ヒトタンパク質とコード遺伝子
| SUGT1 |
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| 利用可能な構造 |
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| PDB | オルソログ検索: PDBe RCSB |
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| 識別子 |
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| エイリアス | SUGT1、SGT1、SGT1 ホモログ、MIS12 キネトコア複合体アセンブリコシャペロン |
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| 外部ID | オミム:604098; MGI : 1915205;ホモロジーン: 4877;ジーンカード:SUGT1; OMA :SUGT1 - オルソログ |
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| 遺伝子の位置(マウス) |
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 | | クロ。 | 14番染色体(マウス)[2] |
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| | バンド | 14|14 D3 | 始める | 79,825,131 bp [2] |
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| 終わり | 79,872,636 bp [2] |
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| RNA発現パターン |
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| ブギー | | 人間 | マウス(相同遺伝子) |
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| トップの表現 | - 右心房の心筋組織
- 膵臓上皮細胞
- 左心室の心筋
- 卵母細胞
- 軟骨組織
- 壁側胸膜
- 脛骨
- 膵管細胞
- 歯肉上皮
- 上腕二頭筋の腱
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| | トップの表現 | - 桑実胚
- 桑実胚
- 胚盤胞
- 耳小胞
- 内側神経節隆起
- 腹壁
- 上皮層
- 舌の上側
- 耳板
- 精子細胞
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| | 参照表現データの詳細 |
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| バイオGPS | |
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| 遺伝子オントロジー |
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| 分子機能 | | | 細胞成分 |
- 細胞質
- 細胞質
- 核
- 動原体
- ユビキチンリガーゼ複合体
- タンパク質含有複合体
| | 生物学的プロセス |
- タンパク質の安定性の調節
- 有糸分裂細胞周期
- タンパク質の安定化
| | 出典:Amigo / QuickGO |
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| オルソログ |
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| 種 | 人間 | ねずみ |
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| エントレズ | | |
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| アンサンブル | | |
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| ユニプロット | | |
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| RefSeq (mRNA) | |
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NM_001130912 NM_006704 NM_001320831 |
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| RefSeq (タンパク質) | |
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NP_001124384 NP_001307760 NP_006695 |
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| 場所 (UCSC) | 13 章: 52.65 – 52.7 Mb | 14 章: 79.83 – 79.87 Mb |
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| PubMed検索 | [3] | [4] |
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| ウィキデータ |
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SKP1ホモログのG2アレルの抑制因子は、ヒトではSUGT1遺伝子によってコードされるタンパク質である。[5] [6]
関数
この遺伝子は酵母遺伝子SGT1と相同性があり、キネトコア機能に関与し、G1/SおよびG2/M遷移に必要なタンパク質をコードする。相補性研究により、ヒトタンパク質も同様の機能を持つことが示唆されている。[6]
インタラクション
SUGT1はS100A6と相互作用することが示されている。[7]
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000165416 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000022024 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ Kitagawa K, Skowyra D, Elledge SJ, Harper JW, Hieter P (1999年7月). 「SGT1は酵母キネトコアアセンブリ経路の必須成分とSCFユビキチンリガーゼ複合体の新規サブユニットをコードする」. Molecular Cell . 4 (1): 21–33. doi : 10.1016/S1097-2765(00)80184-7 . PMID 10445024.
- ^ ab "Entrez Gene: SUGT1 SGT1、SKP1 (S. cerevisiae) の G2 アレルのサプレッサー"。
- ^ Nowotny M、Spiechowicz M、Jastrzebska B、Filipek A、Kitagawa K、Kuznicki J (2003 年 7 月)。「カルシウム制御による Sgt1 と S100A6 (カルサイクリン) およびその他の S100 タンパク質との相互作用」。The Journal of Biological Chemistry。278 ( 29): 26923–8。doi : 10.1074/ jbc.M211518200。PMID 12746458。
さらに読む
- Gevaert K、Goethals M、Martens L、Van Damme J、Staes A、Thomas GR、Vandekerckhove J (2003 年 5 月)。「分類された N 末端ペプチドの質量分析によるプロテオームの探索とタンパク質処理の分析」。Nature Biotechnology。21 ( 5 ) : 566–9。doi : 10.1038/nbt810。PMID 12665801。S2CID 23783563。
- Nowotny M、Spiechowicz M、Jastrzebska B、Filipek A、Kitagawa K、Kuznicki J (2003 年 7 月)。「カルシウム制御による Sgt1 と S100A6 (カルサイクリン) およびその他の S100 タンパク質との相互作用」。The Journal of Biological Chemistry。278 ( 29): 26923–8。doi : 10.1074/jbc.M211518200。PMID 12746458。
- 新倉裕一、北川一二(2003年12月)。 「新規スプライス変異体の同定:ヒトSGT1B(SUGT1B)」。DNA 配列。14 (6): 436–41。土井:10.1080/10425170310001623644。PMID 15018354。S2CID 20578581 。
- Zou X、Ji C、Wang L、Wu M、Zheng H、Xu J、Jin F、Gu S、Ying K、Xie Y、Mao Y (2004 年 4 月)。 「ホモ・サピエンスSGT1の新規スプライス変異体であるSGT1.2の分子クローニングと特性評価」。DNA 配列。15 (2):140-3。土井:10.1080/1042517032000160215。PMID 15346769。S2CID 37324928 。
- Rush J、Moritz A、Lee KA、Guo A、Goss VL、Spek EJ、Zhang H、Zha XM、Polakiewicz RD、Comb MJ (2005 年 1 月)。「がん細胞におけるチロシンリン酸化の免疫親和性プロファイリング」。Nature Biotechnology 23 ( 1): 94–101. doi :10.1038/nbt1046. PMID 15592455. S2CID 7200157.
- Beausoleil SA、Villén J、Gerber SA、Rush J、 Gygi SP (2006 年 10 月)。「高スループットタンパク質リン酸化分析および部位局在化のための確率ベースのアプローチ」。Nature Biotechnology。24 ( 10 ): 1285–92。doi :10.1038/ nbt1240。PMID 16964243。S2CID 14294292 。
- da Silva Correia J、Miranda Y、Leonard N、Ulevitch R (2007 年 4 月)。「SGT1 は Nod1 の活性化に必須」。米国 科学アカデミー紀要。104 ( 16): 6764–9。Bibcode : 2007PNAS..104.6764D。doi : 10.1073/ pnas.0610926104。PMC 1871859。PMID 17420470。
- Spiechowicz M、Zylicz A、 Bieganowski P、Kuznicki J、Filipek A (2007 年 6 月)。「Hsp70 は Sgt1 の新しいターゲットです - S100A6 によって調整される相互作用」。生化学および生物物理学的研究通信。357 (4): 1148–53。doi :10.1016/ j.bbrc.2007.04.073。PMID 17466273 。