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| S8/S53ドメイン | |||||||||
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 シュードモナリシンの構造 ( PDB : 1GA6 ) | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | ペプチダーゼ_S8 | ||||||||
| パム | PF00082 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| プロサイト | PDOC00125 | ||||||||
| キャス | 1GA6 | ||||||||
| SCOP2 | 1GA6 / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| 医療機器 | cd07477 | ||||||||
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セドリシン（MEROPS S53）ペプチダーゼファミリーは、サブチリシン（S8）ファミリーと構造的に関連するセリンプロテアーゼファミリーです。このファミリーのよく知られたメンバーには、シュードモナス細菌で見つかったセドリシン（「シュードモナリシン」） 、キサントモナリシン（「セドリシンB」）、フィザロリシン、動物トリペプチジルペプチダーゼIなどがあります。セドリシンまたはセリンカルボキシルペプチダーゼとしても知られています。この酵素群には、触媒トライアドのバリエーションが含まれています。S8がSer-His-Aspを使用するのとは異なり、このグループはSer-Glu-Aspで機能し、オキシアニオンホールに酸性残基Aspが追加されています。[1]
最適pHは3程度である。このファミリーのほとんどのメンバーは、N末端（ InterPro： IPR015366）および時には切断が必要なC末端ペプチドを持つ前駆タンパク質として生成される。 [2]
家族
セドリシン
| セドリシン | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 3.4.21.100 | ||||||||
| CAS番号 | 848318-58-1 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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セドリシン（P42790、シュードモナペプシン、セドリシン）はセリンプロテアーゼである。シュードモナス属101株から分泌される。インスリンB鎖の-Glu 13 -Ala-、-Leu 15 -Tyr-、-Phe 25 -Tyr-、およびアンジオテンシンIの-Tyr 4 -Ile-を加水分解する。良い合成基質はLys-Pro-Ile-Glu-Phe-Phe(NO 2 )-Arg-Leuである。 [3] [4] [5] [6]
キサントモナリシン
| キサントモナリシン | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 3.4.21.101 | ||||||||
| CAS番号 | 113356-29-9 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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キサントモナリシン（Q60106）はキサントモナス菌に含まれています。カエシンを分解して牛乳を凝固させます。[7] [8]
フィサロリシン
| フィサロリシン | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 3.4.21.103 | ||||||||
| CAS番号 | 94949-28-7 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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フィサロリシン（Q8MZS4、フィサロペプシン）は凝乳酵素である。インスリンB鎖のグリシン8セリンを最も速く切断し、次いでロイシン11バリン、システイン(SO 3 H) 19グリシン、フェニルアラニン24を切断する。[9] [10] [11] [12] [13]
このタンパク質は寒冷環境に適応しているという点で特殊である。粘菌 Physarum flavicomumで発見された。類似のタンパク質（InterPro： IPR017001）は古細菌にも見られる。[14]
参考文献
- ^ 「ファミリー S53: 概要」。MEROPS - ペプチダーゼデータベース。
- ^ Oda K (2012年1月). 「カルボキシルペプチダーゼの新しいファミリー：セリンカルボキシルペプチダーゼとグルタミン酸ペプチダーゼ」. Journal of Biochemistry . 151 (1): 13–25. doi : 10.1093/jb/mvr129 . PMID 22016395.
- ^ Oda K, Sugitani M, Fukuhara K, Murao S (1987年3月). 「グラム陰性細菌由来のペプスタチン非感受性カルボキシルプロテアーゼの精製と特性」. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - 一般誌. 923 (3): 463–469. doi :10.1016/0304-4165(87)90055-9. PMID 3548827.
- ^ Oda K, Nakatani H, Dunn BM (1992 年 4 月). 「Pseudomonas sp. No. 101 由来のペプスタチン非感受性カルボキシルプロテアーゼの基質特異性と速度論特性」. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - タンパク質構造と分子酵素学. 1120 (2): 208–214. doi :10.1016/0167-4838(92)90272-f. PMID 1562589.
- ^ Wlodawer A, Li M, Dauter Z, Gustchina A, Uchida K, Oyama H, et al. (2001年5月). 「Pseudomonas由来のカルボキシルプロテアーゼがサブチリシン様酵素の新規ファミリーを定義」Nature Structural Biology . 8 (5): 442–446. doi :10.1038/87610. PMID 11323721. S2CID 16793101.
- ^ Wlodawer A, Li M, Gustchina A, Oyama H, Dunn BM, Oda K (2003). 「セドリシンファミリーのセリンカルボキシルペプチダーゼの構造と酵素特性」. Acta Biochimica Polonica . 50 (1): 81–102. doi : 10.18388/abp.2003_3716 . PMID 12673349.
- ^ Oda K, Nakajima T, Terashita T, Suzuki KI, Murao S (1987). 「Xanthomonas sp. 細菌由来のS-PI(ペプスタチンAc)非感受性カルボキシルプロテアーゼの精製と特性」. Agric. Biol. Chem . 51 (11): 3073–3080. doi : 10.1271/bbb1961.51.3073 .
- ^ Wlodawer A, Li M, Gustchina A, Oyama H, Dunn BM, Oda K (2003). 「セドリシンファミリーのセリンカルボキシルペプチダーゼの構造と酵素特性」. Acta Biochimica Polonica . 50 (1): 81–102. doi : 10.18388/abp.2003_3716 . PMID 12673349.
- ^ Henney HR、Tavana G (1982)。「 Physarum flavicomumの分化半数体細胞からの細胞内酸性（カルボキシル）プロテアーゼの精製といくつかの特性」。Exp . Mycol . 6 : 161–170。doi :10.1016/0147-5975(82)90090-1。
- ^ 村上-室伏 憲、平塚 明、太田 淳 (1984)。「粘菌の半数体アメーバ由来の新規酸性プロテアーゼ、および交配とそれに続く二倍体原形質体への分化におけるその変化」。細胞構造機能。9 (3): 311–315。doi : 10.1247/csf.9.311。
- ^ North MJ、Whyte A (1984)。「Dictyostelium discoideum由来の2種類の酸性プロテアーゼの精製と特性評価」。J . Gen. Microbiol . 130 :123–134. doi : 10.1099/00221287-130-1-123。
- ^ Wlodawer A, Li M, Gustchina A, Oyama H, Dunn BM, Oda K (2003). 「セドリシンファミリーのセリンカルボキシルペプチダーゼの構造と酵素特性」. Acta Biochimica Polonica . 50 (1): 81–102. doi : 10.18388/abp.2003_3716 . PMID 12673349.
- ^ 西井W、植木T、宮下R、小島M、キムYT、佐々木N、他(2003 年 2 月)。 「フィサロリシン（以前のフィサロペプシン）の構造的および酵素的特徴付けにより、それがユニークなセリン-カルボキシルプロテイナーゼであることが証明されました。」生化学および生物物理学研究コミュニケーション。301 (4): 1023–1029。土井：10.1016/s0006-291x(03)00083-4。PMID 12589815。
- ^ Nishii W, Kuriyama H, Takahashi K (2003 年 7 月). 「Physarum polycephalum php 遺伝子は、ユニークな低温適応型セリンカルボキシルペプチダーゼ、フィザロリシン II をコードする」. FEBS Letters . 546 (2–3): 340–344. doi :10.1016/S0014-5793(03)00621-5. PMID 12832065. S2CID 19197020.
