パルブリン

パルブリンは、 1994年に大腸菌で発見された92アミノ酸のタンパク質で、 ^[2]プロリン異性化酵素活性を持つ最小の既知のタンパク質であり、プロリンペプチド結合のシス -トランス異性化を触媒します。パルブリンは、シクロフィリンやFKBPなどのより大きなプロリン異性化酵素とは相同性がありませんが、細胞から排出される分泌タンパク質の準備に関与する他のタンパク質のサブドメインと構造的特徴を共有しています。^[3]

パルブリンは、短いプロリン含有試験ペプチドに対してはより大きなプロリルイソメラーゼと同等の活性を示すが、生物学的基質に対する相対的活性は低い。これは、より大きな分子の方が基質ペプチドに結合する能力が高いためと考えられる。^[4]パルブリン自体にはプロリン残基が含まれており、その折り畳みはシクロフィリンの存在によって加速される可能性がある。また、パルブリンの折り畳みは自己触媒的である可能性もある。

Pin1として知られるパルブリンの真核生物相同体は、細胞周期のG2期からM期への移行を実行するために必要です。^{[5]ヒトにおけるPin1活性の欠如は、}アミロイド前駆体タンパク質の折り畳みと処理にも関与しており、その分解産物はアルツハイマー病に関与する細胞傷害性ペプチドアミロイドβです。^[6]

Pin1に加えて、高等真核生物には追加のパーブリン遺伝子が含まれており、そのコア配列はこれまで調査されたすべての多細胞生物で高度に保存されていますが、酵母には存在しません。ヒトでは、このパーブリン遺伝子座は染色体Xq13にあり、2つのタンパク質種、Par14とPar17をコードしています。^[7] Par17、^[8]^[9]はヒト科動物とヒトでのみ発現し、Par14のN末端拡張バージョンであり、代替転写開始の結果です。

参考文献

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