ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
DN3 について 利用可能な構造 ＰＤＢ オルソログ検索: PDBe RCSB
識別子 エイリアス DNM3 、ダイナIII、ダイナミン3 外部ID オミム ：611445; MGI : 1341299; ホモロジーン : 22906; ジーンカード ：DNM3; OMA :DNM3 - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 染色体1（マウス） [2] バンド 1|1 H2.1 始める 161,810,022 bp [2] 終わり 162,305,603 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 視床の外側核群 ポンス ブロードマン領域46 脳梁 緻密部 中心後回 上前庭核 迷走神経背側運動核 網状部 眼窩前頭皮質
トップの表現 顔面運動核 脊髄前角 上丘 中脳の中心灰白質 下丘 橋核 内側前庭核 黒質 背側被蓋核 分界条核
参照表現データの詳細
バイオGPS 参照表現データの詳細
遺伝子オントロジー 分子機能
ヌクレオチド結合 一酸化窒素合成酵素結合 タイプ1代謝型グルタミン酸受容体結合 GTP結合 タイプ5代謝型グルタミン酸受容体結合 タンパク質結合 加水分解酵素活性 GTPase活性 微小管結合 同一のタンパク質結合 シナプス後部の構造構成要素 細胞成分
細胞質 ゴルジ体 シナプス後密度 光受容体内節 樹状突起棘 シナプス 軸索 樹状突起棘頭 ミトコンドリア 細胞質の核周囲領域 シナプス間隙 微小管 細胞外エクソソーム 細胞骨格 ミトコンドリア膜 シナプス後エンドサイトーシス領域膜 細胞膜 膜 細胞質小胞 シナプス後膜 頂端尿細管球状複合体 基底尿細管球複合体 シナプス前 グルタミン酸シナプス 生物学的プロセス
エンドサイトーシス 糸状仮足形成の正の調節 樹状突起棘の形態形成の制御 樹状突起棘の形態形成の負の調節 ミトコンドリア分裂 ミトコンドリア分裂に関与するダイナミンファミリータンパク質の重合 シナプスの組み立て 糸状仮足アセンブリ 膜融合 シナプス前エンドサイトーシス領域膜からのシナプス小胞出芽 シナプス後神経伝達物質受容体の内在化 受容体の内在化 シナプス小胞エンドサイトーシス シナプスの構造または活動の調節 シナプス後組織 シナプス小胞リサイクルの正の調節 出典:Amigo / QuickGO
オルソログ 種 人間 ねずみ エントレズ アンサンブル ユニプロット RefSeq (mRNA) NM_001136127 NM_001278252 NM_015569 NM_001350204 NM_001350205 NM_001350206
RefSeq (タンパク質) NP_001129599 NP_001265181 NP_056384 NP_001337133 NP_001337134 NP_001337135
場所 (UCSC) 1 章: 171.82 – 172.42 Mb 1 章: 161.81 – 162.31 Mb PubMed 検索 [3] [4]
ウィキデータ
ダイナミン3 は、 ヒトでは DNM3 遺伝子によってコードされる タンパク質 である。 [5] [6] この遺伝子によってコードされるタンパク質は、主に膜出芽におけるアクチン膜プロセスに関与する機械化学的特性を有するダイナミンファミリーのメンバーである 。 [ 7 ] DNM3は セザリー症候群 でアップレギュレーションされる 。 [8]
参考文献
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さらに読む
中島大将、岡崎直人、山川博司、他（2003年）。 「KIAA 遺伝子の発現準備が整った cDNA クローンの構築: 330 個の KIAA cDNA クローンの手動キュレーション」。 DNA 研究所 9 (3): 99-106。 土井 ： 10.1093/dnares/9.3.99 。 PMID 12168954。 Sever S (2003). 「ダイナミンとエンドサイトーシス」 Curr. Opin. Cell Biol . 14 (4): 463–7. doi :10.1016/S0955-0674(02)00347-2. PMID 12383797. Wiejak J、Wyroba E (2003)。「ダイナミン：特性、作用機序および機能」。Cell . Mol. Biol. Lett . 7 (4): 1073–80. PMID 12511974。 Orth JD、McNiven MA (2003)。「アクチン膜界面におけるダイナミン」。Curr . Opin. Cell Biol . 15 (1): 31–9. doi :10.1016/S0955-0674(02)00010-8. PMID 12517701。 Tu JC、Xiao B、Yuan JP、et al. (1998)。「Homerは 新規のプロリンリッチモチーフに結合し、グループ 1 代謝型グルタミン酸受容体を IP3 受容体とリンクします」。Neuron . 21 (4): 717–26. doi : 10.1016/S0896-6273(00)80589-9 . PMID 9808459. S2CID 2851554。 Hartley JL、Temple GF、Brasch MA (2001)。「in vitro 部位特異的組み換えを用いた DNA クローニング」。Genome Res . 10 (11): 1788–95. doi :10.1101/gr.143000. PMC 310948. PMID 11076863 。 Wiemann S、Weil B、Wellenreuther R、他 (2001)。「ヒト遺伝子およびタンパク質のカタログに向けて：ヒトcDNAをコードする500個の新規完全タンパク質の配列決定および分析」。Genome Res . 11 (3): 422–35. doi :10.1101/gr.GR1547R. PMC 311072. PMID 11230166 。 Strausberg RL、Feingold EA、Grouse LH、他 (2003)。「15,000 を超える完全長のヒトおよびマウス cDNA 配列の生成と初期分析」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 99 ( 26): 16899–903。Bibcode : 2002PNAS ... 9916899M。doi : 10.1073/ pnas.242603899。PMC 139241。PMID 12477932 。 太田 孝文、鈴木 勇、西川 孝文、他 (2004)。「21,243 個の完全長ヒト cDNA の完全な配列決定と特性解析」。Nat . Genet . 36 (1): 40–5. doi : 10.1038/ng1285 . PMID 14702039。 Navarro-Lérida I、Martínez Moreno M、Roncal F、et al. (2004)。「ダイニン軽鎖 LC8 と相互作用する脳タンパク質のプロテオーム同定」。 プロテオミクス 。4 ( 2 ) : 339–46。doi :10.1002/pmic.200300528。PMID 14760703。S2CID 8868600。 Larsen MR、Graham ME、Robinson PJ、Roepstorff P (2004)。「グラファイト粉末マイクロカラムと質量分析法を用いた親水性リン酸化ペプチドの検出の改善：生体内で二重にリン酸化されているダイナミン I とダイナミン III の証拠」。Mol . Cell. Proteomics . 3 (5): 456–65. doi : 10.1074/mcp.M300105-MCP200 . PMID 14762214。 Kamioka Y, Fukuhara S, Sawa H, et al. (2004). 「新規ダイナミン関連分子、フォルミン結合タンパク質17は、管状膜陥入を誘導し、エンドサイトーシスに関与する」 J. Biol. Chem . 279 (38): 40091–9. doi : 10.1074/jbc.M404899200 . PMID 15252009. Wiemann S, Arlt D, Huber W, et al. (2004). 「ORFeome から生物学へ: 機能ゲノミクスパイプライン」 Genome Res . 14 (10B): 2136–44. doi :10.1101/gr.2576704. PMC 528930. PMID 15489336 . Mehrle A、Rosenfelder H、 Schupp I 、 他 (2006)。「2006 年の LIFEdb データベース」。Nucleic Acids Res . 34 (データベース号): D415–8。doi : 10.1093/nar/gkj139。PMC 1347501。PMID 16381901 。 Gregory SG、 Barlow KF、 McLay KE、他 (2006)。「ヒト染色体 1 の DNA 配列と生物学的注釈」。Nature . 441 ( 7091 ): 315–21。Bibcode :2006Natur.441..315G。doi : 10.1038/nature04727。PMID 16710414 。
外部リンク
