人間の体内に存在するタンパク質
カプザ1 利用可能な構造 電子データ オルソログ検索: PDBe RCSB
識別子 エイリアス CAPZA1 、CAPPA1、CAPZ、CAZ1、筋肉 Z ライン α サブユニット 1 のキャッピング アクチン タンパク質、筋肉 Z ライン α サブユニット 1 のキャッピング アクチン タンパク質 外部ID オミム ：601580; MGI : 106227; ホモロジーン : 24376; ジーンカード ：CAPZA1; OMA :CAPZA1 - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 染色体3（マウス） [2] バンド 3 F2.2|3 45.88 cM 始める 104,730,095 bp [2] 終わり 104,771,821 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 鼻咽頭上皮 歯肉上皮 骨髄 胚上皮 咽頭粘膜 単球 海綿骨 太ももの皮 口腔 骨髄細胞
トップの表現 顆粒球 胎児の尾 胸腺 精母細胞 卵黄嚢 性器結節 心室帯 回腸 胃 神経管
参照表現データの詳細
バイオGPS
遺伝子オントロジー 分子機能
アクチン結合 タンパク質結合 カドヘリン結合 アクチンフィラメント結合 細胞成分
F-アクチンキャッピングタンパク質複合体 細胞質 細胞外領域 細胞質 WASH複合体 細胞外エクソソーム 細胞骨格 アクチン細胞骨格 アクチン皮質パッチ 生物学的プロセス
有刺端アクチンフィラメントキャッピング 先天性免疫反応 血液凝固 アクチンフィラメントキャッピング 小胞体からゴルジ小胞を介した輸送 MHCクラスIIを介した外因性ペプチド抗原の抗原処理と提示 インターロイキン12を介したシグナル伝達経路 細胞接合部アセンブリ アクチン細胞骨格の構成 タンパク質を含む複合体アセンブリ 出典:Amigo / QuickGO
ウィキデータ
F-アクチンキャッピングタンパク質サブユニットα-1 は、ヒトでは CAPZA1 遺伝子によってコードされる タンパク質 である 。 [5] [6] [7]
CAPZA1 は、F-アクチンキャッピングタンパク質の アルファサブユニットファミリーのメンバーです 。この遺伝子は、バーベッドエンドアクチン結合タンパク質のアルファサブユニットをコードします。
関数 このタンパク質は、成長中のアクチンフィラメントのとげのある端（プラス端）をキャップすることで、アクチンフィラメントの成長を制御し、それ以上の組み立てが起こらないようにします。 [ 7 ]このタンパク質は脂質 PIP2 に結合して、 アクチンフィラメントへの結合を防ぎます。
参考文献
^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000116489 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000070372 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ 「Human PubMed Reference:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ Barron-Casella EA、Torres MA、Scherer SW、Heng HH、Tsui LC、Casella JF (1995 年 10 月)。「ヒト Cap Z の配列分析と染色体局在。アクチン結合ドメイン内の保存残基は Cap Z をゲルゾリン/セベリンおよびプロフィリンタンパク質ファミリーにリンクしている可能性がある」。J Biol Chem . 270 (37): 21472–9。doi : 10.1074/ jbc.270.37.21472。PMID 7665558 。 ^ Hart MC、Korshunova YO、Cooper JA (1997 年 4 月)。「マウスアクチンキャッピングタンパク質アルファサブユニット遺伝子および擬似遺伝子のマッピング」。Genomics . 39 ( 3): 264–70. doi :10.1006/geno.1996.4506. PMID 9119363。 ^ ab 「Entrez Gene: CAPZA1 キャッピングタンパク質 (アクチンフィラメント) 筋肉 Z ライン、アルファ 1」。
さらに読む
Dawson SJ、White LA (1992)。「シプロフロキサシンによるヘモフィルス・アフロフィルス心内膜炎の治療」。J . Infect . 24 (3): 317–20. doi :10.1016/S0163-4453(05)80037-4. PMID 1602151。 Maruyama K, Sugano S (1994). 「オリゴキャッピング：真核生物mRNAのキャップ構造をオリゴリボヌクレオチドで置き換える簡単な方法」. Gene . 138 (1–2): 171–4. doi :10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298. Maun NA、Speicher DW、 DiNubile MJ、Southwick FS (1996)。「ヒト多形核白血球からのCa(2+)非依存性有刺端アクチンフィラメントキャッピングタンパク質CapZの精製と特性」。 生化学 。35 ( 11): 3518–24。doi :10.1021/bi952470p。PMID 8639502 。 Hart MC、Korshunova YO、Cooper JA (1997)。「脊椎動物は、 特定の発現パターンを持つ保存されたキャッピングタンパク質αアイソフォームを持っています」。Cell Motil 。細胞骨格 。38 (2): 120–32。doi :10.1002/(SICI)1097-0169(1997)38:2<120::AID-CM2>3.0.CO;2-B。PMID 9331217 。 Kuhlman PA、Fowler VM (1997)。「ヒト赤血球からの CapZ のアルファ 1 ベータ 2 アイソフォームの精製と特性: 細胞質内の位置と Mg2+ ゴーストへの結合不能性は、赤血球アクチン フィラメントがアデュシンによってキャップされていることを示唆している」。 生化学 。36 ( 44 ): 13461–72。doi :10.1021/bi970601b。PMID 9354614 。 Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, et al. (1997). 「全長濃縮および5'末端濃縮cDNAライブラリーの構築と特性評価」. Gene . 200 (1–2): 149–56. doi :10.1016/S0378-1119(97)00411-3. PMID 9373149. Osterloh D、Ivanenkov VV、Gerke V (1999)。「S100A1のC末端領域にある疎水性残基は標的タンパク質の結合には必須だが、二量体化には必須ではない」。Cell Calcium 24 ( 2): 137–51。doi :10.1016/S0143-4160(98)90081-1。PMID 9803314 。 Inman KG、Yang R、Russtandi RR、他 (2003)。「高親和性標的ペプチドTRTK-12に結合したS100Bの溶液NMR構造」。J. Mol. Biol . 324 (5): 1003–14. doi :10.1016/S0022-2836(02)01152-X. PMID 12470955。 Strausberg RL、Feingold EA、Grouse LH、他 (2003)。「15,000 を超える完全長のヒトおよびマウス cDNA 配列の生成と初期分析」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 99 ( 26): 16899–903。Bibcode : 2002PNAS ... 9916899M。doi : 10.1073/ pnas.242603899。PMC 139241。PMID 12477932 。 McClintock KA、Shaw GS (2003)。「Ca2+-S100B-TRTK-12複合体の溶液構造により、新しいS100標的構造が明らかになった」。J . Biol. Chem . 278 (8): 6251–7. doi : 10.1074/jbc.M210622200 . PMID 12480931。 Taoka M, Ichimura T, Wakamiya-Tsuruta A, et al. (2003). 「マウス小脳の発達中に一時的に発現するタンパク質 V-1 は、キャッピングタンパク質との相互作用を介してアクチンの重合を制御する」 J. Biol. Chem . 278 (8): 5864–70. doi : 10.1074/jbc.M211509200 . PMID 12488317. Hutchings NJ、Clarkson N、Chalkley R、他 (2003)。「CMS および CIN85 を介して T 細胞表面タンパク質 CD2 をアクチンキャッピングタンパク質 CAPZ にリンクする」。J . Biol. Chem . 278 (25): 22396–403. doi : 10.1074/jbc.M302540200 . PMID 12690097。 Gerhard DS、Wagner L、Feingold EA、他 (2004)。「NIH 完全長 cDNA プロジェクトの現状、品質、拡大: 哺乳類遺伝子コレクション (MGC)」。 Genome Res . 14 (10B): 2121–7. doi :10.1101/gr.2596504. PMC 528928. PMID 15489334 。 Bruneel A、Labas V、 Mailloux A、 et al. (2006)。「エトポシド誘導性アポトーシスに適用したヒト臍静脈内皮細胞のプロテオミクス」。 プロテオミクス 。5 ( 15 ): 3876–84。doi :10.1002/pmic.200401239。PMID 16130169。S2CID 26007149。 Kimura K, Wakamatsu A, Suzuki Y, et al. (2006). 「転写調節の多様化: ヒト遺伝子の推定代替プロモーターの大規模な同定と特性評価」 Genome Res . 16 (1): 55–65. doi :10.1101/gr.4039406. PMC 1356129. PMID 16344560 . Gregory SG、 Barlow KF、 McLay KE、他 (2006)。「ヒト染色体 1 の DNA 配列と生物学的注釈」。Nature . 441 ( 7091 ): 315–21。Bibcode :2006Natur.441..315G。doi : 10.1038/nature04727。PMID 16710414 。 Canton DA、Olsten ME、Niederstrasser H、et al. (2007)。「細胞形態における CKIP-1 の役割は、アクチンキャッピングタンパク質との相互作用に依存する」。J . Biol. Chem . 281 (47): 36347–59. doi : 10.1074/jbc.M607595200 . PMC 2583070. PMID 16987810 。 Ewing RM、Chu P、Elisma F、他 (2007)。「質量分析法によるヒトタンパク質間相互作用の大規模マッピング」。Mol . Syst. Biol . 3 (1): 89. doi :10.1038/msb4100134. PMC 1847948. PMID 17353931 。
