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| ATP 把握ドメイン | |||||||||
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 大腸菌由来のグリシンアミドリボヌクレオチド合成酵素のX線結晶構造の漫画表現。ATPグラスプスーパーファミリー（PDB：1gso）に属します。[1] | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | ATP 把握 | ||||||||
| パム | PF02222 | ||||||||
| ファム一族 | CL0179 | ||||||||
| エコド | 206.1.3 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
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分子生物学において、ATP-graspフォールドは、ATP 分子を「つかむ」 2 つのα + βサブドメインからなる、 ATP結合タンパク質のユニークな構造モチーフです。ATP-grasp タンパク質は、ATP 依存性カルボキシレートアミン/チオールリガーゼ活性を持っています。[2] [3]
構造
ATP-graspファミリーのタンパク質は、 N末端ドメイン（またはAドメイン）、中央ドメイン（またはBドメイン）、およびC末端ドメイン（またはCドメイン）と呼ばれる3つのドメインに編成された全体的な構造構成を持っています。[3]
関数
ATP-捕捉酵素は、カルボキシレート含有分子とアミノ基またはチオール基含有分子とのATP依存性連結反応を触媒する。反応には通常、アシルリン酸中間体の形成が伴う。これらの酵素は、プリン生合成、脂肪酸合成、糖新生など、さまざまな代謝経路に関与している。[4]
このドメインを含むタンパク質の例
- D-アラニン-D-アラニンリガーゼ
- グルタチオン合成酵素
- ビオチンカルボキシラーゼ
- カルバモイルリン酸合成酵素
- リボソームタンパク質S6修飾酵素（RimK）
- 尿素アミドリアーゼ
- チューブリンチロシンリガーゼ
- プリン生合成に関与する酵素。
進化と分布
ATP-graspフォールドは、さまざまな酵素 ファミリーにわたって進化的に保存されており、その存在は原核生物と真核生物に遍在しています。[3]
研究での使用
研究者らは、これらの酵素に対するいくつかのタイプの阻害剤を開発しており、その中にはメカニズムに基づく阻害剤、ATP競合阻害剤、非競合阻害剤などがある。一部のATP捕捉酵素は、抗生物質や抗肥満薬の潜在的な標的として研究されている。[3]
参考文献
- ^ Wang W, Kappock TJ, Stubbe J, Ealick SE (1998 年 11 月). 「大腸菌由来グリシンアミドリボヌクレオチド合成酵素の X 線結晶構造」.生化学. 37 (45): 15647–15662. doi :10.1021/bi981405n. PMID 9843369.
- ^ Eroglu B、Powers - Lee SG (2002 年 11 月)。「Saccharomyces cerevisiae カルバモイルリン酸合成酵素の 2 つの ATP サイトにおける ATP 把握残基の変異分析」。Archives of Biochemistry and Biophysics。407 (1): 1–9。doi :10.1016/s0003-9861(02)00510-6。PMID 12392708 。
- ^ abcd Fawaz MV 、 Topper ME、Firestine SM（2011年12月）。「ATP-grasp酵素」。 生物有機化学。39 （5–6）：185–191。doi ：10.1016/j.bioorg.2011.08.004。PMC 3243065。PMID 21920581。
- ^ Galperin MY、Koonin EV (1997 年12 月)。「ATP 依存性カルボキシレートアミン/チオールリガーゼ活性 を持つ多様な酵素スーパーファミリー」。タンパク質科学。6 (12): 2639–2643。doi :10.1002/pro.5560061218。PMC 2143612。PMID 9416615。
外部リンク
- InterPro: ATP グリップフォールド、サブドメイン 1 (IPR013815)
- InterPro: ATP グリップフォールド、サブドメイン 2 (IPR013816)