ヒトのタンパク質コード遺伝子
| GPRASP1 |
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| 識別子 |
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| エイリアス | GPRASP1、GASP、GASP-1、GASP1、G タンパク質共役受容体関連選別タンパク質 1 |
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| 外部ID | OMIM : 300417; MGI : 1917418; HomoloGene : 8809; GeneCards : GPRASP1; OMA :GPRASP1 - オルソログ |
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| 遺伝子の位置(マウス) |
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 | | クロ。 | X染色体(マウス)[2] |
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| | バンド | X|X F1 | 始める | 134,643,482 bp [2] |
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| 終わり | 134,704,223 bp [2] |
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| RNA発現パターン |
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| ブギー | | 人間 | マウス(相同遺伝子) |
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| トップの表現 | - 中側頭回
- ブロードマン領域23
- 内皮細胞
- 小脳虫部
- 上前頭回
- 視床の外側核群
- 中心後回
- 小脳半球
- 小脳の右半球
- 眼窩前頭皮質
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| | トップの表現 | - 中脳の中心灰白質
- 分界条核
- 視床下部室傍核
- 上丘
- 弓状核
- 視床下部背内側核
- 中央隆起
- 視交叉上核
- ハベヌラ
- 腹内側核
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| | 参照表現データの詳細 |
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| バイオGPS |  | | 参照表現データの詳細 |
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| 遺伝子オントロジー |
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| 分子機能 | | | 細胞成分 | | | 生物学的プロセス |
- Gタンパク質共役受容体分解プロセス
- エンドソームからリソソームへの輸送
| | 出典:Amigo / QuickGO |
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| オルソログ |
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| 種 | 人間 | ねずみ |
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| エントレズ | | |
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| アンサンブル | | |
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| ユニプロット | | |
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| RefSeq (mRNA) | |
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NM_014710 NM_001099410 NM_001099411 NM_001184727 |
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NM_001004359 NM_001005385 NM_026081 |
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| RefSeq (タンパク質) | |
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NP_001092880 NP_001092881 NP_001171656 NP_055525 |
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NP_001004359 NP_001005385 NP_080357 |
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| 場所 (UCSC) | 染色体X: 102.65 – 102.66 Mb | 染色体X: 134.64 – 134.7 Mb |
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| PubMed検索 | [3] | [4] |
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| ウィキデータ |
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Gタンパク質共役受容体関連選別タンパク質1は、ヒトではGPRASP1遺伝子によってコードされるタンパク質である。[5] [6] [7]
インタラクション
GPRASP1(遺伝子)はデルタオピオイド受容体と相互作用することが示されている。[8]
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000198932 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000043384 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 石川 健、永瀬 剛、中島 大介、関 直、大平 正治、宮島 直、田中 明、小谷 秀、野村 直、小原 修 (1997 年 10 月)。「未確認ヒト遺伝子のコード配列の予測。VIII. 試験管内で大きなタンパク質をコードする脳由来の 78 個の新しい cDNA クローン」。DNA研究。4 ( 5 ): 307–13。doi : 10.1093/dnares/4.5.307。PMID 9455477 。
- ^ Simonin F、Karcher P、Boeuf JJ、Matifas A 、Kieffer BL (2004 年 5 月)。「G タンパク質結合受容体関連選別タンパク質の新規ファミリーの同定」。Journal of Neurochemistry。89 ( 3 ): 766–75。doi :10.1111/j.1471-4159.2004.02411.x。PMID 15086532。S2CID 6266231 。
- ^ 「Entrez Gene: GPRASP1 Gタンパク質共役受容体関連選別タンパク質1」。
- ^ Whistler JL、Enquist J、Marley A、Fong J、Gladher F、Tsuruda P、Murray SR、Von Zastrow M (2002 年 7 月)。「G タンパク質結合受容体のエンドサイトーシス後ソーティングの変調」。Science . 297 ( 5581): 615–20. doi :10.1126/science.1073308. PMID 12142540. S2CID 1219372。
さらに読む
- Patrie KM、Drescher AJ、Goyal M 、 Wiggins RC、Margolis B (2001 年 4 月)。「膜結合グアニル酸キナーゼタンパク質 MAGI-1 はメガリンに結合し、糸球体足細胞に存在する」。 米国腎臓学会誌。12 (4): 667–77。doi : 10.1681/ASN.V124667。PMID 11274227。
- Whistler JL、Enquist J、Marley A、Fong J、Gladher F、Tsuruda P、Murray SR、Von Zastrow M (2002 年 7 月)。「G タンパク質結合受容体のエンドサイトーシス後ソーティングの変調」。Science . 297 ( 5581): 615–20. doi :10.1126/science.1073308. PMID 12142540. S2CID 1219372。
- Heydorn A、Søndergaard BP、Ersbøll B、Holst B、Nielsen FC、Haft CR、Whistler J、Schwartz TW (2004 年 12 月)。「7TM 受容体 C 末端テールのライブラリ。提案されたエンドサイトーシス後選別タンパク質 ERM 結合リン酸化タンパク質 50 (EBP50)、N-エチルマレイミド感受性因子 (NSF)、選別ネキシン 1 (SNX1)、および G タンパク質結合受容体関連選別タンパク質 (GASP) との相互作用」。The Journal of Biological Chemistry。279 ( 52): 54291–303。doi : 10.1074/ jbc.M406169200。PMID 15452121。
- Bartlett SE、Enquist J、Hopf FW、Lee JH、Gladher F、Kharazia V、Waldhoer M、Mailliard WS、Armstrong R、Bonci A、Whistler JL (2005 年 8 月)。「ドーパミン応答性は D2 受容体の標的選別によって制御される」。米国科学アカデミー紀要 。102 ( 32 ): 11521–6。Bibcode :2005PNAS..10211521B。doi : 10.1073 /pnas.0502418102。PMC 1183554。PMID 16049099。
- 木村和也、若松A、鈴木裕、太田隆、西川隆、山下R、山本J、関根正、釣谷和、若栗博、石井S、杉山隆、斉藤和久、磯野裕、入江R、櫛田直、米山隆、大塚 R、神田 K、横井 T、近藤 H、我妻 M、村川 K、石田 S、石橋 T、高橋-藤井 A、棚瀬 T、永井 K、菊池 H、中井 K、磯貝 哲、菅野 S(2006年1月)。 「転写調節の多様化: ヒト遺伝子の推定上の代替プロモーターの大規模な同定と特性評価」。ゲノム研究。16 (1): 55-65。土井:10.1101/gr.4039406。PMC 1356129。PMID 16344560。