光酸素電圧感知ドメイン

光酸素電圧感知ドメイン（LOVドメイン）は、高等植物、微細藻類、真菌、細菌など、さまざまな生物が環境条件を感知するために使用するタンパク質センサーです。高等植物では、光屈性、葉緑体移動、気孔開口の制御に使用されますが、真菌類では、細胞の概日時間組織を日周期や季節周期に調整するために使用されます。これらはPASドメインのサブセットであり^{[ 1 ]}、分類群間で光活性化と暗回復の速度に大きな多様性を示します^{[ 2 ] 。}

すべての LOV タンパク質に共通するのは、青色光に敏感なフラビン発色団であり、シグナル伝達状態では、隣接するシステイン残基を介してタンパク質コアに共有結合している。^{[ 3 ] [ 4 ]}多ドメイン LOV タンパク質では、このシステイニル-フラビン付加体の形成により、隣接するエフェクター ドメインに伝播する構造変化が引き起こされ、光化学がさまざまな下流出力に結び付けられる。^{[ 5 ]} LOV ドメインは、例えば、高等植物や微細藻類でさまざまな生物学的プロセスを制御する青色光に敏感なタンパク質複合体であるフォトトロピンに見られる。 ^{[ 6 ] [ 7 ] [ 8 ] [ 9 ] [ 10 ]}フォトトロピンは、それぞれが非共有結合したフラビンモノヌクレオチド(FMN) 発色団を暗状態型で含む 2 つの LOV ドメインと、C 末端の Ser-Thrキナーゼから構成されている。

青色光を吸収すると、LOV2ドメインにおいてFMN発色団とアポタンパク質の隣接する反応性システイン残基との間に共有結合が形成される。これによりキナーゼの活性化が媒介され、フォトトロピンの自己リン酸化を介して生体内でシグナルが誘導される。^{[ 11 ]}

LOV2ドメインの光化学反応性はキナーゼの活性化に不可欠であることがわかっているが、タンパク質複合体内のLOV1ドメインの生体内機能は依然として不明である。^{[ 12 ]}

真菌Neurospora crassaの場合、概日時計は、ホワイトカラー複合体 (WCC) と LOV ドメイン vivid (VVD-LOV) として知られる 2 つの光感受性ドメインによって制御されます。^{[ 13 ] [ 14 ] [ 15 ]} WCC は、主に昼光条件下で制御遺伝子頻度 (FRQ) の光誘導転写に関与し、VVD-LOV の発現を促進し、概日時計への負のフィードバック ループを制御します。^{[ 15 ] [ 16 ]}対照的に、VVD-LOV の役割は主に調節的であり、FRQ に直接影響を与えません。^{[ 14 ] [ 17 ]}

LOVドメインは、 DNA結合を介して遺伝子発現を制御し、例えば細菌Rhodobacter sphaeroidesのように酸化還元依存的な調節に関与することがわかっています。^{[ 18 ] [ 19 ]}特に、LOVベースのオプトジェネティクスツール^{[ 20 ]}は、近年、細胞運動^{[ 21} ]、細胞内小器官の分布[22 ^] 、膜接触部位の形成^{[ 23 ] 、微小管ダイナミクス[ 24 ]}、転写^{[ 25 ]}、タンパク質分解^{[ 26 ]など、無数の細胞イベントを制御するために} 広く普及しています。

• FMN結合蛍光タンパク質