ヒトのタンパク質コード遺伝子
| RBMX |
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| 利用可能な構造 |
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| ＰＤＢ | オルソログ検索: PDBe RCSB |
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| 識別子 |
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| エイリアス | RBMX、HNRNPG、HNRPG、RBMXP1、RBMXRT、RNMX、hnRNP-G、MRXS11、RNA 結合モチーフタンパク質、X 連鎖、RNA 結合モチーフタンパク質 X 連鎖 |
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| 外部ID | オミム：300199; MGI : 1343044;ホモロジーン: 20494;ジーンカード：RBMX; OMA :RBMX - オルソログ |
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| 遺伝子の位置（マウス） |
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 | | クロ。 | X染色体（マウス）[2] |
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| | バンド | X|X A6 | 始める | 56,428,890 bp [2] |
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| 終わり | 56,438,396 bp [2] |
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| RNA発現パターン |
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| ブギー | | 人間 | マウス（相同遺伝子） |
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| トップの表現 | - 心室帯
- 神経節隆起
- 左卵巣
- アキレス腱
- 右卵巣
- 子宮頸管
- 平滑筋組織
- 子宮体部
- 回腸粘膜
- 直腸
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| | トップの表現 | - 球形嚢
- 性器結節
- 吻側回遊流
- 心室帯
- 神経節隆起
- 胎児の尾
- 耳小胞
- 耳板
- 網膜の神経層
- 嗅球
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| | 参照表現データの詳細 |
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| バイオGPS | |
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| 遺伝子オントロジー |
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| 分子機能 |
- タンパク質結合
- 核酸結合
- mRNA結合
- RNA結合
- クロマチン結合
- タンパク質ドメイン特異的結合
- 同一のタンパク質結合
- 一本鎖RNA結合
- RNAポリメラーゼIIシス調節領域配列特異的DNA結合
| | 細胞成分 |
- 触媒ステップ 2 スプライソソーム
- 膜
- スプライスオソーム複合体
- 核質
- スプライソソーム複合体
- 細胞外エクソソーム
- 核
- 細胞外空間
- リボ核タンパク質複合体
| | 生物学的プロセス |
- スプライソソームを介したmRNAスプライシング
- スプライソソームを介したmRNAスプライシングの正の調節
- mRNA処理
- RNAポリメラーゼIIによる転写
- スプライソソームを介した選択的mRNAスプライシングの制御
- 転写、DNAテンプレート
- スプライソソームを介したmRNAスプライシングの負の制御
- 膜タンパク質細胞外ドメインタンパク質分解
- 骨芽細胞の分化
- インターロイキン-1に対する細胞反応
- タンパク質ホモオリゴマー化
- RNAスプライシング
- RNAポリメラーゼIIによる転写の正の制御
- RNA代謝プロセス
- タンパク質複合体オリゴマー化
- mRNAスプライス部位の選択
- 転写の正の制御、DNAテンプレート
| | 出典:Amigo / QuickGO |
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| ウィキデータ |
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異種核リボ核タンパク質Gは、ヒトではRBMX遺伝子によってコードされるタンパク質である。[5] [6] [7]
関数
この遺伝子は、候補となるY染色体精子形成遺伝子を含むRBMY遺伝子ファミリーに属しています。この遺伝子は、Y染色体RBMY遺伝子の活性X染色体相同遺伝子であり、広く発現していますが、RBMY遺伝子は精子形成において男性特有の機能を発達させました。この遺伝子の偽遺伝子は、染色体1、4、9、11、6に見られ、元の遺伝子からのレトロトランスポジションによって生成されたと考えられます。異なるアイソフォームをコードする代替スプライス転写バリアントが特定されていますが、その生物学的性質は決定されていません。[7]
インタラクション
RBMXはSFRS10 [8]およびCDC5L [9]と相互作用することが示されている。
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000147274 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000031134 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ Delbridge ML、Lingenfelter PA、Disteche CM、Graves JA (1999 年 7 月)。「精子形成候補遺伝子 RBMY はヒト X 染色体上に相同遺伝子を持つ」。Nature Genetics . 22 (3): 223–4. doi :10.1038/10279. PMID 10391206. S2CID 43301464.
- ^ Mazeyrat S、Saut N、Mattei MG 、 Mitchell MJ (1999 年 7 月)。「RBMY は、普遍的に転写された XY同一遺伝子から Y 染色体上で進化しました」。Nature Genetics。22 ( 3): 224–6。doi :10.1038/10282。PMID 10391207。S2CID 13071214 。
- ^ ab 「Entrez Gene: RBMX RNA結合モチーフタンパク質、X連鎖」。
- ^ Hofmann Y, Wirth B (2002年8月). 「hnRNP-GはHtra2-beta1との直接相互作用を介して生存運動ニューロン（SMN）のエクソン7の包含を促進する」.ヒト分子遺伝学. 11 (17): 2037–49. doi : 10.1093/hmg/11.17.2037 . PMID 12165565.
- ^ Ajuh P, Kuster B, Panov K, Zomerdijk JC, Mann M, Lamond AI (2000 年 12 月). 「ヒト CDC5L 複合体の機能分析と質量分析によるその成分の同定」. The EMBO Journal . 19 (23): 6569–81. doi :10.1093/emboj/19.23.6569. PMC 305846. PMID 11101529 .
さらに読む
- Le Coniat M、Soulard M、Della Valle V、Larsen CJ、Berger R (1992 年 3 月)。「ヒト遺伝子コード異種核 RNA リボ核タンパク質 G (hnRNP-G) の染色体 6p12 への局在」。Human Genetics。88 ( 5 ) : 593–5。doi :10.1007/bf00219352。PMID 1551662。S2CID 23980780 。
- Soulard M、Della Valle V、Siomi MC、Piñol-Roma S、Codogno P、Bauvy C、Bellini M、Lacroix JC、Monod G、Dreyfuss G (1993 年 9 月)。「hnRNP G: グリコシル化 RNA 結合タンパク質の配列と特性」。核酸研究。21 ( 18 ) : 4210–7。doi :10.1093/ nar /21.18.4210。PMC 310052。PMID 7692398。
- ヒリアー・LD、レノン・G、ベッカー・M、ボナルド・MF、キアペリ・B、チッソー・S、ディートリッヒ・N、デュビューク・T、ファヴェッロ・A、ギッシュ・W、ホーキンス・M、ハルトマン・M、クカバ・T、レイシー・M、ル・M、ル・N、マーディス・E 、ムーア B、モリス M、パーソンズ J、プランジ C、リフキン L、ロールフィング T、シェレンバーグ K、ベントソアレス M、タン F、ティエリー メグ J、トレバスキス E、アンダーウッド K、ウォルドマン P、ウォーターストン R、ウィルソン R、マーラ M (1996 年 9 月)。 「280,000 個のヒト発現配列タグの生成と分析」。ゲノム研究。6 (9): 807–28。土井：10.1101/gr.6.9.807。PMID 8889549。
- Venables JP、Vernet C、Chew SL、Elliott DJ、Cowmeadow RB、Wu J、Cooke HJ、Artzt K、Eperon IC (1999 年 6 月)。「T-STAR/ETOILE: 精子形成に関与する RNA 結合タンパク質と相互作用する SAM68 の新規類似体」。ヒト分子遺伝学。8 (6): 959–69。doi : 10.1093/hmg/ 8.6.959。PMID 10332027。
- Venables JP、Elliott DJ、Makarova OV、Makarov EM、Cooke HJ、Eperon IC (2000 年 3 月)。「RBMY (おそらくヒト精子形成因子) とその他の hnRNP G タンパク質は Tra2beta と相互作用し、スプライシングに影響する」。ヒト 分子遺伝学。9 (5): 685–94。doi : 10.1093/hmg/9.5.685。PMID 10749975。
- Ajuh P、Kuster B、Panov K、Zomerdijk JC、Mann M 、 Lamond AI (2000 年 12 月)。「ヒト CDC5L 複合体の機能分析と質量分析によるその成分の同定」。EMBOジャーナル。19 (23 ) : 6569–81。doi :10.1093 / emboj/ 19.23.6569。PMC 305846。PMID 11101529。
- Lingenfelter PA、Delbridge ML、Thomas S、Hoekstra HE、Mitchell MJ、Graves JA、Disteche CM (2001 年 7 月)。「RBMX 遺伝子の処理済みコピーの発現と保存」。哺乳類ゲノム 。12 ( 7 ) : 538–45。CiteSeerX 10.1.1.721.2504。doi :10.1007/s00335001-0003- z。PMID 11420617。S2CID 7201204 。
- Jurica MS、Licklider LJ、Gygi SR、Grigorieff N、Moore MJ (2002 年 4 月)。「3 次元構造解析に適したネイティブ スプライソソームの精製と特性評価」。RNA。8 ( 4 ) : 426–39。doi : 10.1017 /S1355838202021088。PMC 1370266。PMID 11991638。
- Hofmann Y、Wirth B (2002 年 8 月)。「hnRNP-G は Htra2-beta1 との直接相互作用を介して生存運動ニューロン (SMN) のエクソン 7 の包含を促進する」。 ヒト分子遺伝学。11 (17): 2037–49。doi : 10.1093/ hmg /11.17.2037。PMID 12165565。
- Angenstein F、Evans AM、Settlage RE、Moran ST、Ling SC、Klintsova AY、Shabanowitz J、Hunt DF、Greenough WT (2002 年 10 月)。「活性化 C キナーゼの受容体は、ニューロンのポリ A-mRNA と関連するメッセンジャーリボ核タンパク質複合体の一部である」。The Journal of Neuroscience。22 ( 20) : 8827–37。doi : 10.1523 / JNEUROSCI.22-20-08827.2002。PMC 6757688。PMID 12388589。
- Li J、Hawkins IC、Harvey CD、Jennings JL、Link AJ、Patton JG (2003 年 11 月)。「SRrp86 とその相互作用タンパク質による選択的スプライシングの制御」。分子細胞 生物学。23 ( 21): 7437–47。doi :10.1128/MCB.23.21.7437-7447.2003。PMC 207616。PMID 14559993。
- Brill LM、Salomon AR、Ficarro SB、Mukherji M、Stettler-Gill M、Peters EC (2004 年 5 月)。「固定化金属アフィニティークロマトグラフィーとタンデム質量分析法を用いたヒト T 細胞のチロシンリン酸化部位の堅牢なホスホプロテオームプロファイリング」( PDF )。分析化学。76 (10): 2763–72。doi :10.1021/ac035352d。PMID 15144186 。
- Beausoleil SA、Jedrychowski M、Schwartz D、Elias JE、Villén J、Li J、Cohn MA、Cantley LC、Gygi SP (2004 年 8 月)。「HeLa 細胞核リン酸化タンパク質の大規模特性評価」。米国科学アカデミー紀要。101 (33): 12130–5。Bibcode : 2004PNAS..10112130B。doi : 10.1073 / pnas.0404720101。PMC 514446。PMID 15302935。
- Ong SE、Mittler G、 Mann M (2004 年 11 月)。「重メチル SILAC による生体内メチル化部位の特定と定量化」。Nature Methods。1 ( 2 ) : 119–26。doi :10.1038/nmeth715。PMID 15782174。S2CID 6654604。
