Mボート

MBOAT （膜結合型O-アシルトランスフェラーゼ）膜タンパク質ファミリーは、さまざまなアシルトランスフェラーゼ酵素のファミリーです。すべてのファミリーメンバーは複数の膜貫通ドメインを含み、ほとんどが2つの保存された残基、疎水性残基のストレッチに埋め込まれた保存されたヒスチジン（His）と、上流の約30〜50残基のより親水性の領域内のアスパラギン（Asn）またはヒスチジンを持っています。^[1]

MBOAT酵素は、アシル補酵素または補助タンパク質からいくつかの異なる基質の1つへのアシル基の転移を触媒します。このファミリーは細菌から真核生物まで見られます。^[2]

家族は機能に応じて 3 つのカテゴリに分類できます。

1. 中性脂質の生合成に関与する酵素。
2. タンパク質/ペプチドのアシル化に関与する酵素。
3. リン脂質のリモデリングに関与する酵素。 ^[3]

MBOATタンパク質の1つである、 Streptococcus thermophilus由来のDltB （Q5M4V4 ）の構造が解明されました。DltBは細胞壁テイコ酸のD-アラニル化を行います。これは、生体膜を貫通するトンネルを囲む11個の膜貫通ヘリックスのリングを含みます。トンネルはパートナーであるDltCに接続し、D-アラニンを漏斗の底にあるDltB MBOATの保存されたヒスチジン残基に運びます。^[4]ヒトグレリンO -アシルトランスフェラーゼ（GOAT） （Q96T53）の計算モデルは、ペプチドホルモングレリンのオクタノイル化を促進する膜貫通チャネルを明らかにしました。^[5] DltBとGOATは相同領域で構造的類似性を共有しており、MBOATファミリーメンバーに共通のコアフォールドを示唆しています。