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| カルボキシルエステラーゼ | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 3.1.1.1 | ||||||||
| CAS番号 | 9016-18-6 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
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カルボキシルエステラーゼ （またはカルボキシルエステル加水分解酵素、EC 3.1.1.1、系統名カルボキシルエステル加水分解酵素）は、以下の形式の反応を触媒する： [1]
このグループの酵素のほとんどは、α/β加水分解酵素フォールドを持つタンパク質スーパーファミリーに属するセリン加水分解酵素です。例外として、 β-ラクタマーゼのような構造を持つエステラーゼ（PDB：1ci8）があります。
カルボキシルエステラーゼは自然界に広く分布しており、哺乳類の肝臓に多く存在します。多くは毒素や薬物などの生体異物の第一相代謝に関与し、生成されたカルボキシレートは他の酵素によって抱合されて溶解度が高まり、最終的に排泄されます。食物リノール酸（ LA ： C 18 H 32 O 2 18：2、n-6）からの合成によって形成される必須多価不飽和脂肪酸アラキドン酸（AA C 20 H 32 O 2 ; 20：4、n-6 ）は、ヒトカルボキシルエステラーゼ阻害剤としての役割を果たします。[2]
進化的に関連するタンパク質（互いに明らかな配列相同性を持つタンパク質）のカルボキシルエステラーゼファミリーには、アセチルコリンエステラーゼなどの異なる基質特異性を持つタンパク質が多数含まれています。
例
- アセチルコリンエステラーゼ
- アリエステラーゼ、
- Bエステラーゼ、
- 酪酸エステラーゼ、
- ブチリルエステラーゼ、
- カルボキシルエステラーゼ1
- カルボキシルエステラーゼ2
- カルボキシルエステラーゼ3
- エステラーゼA、
- エステラーゼB、
- エステラーゼD、
- メチルブチラーゼ、
- メチル酪酸エステラーゼ、
- モノブチラーゼ、
- プロカインエステラーゼ、
- プロピオニルエステラーゼ、
- トリアセチンエステラーゼ、
- ビタミンAエステラーゼ、および
- コカインエステラーゼ
最後の酵素もアルカロイドの生合成に関与します。
遺伝子
カルボキシルエステラーゼ酵素をコードするヒト遺伝子には以下のものがあります。
5つの哺乳類カルボキシルエステラーゼ遺伝子ファミリーには承認された命名法が確立されている。[3]
参考文献
- ^ Aranda, Juan; Cerqueira, NMFSA; Fernandes, PA; Roca, M.; Tuñon, I.; Ramos, MJ (2014). 「カルボキシルエステラーゼの触媒機構。計算による研究」。生化学。53 ( 36 ): 5820–5829. doi :10.1021/bi500934j. PMID 25101647.
- ^ PubChem. 「アラキドン酸」. pubchem.ncbi.nlm.nih.gov . 2022年11月24日閲覧。
- ^ Holmes RS、Wright MW、Laulederkind SJ、Cox LA、Hosokawa M、Imai T、Ishibashi S、Lehner R、Miyazaki M、Perkins EJ、Potter PM、Redinbo MR、Robert J、Satoh T、Yamashita T、Yan B、Yokoi T、Zechner R、Maltais LJ (2010)。「5つの哺乳類カルボキシルエステラーゼ遺伝子ファミリーの推奨命名法：ヒト、マウス、ラットの遺伝子とタンパク質」。Mamm . Genome . 21 (9–10): 427–41. doi :10.1007/s00335-010-9284-4. PMC 3127206 . PMID 20931200。
さらに読む
- Augusteyn RC、de Jersey J、Webb EC、Zerner B (1969)。「肝臓カルボキシルエステラーゼの活性部位ペプチドの相同性について」。Biochim . Biophys. Acta . 171 (1): 128–37. doi :10.1016/0005-2744(69)90112-0. PMID 4884138。
- Barker DL、 Jencks WP ( 1969 )。「豚肝臓エステラーゼ。物理的性質」。生化学。8 (10): 3879–89。doi :10.1021/bi00838a001。PMID 4981346 。
- Bertram J、Krisch K (1969)。「肝臓と腎臓の非特異的カルボキシルエステラーゼによるビタミンAアセテートの加水分解」。Eur . J. Biochem . 11 (1): 122–6. doi : 10.1111/j.1432-1033.1969.tb00748.x . PMID 5353595。
- BURCH J (1954). 「馬肝臓エステラーゼの精製と特性」. Biochem. J. 58 ( 3): 415–26. doi :10.1042/bj0580415. PMC 1269916. PMID 13208632 .
- Horgan DJ、Stoops JK 、Webb EC、Zerner B (1969)。「カルボキシルエステラーゼ (EC 3.1.1 )。豚肝臓カルボキシルエステラーゼの大規模精製」。生化学。8 (5): 2000–6。doi :10.1021/bi00833a033。PMID 5785220。
- Malhotra OP、Philip G (1966)。「ヤギ腸エステラーゼの特異性」。Biochem . Z. 346 : 386–402。
- Mentlein R、Schumann M、Heymann E (1984)。「ラット肝臓ミクロソーム由来の5種類の脂肪分解酵素（カルボキシルエステラーゼ）の化学的および免疫学的特性の比較」。Arch . Biochem. Biophys . 234 (2): 612–21. doi :10.1016/0003-9861(84)90311-4. PMID 6208846。
- Runnegar MT、Scott K、 Webb EC、Zerner B (1969) 。「カルボキシルエステラーゼ (EC 3.1.1)。牛肝臓カルボキシルエステラーゼの精製と滴定」。生化学。8 ( 5): 2013–8。doi :10.1021/bi00833a035。PMID 5785222。
