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ゴルジ体マトリックスは、ゴルジ体の構造と機能に関与するタンパク質の集合体である。[1] [2] [3]このマトリックスは、1994年に、洗剤（ゴルジ膜を除去）と150 mM NaCl（弱く結合したタンパク質を除去）の存在下でも会合したままの12個のタンパク質の非晶質集合体として初めて単離された。 [4]プロテアーゼ酵素による処理でマトリックスが除去され、マトリックス構造におけるタンパク質の重要性が確認された。[4]現代の凍結エッチング[5]電子顕微鏡（EM）は、ゴルジ体槽とそれに関連する小胞を結ぶメッシュを明瞭に示している。[6] [7]マトリックスの存在をさらに裏付けるものとして、ゴルジ体槽の間および近傍の領域からリボソームが排除されていることを示すEM画像がある。[8] [9] [10] [11] [12] [13]
構造と機能
マトリックスの最初の個々のタンパク質成分は、1995年にゴルジ体A2（当時はGM130と呼ばれていた）として同定されました。[14]それ以来、他の多くのゴルジ体ファミリータンパク質がゴルジ体マトリックスに存在することが発見され[2]、さまざまな方法でゴルジ体膜と関連しています。[ 15] [1]たとえば、GMAP210（ゴルジ体微小管関連タンパク質210 ）は、N末端の38アミノ酸にALPS（両親媒性脂質パッキングセンサー）モチーフを持ち、C末端にGRAB（グリップ関連アルフ結合）と呼ばれるARF1結合ドメインを持っています。 [16]したがって、GRABドメインはゴルジ体槽に間接的に結合し、そのALPSモチーフは小胞を繋ぎ止めることができます。[17] ゴルジンはコイルドコイルドメインを持っているため、最大200nmの長さの細長い構造を持つと予測されています。 [2]ほとんどは、ゴルジ体膜に片端が付着した表層膜タンパク質です。 [2]コイルドコイルドメインの間には柔軟な領域があり、ゴルジ体槽への小胞の動的なドッキングやゴルジ体自体の動的構造を媒介するのに理想的な候補となります。[2]
ゴルジ体再構成スタッキングタンパク質は、ゴルジ体マトリックス中の進化的に保存されたタンパク質ファミリーです。[2] GRASP65とGRASP55は、2 つのヒト GRASP です。これらのタンパク質は、in vitroアッセイ中に正確なゴルジ体再構成を必要とすることから命名されましたが、 [2]添付の図に示すように、生体内でも機能することが示されています。 [19] GRASP はミリストイル化されており、ミリスチン酸残基が脂質層に挿入されるため、脂質二重層と関連しています。 [7]それらのトランスオリゴマー化はリン酸化によって制御され[6]、有糸分裂中に必要とされるゴルジ体の断片化を説明すると考えられています。[7]
コンポーネント
疾患との関連
- CG-NAP遺伝性QT延長症候群LQT11 [20]
- COH1コーエン症候群[21]
- GMAP210軟骨無形成症IA型[22]
- ゴルギンA2は複雑な神経筋疾患である[23]
- GORAB老年性骨異形成症[24]
参考文献
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