ります。[3] [1]
長年、アミノペプチダーゼ Nと Bt 毒素の関係は明らかではありませんでした。AP-N は確かに in vitro で Cry タンパク質に結合するものの[4]（Soberón ら 2009 [5]および Pigott と Ellar 2007 [6]によるレビュー）、[7] 2002 年まで AP-N の構造変化による耐性の事例、さらには in vitro での結合の減少の事例は知られておらず、耐性のメカニズムがそれほど単純であるかどうかは疑問視されていました。実際、Luo ら 1997、Mohammed ら 1996、および Zhu ら 2000 は、鱗翅目の例ではこれが起こらないことを明らかにしました。 [4]しかしその後、Herrero ら 2005 は非発現と Bt 耐性との相関関係を示し、[7] Zhang らはHelicoverpa armigeraで実際の耐性を発見しました。 2009、[7] [8] Khajuria et al. 2011によるOstrinia nubilalis 、Baxter et al. 2011およびTiewsiri & Wang 2011によるTrichoplusia ni（その他すべての鱗翅目）での研究。[7] AP-Nは場合によってはそれ自体では耐性に影響を及ぼさないことが引き続き確認されており、これは毒素による連続的な結合がその効果を発揮するために必要なためである可能性がある。この順序では、各結合ステップは理論的には不可欠ではないが、それが起こると最終的な孔形成の結果に寄与する。[8]
構造
デルタ毒素の活性化領域は、3つの異なる構造ドメインで構成されています。膜挿入と孔形成に関与するN末端ヘリカルバンドルドメイン（InterPro： IPR005639 ）、受容体結合に関与するベータシート中央ドメイン、およびN末端ドメインと相互作用してチャネルを形成するC末端ベータサンドイッチドメイン（InterPro： IPR005638）です。[1] [3]
種類
B. thuringiensis はデルタエンドトキシンファミリー ( InterPro : IPR038979 ) の多くのタンパク質をコードしており、いくつかの株は複数のタイプを同時にコードしています。[9]主にプラスミド上に見られる遺伝子ですが、[10]デルタエンドトキシンは他の種のゲノムにも時々現れますが、 B. thuringiensisに見られるものよりも低い割合です。[11]遺伝子名は のように見えますがCry3Bb、この場合はスーパーファミリー 3 ファミリー B サブファミリー b の Cry 毒素を示しています。[12]
がん研究にとって興味深いCryタンパク質は、Cry 命名法に加えて、パラスポリン (PS) 命名法でも記載されています。これらは昆虫を殺すのではなく、白血病細胞を殺します。 [13] [14] [15] Cyt 毒素は、Cry 毒素とは異なる独自のグループを形成する傾向があります。[16]すべてのCry (結晶型) 毒素が共通のルーツを直接共有しているわけではありません。[17]それでもCryという名前が付けられている非 3 ドメイン毒素の例には、Cry34/35Ab1および関連するベータサンドイッチバイナリ ( Bin様) 毒素、Cry6Aa、および多くのベータサンドイッチパラスポリンがあります。[18]
遺伝子工学で挿入された特定のデルタエンドトキシンには、トウモロコシの栽培品種であるMON 863で見つかったCry3Bb1とMON 810で見つかったCry1Abがあります。Cry3Bb1は、他のCryタンパク質には見られない活性を持つ、コーンルートワームなどの甲虫目昆虫を殺すため、特に有用です。 [1]その他の一般的な毒素には、綿花とトウモロコシに含まれるCry2AbとCry1Fがあります。[19]さらに、Cry1Acはヒトのワクチンアジュバントとして有効です。[20]
一部の昆虫はデルタエンドトキシンに対する耐性を獲得し始めており、2013年時点で耐性を持つ種が5種見つかっている。2種類のデルタエンドトキシンを持つ植物は耐性が遅くなる傾向がある。これは昆虫が両方の毒素を同時に克服するために進化しなければならないためである。耐性植物と一緒に非Bt植物を植えると、毒素を開発するための選択圧が軽減される。最後に、この場合、1つの毒素を持つ植物は適応の踏み石として機能するため、2つの毒素を持つ植物を1つの毒素を持つ植物と一緒に植えるべきではない。[19]
参考文献
- ^ abcd Galitsky N、Cody V、Wojtczak A、Ghosh D、Luft JR、Pangborn W、English L (2001 年 8 月)。「Bacillus thuringiensisの殺虫性細菌デルタエンドトキシン Cry3Bb1 の構造」。Acta Crystallographica。セクション D、生物結晶学。57 (Pt 8): 1101–1109。doi : 10.1107 /S0907444901008186。PMID 11468393 。
- ^ Roger Hull; et al. (2021). 「リスク評価と管理 - 環境」。遺伝子組み換え植物（第2版）。
胞子形成後、
B. thuringiensis は、
それぞれ cry 遺伝子または cyt 遺伝子によってコード化された結晶（Cry 毒素）または細胞質（Cyt 毒素）のいずれかでタンパク質性殺虫性 δ-エンドトキシンを形成します。昆虫が毒素結晶を摂取すると、消化管の酵素によって毒素が活性化されます。毒素は昆虫の腸膜に結合して孔を形成し、腫れ、細胞溶解を引き起こし、最終的に昆虫を殺します。B
. thuringiensis は
、ライフサイクルの他の段階でも殺虫性タンパク質、具体的には栄養殺虫性タンパク質（VIP）を生成します。
- ^ ab Grochulski P, Masson L, Borisova S, Pusztai-Carey M, Schwartz JL, Brousseau R, Cygler M (1995年12月). 「Bacillus thuringiensis CryIA(a) 殺虫毒素: 結晶構造とチャネル形成」. Journal of Molecular Biology . 254 (3): 447–464. doi :10.1006/jmbi.1995.0630. PMID 7490762.
- ^ ab Ferré J、Van Rie J (2002)。「 バチルス・チューリンゲンシスに対する昆虫の耐性の生化学と遺伝学」。Annual Review of Entomology。47 (1)。Annual Reviews : 501–533。doi : 10.1146 /annurev.ento.47.091201.145234。PMID 11729083 。
- ^ Soberón M, Gill SS, Bravo A (2009 年 4 月). 「シグナル伝達と穴あけ: Bacillus thuringiensis 毒素はどのようにして昆虫の中腸細胞を殺すのか?」. Cellular and Molecular Life Sciences . 66 (8). Springer : 1337–1349. doi :10.1007/s00018-008-8330-9. PMC 11131463. PMID 19132293. S2CID 5928827 .
- ^ Pigott CR、Ellar DJ (2007 年6 月)。 「バチルス・チューリンゲンシス結晶毒素活性における受容体の役割」。微生物学および分子生物学レビュー。71 (2)。 アメリカ微生物学会: 255–281。doi :10.1128/mmbr.00034-06。PMC 1899880。PMID 17554045。S2CID 13982571 。
- ^ abcd Pardo-López L、Soberón M 、 Bravo A (2013 年 1 月)。「Bacillus thuringiensis の殺虫性 3 ドメイン Cry 毒素: 作用機序、昆虫抵抗性、作物保護への影響」。FEMS 微生物学レビュー。37 (1)。欧州微生物学会連合( OUP ): 3–22。doi : 10.1111/ j.1574-6976.2012.00341.x。PMID 22540421。
- ^ ab Vachon V、Laprade R、Schwartz JL (2012 年 9 月)。「 Bacillus thuringiensisの殺虫性結晶タンパク質の作用様式に関する最新モデル: 批評的レビュー」。Journal of Invertebrate Pathology。111 ( 1)。Academic Press ( Elsevier ): 1–12。doi : 10.1016 /j.jip.2012.05.001。PMID 22617276 。
- ^ 「殺虫性結晶タンパク質（IPR038979）」。InterPro 。 2019年4月12日閲覧。
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- ^ 「種：殺虫性結晶タンパク質（IPR038979）」。InterPro。
- ^ 「バチルス・チューリンゲンシス毒素命名法」。Bt毒素特異性データベース。 2019年4月12日閲覧。
- ^ Mizuki E, Park YS, Saitoh H, Yamashita S, Akao T, Higuchi K, Ohba M (2000 年 7 月). 「パラスポリン、バチルス・チューリンゲンシスのヒト白血病細胞認識パラスポラタンパク質」.臨床および診断検査免疫学. 7 (4): 625–634. doi :10.1128/CDLI.7.4.625-634.2000. PMC 95925. PMID 10882663 .
- ^ Ohba M, Mizuki E, Uemori A (2009年1月). 「パラスポリン、バチルス・チューリンゲンシス由来の新規抗癌タンパク質群」.抗癌研究. 29 (1): 427–433. PMID 19331182.
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- ^ Crickmore N, Zeigler DR, Feitelson J, Schnepf E, Van Rie J, Lereclus D, et al. (1998 年 9 月). 「Bacillus thuringiensis 殺虫性結晶タンパク質の命名法の改訂」. Microbiology and Molecular Biology Reviews . 62 (3): 807–813. doi : 10.1128 /MMBR.62.3.807-813.1998. PMC 98935. PMID 9729610.
- ^ Kelker MS, Berry C, Evans SL, Pai R, McCaskill DG, Wang NX, et al. (2014-11-12). 「Bacillus thuringiensis の殺虫タンパク質 Cry34Ab1 および Cry35Ab1 の構造的および生物物理学的特性」. PLOS ONE . 9 (11): e112555. Bibcode :2014PLoSO...9k2555K. doi : 10.1371/journal.pone.0112555 . PMC 4229197. PMID 25390338 .
- ^ ab Tabashnik BE、Brévault T 、Carrière Y（2013年6月）。 「 Bt作物に対する昆虫耐性：最初の10億エーカーからの教訓」。ネイチャーバイオテクノロジー。31 （6）：510–521。doi ：10.1038/nbt.2597。PMID 23752438。S2CID 205278530 。
- ^ Rodriguez-Monroy MA、Moreno-Fierros L（2010年3月）。「Cry1Acプロトキシンによる鼻腔内免疫によって誘導されるNALTおよび鼻腔リンパ球の顕著な活性化」。Scandinavian Journal of Immunology。71 （ 3）：159–168。doi ：10.1111/ j.1365-3083.2009.02358.x。PMID 20415781。
さらに読む
- Bravo A、Gill SS、Soberón M (2007 年 3 月)。「Bacillus thuringiensis Cry 毒素および Cyt 毒素の作用機序と昆虫防除への可能性」。Toxicon。49 ( 4 ): 423–435。doi : 10.1016 / j.toxicon.2006.11.022。PMC 1857359。PMID 17198720。
- Pigott CR、Ellar DJ (2007 年 6 月) 。「バチルス チューリンゲンシス結晶毒素活性における受容体の役割」。微生物 学および分子生物学レビュー。71 (2): 255–281。doi :10.1128/MMBR.00034-06。PMC 1899880。PMID 17554045。
- Palma L、Muñoz D 、Berry C、Murillo J 、 Caballero P (2014 年 12 月)。「Bacillus thuringiensis 毒素: 殺生物活性の概要」。 毒素。6 ( 12 ) : 3296–3325。doi : 10.3390/ toxins6123296。PMC 4280536。PMID 25514092。
外部リンク
- 米国環境保護庁のCry3Bb1