ホモサピエンスで発見された哺乳類タンパク質
TSHR 利用可能な構造 電子データ オルソログ検索: PDBe RCSB
識別子 エイリアス TSHR 、CHNG1、LGR3、hTSHR-I、甲状腺刺激ホルモン受容体、甲状腺刺激ホルモン受容体、甲状腺刺激ホルモン（TSH）受容体 外部ID オミム ：603372; MGI : 98849; ホモロジーン : 315; ジーンカード ：TSHR; OMA :TSHR - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 12番染色体（マウス） [2] バンド 12 D3|12 44.51 cM 始める 91,351,337 bp [2] 終わり 91,516,582 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 甲状腺の左葉 甲状腺の右葉 睾丸 胸腺 骨髄細胞 頬粘膜細胞 心室帯 生殖腺 リンパ節 肝臓の右葉
トップの表現 網膜色素上皮 白色脂肪組織 乳腺 皮下脂肪組織 精母細胞 褐色脂肪組織 精子細胞 心室帯 大動脈外膜 中央隆起
参照表現データの詳細
バイオGPS
遺伝子オントロジー 分子機能
Gタンパク質共役ペプチド受容体活性 タンパク質結合 Gタンパク質共役受容体活性 タンパク質ホルモン受容体活性 信号変換器の活動 甲状腺刺激ホルモン受容体活性 タンパク質含有複合体結合 シグナル伝達受容体の活性 細胞成分
膜の不可欠な構成要素 受容体複合体 細胞膜の不可欠な構成要素 膜 細胞表面 細胞膜 基底外側細胞膜 細胞内解剖構造 生物学的プロセス
細胞間シグナル伝達 Gタンパク質共役受容体シグナル伝達経路 Gタンパク質共役受容体シグナル伝達経路、環状ヌクレオチドセカンドメッセンジャーと共役 アデニル酸シクラーゼ活性化Gタンパク質共役受容体シグナル伝達経路 細胞集団増殖の正の調節 アデニル酸シクラーゼ活性の活性化 ホルモンを介したシグナル伝達経路 シグナル伝達 神経系の発達 細胞表面受容体シグナル伝達経路 アデニル酸シクラーゼ活性の正の調節 糖タンパク質に対する細胞反応 甲状腺刺激ホルモン放出ホルモンに対する細胞反応 甲状腺刺激ホルモンシグナル伝達経路 寒冷誘発熱産生の正の調節 出典:Amigo / QuickGO
オルソログ 種 人間 ねずみ エントレズ アンサンブル ユニプロット RefSeq (mRNA) NM_000369 NM_001018036 NM_001142626
RefSeq (タンパク質) NP_000360 NP_001018046 NP_001136098
場所 (UCSC) 14 章: 80.95 – 81.15 Mb 12 章: 91.35 – 91.52 Mb PubMed 検索 [3] [4]
ウィキデータ
甲状腺 刺激ホルモン受容体 （または TSH受容体）は、 甲状腺刺激ホルモン （別名「甲状腺刺激ホルモン」） に反応し、 チロキシン （T4）と トリヨードチロニン（T3）の産生を刺激する受容体（および関連タンパク質）です。TSH受容体 は 、膜貫通タンパク質の Gタンパク質共役受容体 スーパーファミリー のメンバーであり [5] 、 Gs タンパク質と共役しています 。 [6]
これは主に甲状腺上皮細胞 の表面に存在します が、脂肪組織や線維芽細胞にも存在します。後者はバセドウ病中に粘液水腫が見られる理由を説明しています。さらに、下垂体前葉、視床下部、腎臓でも発現していることがわかっています。下垂体前葉に存在することは、視床下部-下垂体-甲状腺軸に沿った甲状腺刺激ホルモンの傍分泌シグナル伝達フィードバック阻害の媒介に関与している可能性があります。 [7]
関数 循環TSHに結合すると、Gタンパク質シグナルカスケードがアデニル酸シクラーゼを活性化し、細胞内のcAMPレベルが上昇します。cAMPは、ヨウ素ポンプ、 チログロブリン 合成、ヨウ素化、エンドサイトーシス、タンパク質分解、 甲状腺ペルオキシダーゼ 活性、ホルモン放出など、甲状腺細胞のすべての機能を活性化します。TSHRは、脊椎動物の季節的生殖の調節に関与しています。 [8]
参照
参考文献
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さらに読む
Führer D、Wonerow P、Willgerodt H、Paschke R (1997 年 12 月) 。 「新生児期に常染色体優性非自己免疫性甲状腺機能亢進症を発症した家族における、新しい甲状腺刺激ホルモン受容体生殖細胞系列変異 (Leu629Phe) の特定」。 臨床 内分泌学および代謝学ジャーナル 。82 (12): 4234–8。doi : 10.1210/ jcem.82.12.4405。PMID 9398746 。 Farid NR、Kascur V 、 Balazs C (2000 年 7 月)。「ヒト甲状腺刺激ホルモン受容体は変異しやすい: 機能獲得変異のレビュー」。European Journal of Endocrinology。143 (1): 25–30。doi : 10.1530/ eje.0.1430025。PMID 10870027 。 Szkudlinski MW、Fremont V、Ronin C、Weintraub BD (2002 年 4 月)。「甲状腺刺激ホルモンと甲状腺刺激ホルモン受容体の構造と機能の関係」。 生理学レビュー 。82 ( 2 ): 473–502。doi : 10.1152 /physrev.00031.2001。PMID 11917095。S2CID 2919509。 Tonacchera M、Vitti P、De Servi M、Agretti P、De Marco G、Chiovato L、Pinchera A (2004)。「TSH 受容体の機能獲得変異とヨウ素欠乏症：ヨウ素予防における影響」。Journal of Endocrinological Investigation。26 ( 2 Suppl): 2–6。PMID 12762632 。 Arturi F、Scarpelli D、Coco A、Sacco R、Bruno R、Filetti S、Russo D (2003 年 4 月)。「甲状腺刺激ホルモン受容体の変異と甲状腺機能亢進腺腫、最初の発見から 10 年経った現在: 未解決の疑問」。 甲状腺。13 ( 4 ): 341–3。doi : 10.1089 /105072503321669811。PMID 12804102 。 Vaidya B、Campbell V、Tripp JH、Spyer G、Hattersley AT、Ellard S (2004 年 6 月)。「活性化甲状腺刺激ホルモン受容体遺伝子変異による非自己免疫性甲状腺機能亢進症に関連する早産および低出生体重」。 臨床 内分泌学 。60 ( 6 ): 711–8。doi :10.1111/ j.1365-2265.2004.02040.x。PMID 15163335。S2CID 43902851 。 Takeshita A, Nagayama Y, Fujiyama K, Yokoyama N, Namba H, Yamashita S, Izumi M, Nagataki S (1992 年 11 月)。「ヒト甲状腺刺激ホルモン受容体転写産物の選択的スプライシング形態の分子クローニングと配列決定」。 生化学 および 生物 物理学的研究通信 。188 (3): 1214–9。doi :10.1016/0006-291X(92)91360-3。PMID 1445355。 Graves PN、Tomer Y、Davies TF (1992 年 9 月)。「膜貫通ドメインを欠くヒト甲状腺刺激ホルモン受容体 mRNA の 1.3 KB 変異体のクローニングと配列決定」。 生化学および生物物理学的研究通信 。187 (2): 1135–43。doi : 10.1016 /0006-291X(92)91315- H。PMID 1530609 。 Loosfelt H, Pichon C, Jolivet A, Misrahi M, Caillou B, Jamous M, Vannier B, Milgrom E (1992 年 5 月). 「ヒト甲状腺刺激ホルモン受容体の 2 サブユニット構造」. 米国科学アカデミー紀要 . 89 (9): 3765–9. Bibcode :1992PNAS...89.3765L. doi : 10.1073/pnas.89.9.3765 . PMC 525571. PMID 1570295 . Nagayama Y, Russo D, Wadsworth HL, Chazenbalk GD, Rapoport B (1991 年 8 月)。「ヒト甲状腺刺激ホルモン受容体の 11 個のアミノ酸 (Lys-201 から Lys-211) と 9 個のアミノ酸 (Gly-222 から Leu-230) がリガンド結合に関与している」。The Journal of Biological Chemistry . 266 (23): 14926–30. doi : 10.1016/S0021-9258(18)98566-2 . PMID 1651314。 村上 正之、森 正之 (1990 年 8 月)。「バセドウ病患者の免疫グロブリン G に対するヒト甲状腺刺激ホルモン受容体の免疫原性領域の同定」。 生化学 および生物物理学的研究通信 。171 ( 1): 512–8。doi :10.1016/0006-291X(90)91423-P。PMID 1697467 。 Heldin NE、Gustavsson B、Westermark K、Westermark B (1991 年 12 月)。「自己免疫性甲状腺機能亢進症患者の TSH 受容体の推定リガンド結合ドメインにおける体細胞点変異」。 臨床 内分泌学および代謝学ジャーナル 。73 (6): 1374–6。doi :10.1210/ jcem -73-6-1374。PMID 1955520 。 Libert F、Passage E、Lefort A、Vassart G、Mattei MG (1991)。「in situ ハイブリダイゼーションによるヒト甲状腺刺激ホルモン受容体遺伝子の染色体領域 14q3 への局在」。 細胞 遺伝学および細胞遺伝学 。54 (1–2): 82–3。doi : 10.1159/000132964。PMID 2249482 。 Frazier AL、Robbins LS、Stork PJ、Sprengel R、Segaloff DL、Cone RD (1990 年 8 月)。「ヒト甲状腺からの TSH および LH/CG 受容体 cDNA の分離: 組織特異的スプライシングによる調節」。 分子 内分泌 学 。4 (8): 1264–76。doi : 10.1210/mend-4-8-1264。hdl : 21.11116 / 0000-0000-7844- D。PMID 2293030 。 Misrahi M、Loosfelt H、Atger M 、Sar S、Guiochon-Mantel A、Milgrom E (1990 年 1 月)。「ヒト TSH 受容体のクローニング、配列決定、発現」。 生化学 および生物物理学的研究通信 。166 (1): 394–403。doi :10.1016/0006-291X(90)91958-U。PMID 2302212 。 Nagayama Y, Kaufman KD, Seto P, Rapoport B (1989年12月)。「ヒト甲状腺 刺激 ホルモン受容体cDNAの分子クローニング、配列および機能発現」。 生化学および生物物理学的研究通信 。165 (3):1184–90。doi :10.1016/0006-291X(89)92727-7。PMID 2558651 。 Libert F、Lefort A、Gerard C、Parmentier M、Perret J、Ludgate M、Dumont JE、Vassart G (1989 年 12 月)。「ヒト甲状腺刺激ホルモン (TSH) 受容体のクローニング、配列決定、発現: 自己抗体の結合の証拠」。 生化学 および生物物理学的研究通信 。165 ( 3): 1250–5。doi :10.1016/0006-291X(89)92736-8。PMID 2610690 。 Cuddihy RM、Bryant WP、 Bahn RS (1995 年 8 月) 。 「ヒト甲状腺 刺激 ホルモン受容体におけるホモ接合性多型の生体内における正常な機能」。 甲状腺 。5 (4): 255–7。doi :10.1089/thy.1995.5.255。PMID 7488864。 Bahn RS、Dutton CM、 Heufelder AE、Sarkar G (1994 年 2 月)。「バセドウ病眼症患者の甲状腺刺激ホルモン受容体の細胞外ドメインにおけるゲノム点変異」。 臨床 内分泌学および代謝学ジャーナル 。78 (2): 256–60。doi :10.1210/jcem.78.2.7508946。PMID 7508946 。 Sunthornthepvarakui T、Gottschalk ME、Hayashi Y、Refetoff S (1995 年 1 月)。「短報: 甲状腺刺激ホルモン受容体遺伝子の変異による甲状腺刺激ホルモン耐性」。 ニュー イングランド 医学ジャーナル 。332 (3): 155–60。doi : 10.1056 /NEJM199501193320305。PMID 7528344 。
外部リンク 「糖タンパク質ホルモン受容体: TSH」。 受容体とイオンチャネルの IUPHAR データベース 。国際基礎・臨床薬理学連合。2013 年 11 月 1 日にオリジナルからアーカイブ。2007 年 10 月 25 日 に取得 。 米国国立医学図書館の 医学主題標目表 (MeSH)における甲状腺刺激ホルモン+受容体 SSFA-GPHR: 糖タンパク質ホルモン受容体の配列構造機能解析 GRIS: 糖タンパク質ホルモン受容体情報システム PDBe-KBの UniProt : P16473 (甲状腺刺激ホルモン受容体) の PDB で入手可能なすべての構造情報の概要 。
