人間の体内に存在するタンパク質
PPP1R9B 識別子 エイリアス PPP1R9B 、PPP1R6、PPP1R9、SPINO、Spn、タンパク質ホスファターゼ1調節サブユニット9B 外部ID OMIM : 603325; MGI : 2387581; HomoloGene : 32787; GeneCards : PPP1R9B; OMA :PPP1R9B - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 11番染色体（マウス） [2] バンド 11|11 D 始める 94,881,861 bp [2] 終わり 94,897,725 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 小脳の右半球 顆粒球 帯状回 前帯状皮質 単球 右前頭葉 扁桃体 ブロードマン領域9 前頭前皮質 側坐核
トップの表現 海馬歯状回顆粒細胞 上前頭回 一次視覚野 網膜の神経層 顆粒球 リップ 心室帯 小脳皮質 食道 胸腺
参照表現データの詳細
バイオGPS 参照表現データの詳細
遺伝子オントロジー 分子機能
タンパク質ホスファターゼ1結合 タンパク質結合 タンパク質ホスファターゼ阻害活性 アクチン結合 アクチンフィラメント結合 細胞成分
細胞質 細胞投影 膜 糸状仮足 接着結合 細胞膜 樹状突起棘 シナプス 核質 フリル膜 細胞接合 タンパク質ホスファターゼ1型複合体 細胞骨格 核 ラメリポディウム シナプス後密度 アクチン細胞骨格 樹状突起 生物学的プロセス
細胞分化 オピオイド受容体シグナル伝達経路の調節 糸状仮足アセンブリ 細胞外刺激による細胞増殖の調節 化学シナプス伝達の調節 神経系の発達 多細胞生物の発達 細胞集団増殖の調節 細胞増殖の抑制 RNAスプライシング モルヒネに対する細胞反応 細胞移動 有糸分裂からの退出の調節 リン酸化タンパク質ホスファターゼ活性の負の調節 アクチンフィラメント組織 カルシウムを介したシグナル伝達 ニューロン投射の発達 出典:Amigo / QuickGO
ウィキデータ
ニューラビン-2 はヒトでは PPP1R9B 遺伝子によってコードされる タンパク質 である 。 [5] [6]
スピノフィリンはタンパク質ホスファターゼ1触媒サブユニット（PP1、MIM 176875を参照）の調節サブユニットであり、中枢神経系における興奮性入力のほとんどを受け取る樹状突起の軸から突出する特殊な突起である樹状突起棘に多く含まれています（Allen et al.、1997）。[OMIM提供] [6]
インタラクション PPP1R9Bは PPP1CB 、 [7]、 PPP1CA 、 [7]、 ドーパミン受容体D2 、 [8]、 P16 、 [ 9 ] 、 PPP1CC 、 [7] [8]、 T 細胞リンパ腫浸潤・転移誘導タンパク質1 [10] 、および PPP1R2 [11] と相互作用することが示されている。
参考文献
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さらに読む
Burnett PE、Blackshaw S、Lai MM、et al. (1998)。「ニューラビンはp70 S6キナーゼと神経細胞骨格を結びつけるシナプスタンパク質である」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 95 ( 14): 8351–6。Bibcode : 1998PNAS ...95.8351B。doi : 10.1073 / pnas.95.14.8351。PMC 20979。PMID 9653190 。 Hsieh-Wilson LC、Allen PB、 Watanabe T 、 et al. (1999)。「神経標的タンパク質スピノフィリンの特性とタンパク質ホスファターゼ-1との相互作用」。 生化学 。38 (14): 4365–73。doi :10.1021/bi982900m。PMID 10194355 。 Smith FD、Oxford GS、Milgram SL (1999)。「D2ドーパミン受容体の第3細胞質ループとタンパク質ホスファターゼ1相互作用タンパク質であるスピノフィリンとの関連」。J . Biol. Chem . 274 (28): 19894–900. doi : 10.1074/jbc.274.28.19894 . PMID 10391935。 Stephens DJ、Banting G (1999)。「トランスゴルジネットワーク膜タンパク質 TGN38 と F-アクチン結合タンパク質 ニューラビンの直接相互作用」。J . Biol. Chem . 274 (42): 30080–6. doi : 10.1074/jbc.274.42.30080 . PMID 10514494。 Richman JG、Brady AE、Wang Q、et al. (2001)。「アゴニスト制御によるα2アドレナリン受容体とスピノフィリンの相互作用」。J . Biol. Chem . 276 (18): 15003–8. doi : 10.1074/jbc.M011679200 . PMID 11154706。 Vivo M、Calogero RA、Sansone F、et al. (2001)。「ヒト腫瘍抑制因子 arf は、タイプ 1 タンパク質ホスファターゼ結合タンパク質であるスピノフィリン/ニューラビン II と相互作用する」。J . Biol . Chem . 276 (17): 14161–9。doi : 10.1074/jbc.M006845200。PMID 11278317 。 Grossman SD、Hsieh-Wilson LC、Allen PB、et al. (2003)。「スピノフィリンのアクチン結合ドメインは、樹状突起棘への標的化に必要かつ十分である」。Neuromolecular Med . 2 (1): 61–9. doi :10.1385/NMM:2:1:61. PMID 12230305. S2CID 21825701。 Terry-Lorenzo RT、Elliot E、Weiser DC、et al. (2003)。「ニューラビンはタンパク質ホスファターゼ-1とインヒビター-2をアクチン細胞骨格にリクルートする」。J . Biol. Chem . 277 (48): 46535–43. doi : 10.1074/jbc.M206960200 . PMID 12270929。 Hsieh-Wilson LC、Benfenati F、Snyder GL、et al. (2003)。「スピノフィリンのリン酸化はアクチンフィラメントとの相互作用を調節する」。J . Biol. Chem . 278 (2): 1186–94. doi : 10.1074/jbc.M205754200 . PMID 12417592。 Strausberg RL、Feingold EA、Grouse LH、他 (2003)。「15,000 を超える完全長のヒトおよびマウス cDNA 配列の生成と初期分析」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 99 ( 26): 16899–903。Bibcode : 2002PNAS ... 9916899M。doi : 10.1073/ pnas.242603899。PMC 139241。PMID 12477932 。 Buchsbaum RJ、Connolly BA、Feig LA (2003)。「Rac グアニンヌクレオチド交換因子 (Rac-GEF) Tiam1 とスキャフォールド スピノフィリンの複合体形成による p70 S6 キナーゼの調節」。J . Biol. Chem . 278 (21): 18833–41. doi : 10.1074/jbc.M207876200 . PMID 12531897。 Tsukada M, Prokscha A, Oldekamp J, Eichele G (2004). 「ニューラビン II の新規ダブルコルチン相互作用タンパク質としての同定」。Mech . Dev . 120 (9): 1033–43. doi :10.1016/S0925-4773(03)00177-1. PMID 14550532. S2CID 12470805. 太田 孝文、鈴木 勇、西川 孝文、他 (2004)。「21,243 個の完全長ヒト cDNA の完全な配列決定と特性解析」。Nat . Genet . 36 (1): 40–5. doi : 10.1038/ng1285 . PMID 14702039。 Law AJ、Weickert CS、Hyde TM、他 (2004)。「統合失調症および気分障害における海馬形成におけるスピノフィリンの発現は減少しているが、微小管関連タンパク質 2 の発現は減少していない: 樹状突起棘の病理に関する分子的証拠」。 アメリカ 精神医学ジャーナル 。161 (10): 1848–55。doi : 10.1176 /appi.ajp.161.10.1848。PMID 15465982 。
