Loading article…
| 一酸化炭素脱水素酵素（受容体） | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 1.2.7.4 | ||||||||
| CAS番号 | 64972-88-9 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
| |||||||||
酵素学では、一酸化炭素脱水素酵素（CODH）（EC 1.2.7.4）は、化学反応を触媒する酵素である。
- CO + H 2 O + A CO 2 + AH 2
一酸化炭素脱水素酵素によって触媒される化学プロセスは、水性ガス転換反応に似ています。
この酵素の3 つの基質はCO、H 2 O、 A であり、 2 つの生成物はCO 2と AH 2です。
CODHを利用する微生物には、さまざまな電子供与体/受容体（上記の反応式では「A」および「AH 2 」として表示）が見られます。電子伝達補因子の例としては、フェレドキシン、NADP+/NADPH、フラビンアデニンジヌクレオチド（FAD）などのフラビンタンパク質複合体、およびヒドロゲナーゼがいくつか提案されています。[1] [2] [3] [4] CODHは、メタン生成菌、好気性カルボキシドトロフ、酢酸生成菌、硫酸還元菌、水素生成細菌など、さまざまな原核生物の代謝をサポートしています。CODHによって触媒される双方向反応は炭素循環において役割を果たし、生物がCOをエネルギー源として、またCO 2を炭素源として利用できるようにします。 CODH は、 Rhodospirillum rubrumの場合のように単機能酵素を形成することも、 M. thermoaceticaで示されているようにアセチル CoA シンターゼとクラスターを形成することもできます。構造的に独立した酵素として、または二機能 CODH/ACS ユニットとして協調して作用する場合、2 つの触媒部位は還元アセチル CoA 経路における炭素固定の鍵となります。微生物 (好気性および嫌気性の両方) は、炭素固定 (CO 酸化および CO 2還元)を目的として CODH をコードおよび合成します。結合した補助タンパク質 (A、B、C、D クラスター) に応じて、[4Fe-4S] クラスターの還元やニッケルの挿入など、さまざまな触媒機能を果たします。[5]
この酵素は酸化還元酵素のファミリーに属し、特にドナーのアルデヒドまたはオキソ基と他のアクセプターに作用します。この酵素クラスの系統名は一酸化炭素:アクセプター酸化還元酵素です。一般的に使用される他の名前には、嫌気性一酸化炭素脱水素酵素、一酸化炭素酸素化酵素、一酸化炭素脱水素酵素、一酸化炭素:(アクセプター)酸化還元酵素などがあります。
多様性
CODHは、2種類の無関係なCODHを含む、かなり多様な酵素群です。銅モリブデンフラビン酵素は、一部の好気性カルボキシドトロフ細菌に見られます。嫌気性細菌はニッケル鉄ベースのCODHを利用します。[6] [7] [8]どちらのクラスのCODHも、一酸化炭素（CO）から二酸化炭素（CO 2 ）への変換を触媒します。Niを含むCODHのみが、逆反応も触媒できます。CODHには、単機能型と二機能型の両方が存在します。後者の例として、Ni、Fe-CODHは、アセチルCoAシンターゼと二機能クラスターを形成します。これは、嫌気性細菌のMoorella thermoacetica [9] [10]、 Clostridium autoethanogenum [11]、およびCarboxydothermus hydronoformans [12]でよく特徴付けられています。C. autoethanogenumの複合体のACSサブユニットはかなり拡張された配置を示しているが[11] 、 M. thermoaceticaとC. hydrogenoformansの複合体のACSサブユニットはCODHサブユニットに近いため、クラスターCとクラスターAを結ぶ密なトンネルネットワークを形成している[13] [12]。
ニッケル、鉄-CODH
ニッケル含有CODH（Ni,Fe-CODH）は、系統関係に応じてさらに構造系統群に分類することができる[14]
構造
ニッケル、鉄-CODH
ホモ二量体Ni,Fe-CODHには5つの金属クラスターが含まれています。[15]これらはホモ二量体（単官能性とも呼ばれる）またはアセチルCoA合成酵素（ACS）との二官能性α2β2-四量体複合体のいずれかで存在します。
単機能
最もよく研究されている単機能CODHは、Desulfurovibrio vulgaris [15] 、Rhodospirillum rubrum [16] [17]、Carboxydothermus hydronoformans [18] [19]のものである。 [7]これらは、タンパク質表面の中心にある[4Fe4S]クラスター（クラスターD）を共有する約130 kDaのホモ二量体である。電子はおそらく、タンパク質の10Å内側にある別の[4Fe4S]クラスター（クラスターB）に移動し、そこから活性部位であるクラスターC（[Ni4Fe4S]クラスター）に移動する。[7] [17]
二機能性
CODH/ACS複合体はα2β2テトラマー酵素である。嫌気性細菌Moorella thermoacetica [9] [10]、 Clostridium autoethanogenum [ 11]、Carboxydothermus hydronoformans [12]のCODH/ACS複合体の構造が解明されている。2つのCODHサブユニットが酵素の中心核を形成し、ACSサブユニットが両側に結合している。各αユニットには1つの金属クラスターが含まれる。2つのβユニットを合わせると、3種類のクラスターが5つ含まれる。CODHの触媒活性はNi-[3Fe-4S] Cクラスターで発生し、内部の[4Fe-4S] BおよびDクラスターはCクラスターからフェレドキシンなどの外部電子キャリアに電子を伝達する。ACS活性は、外側の2つのαユニットにあるAクラスターで発生する。[7] [8]
すべての CODH/ACS 複合体は複数の活性部位を結ぶガストンネルを持っているが、C. autoethanogenum酵素のトンネルシステムは比較的オープンで、M. thermoaceticaとC. hydrogenoformansのものはむしろタイトである。[9] [11] [12] Moorella酵素の場合、 CO 2からのアセチル CoA シンターゼ活性の速度は、バルク溶液中の CO と競合するヘモグロビンの添加によって影響を受けず、[13]同位体標識研究では、C クラスター由来の一酸化炭素は、溶液中の未標識 CO よりも A クラスターで優先的に使用されることが示されている。 [20] M.thermoaceticaの CODH/ACS のタンパク質工学 により、残基を変異させてトンネルを機能的にブロックすると、CO 2のみが存在する場合にアセチル CoA 合成が停止することが明らかになった。[21]機能的なCOトンネルの発見により、CODHは、反応中間体をある活性部位から別の活性部位に転移させるこの戦略を独自に進化させた酵素のリストに加わりました。[22]
反応メカニズム
ニッケル、鉄-CODH
CODH 触媒部位は C クラスターと呼ばれ、Ni-Fe 部分に結合した [3Fe-4S] クラスターです。2 つの基本アミノ酸 ( M.thermoaceticaの Lys587 と His 113 ) は C クラスターの近くに存在し、酵素活性に必要な酸塩基化学を促進します。[23]さらに、他の残基 (Ni 原子の先端にあるイソロイシンなど) は CO の結合と変換を微調整します。[24] Ni-CO 複合体の存在を示唆する IR スペクトルに基づいて、CO から CO 2への酸化触媒の提案された最初のステップは、CO と Ni 2+の結合と、それに対応する Fe 2+と水分子の錯体形成です。[25]
COは平面四角形のニッケルに結合し、Ni原子とFe原子の間のカルボキシル架橋に変換すると提案されています。[7] [26]脱炭酸によりCO2が放出され、クラスターが還元されます。
還元されたCクラスターの電子は近くのBおよびD [4Fe-4S]クラスターに移動し、Ni-[3Fe-4S] Cクラスターを酸化状態に戻して、単一電子キャリアであるフェレドキシンを還元します。[27] [28]
CO2固定におけるCODHの役割を考えると、還元機構は「ミクロ可逆性の原理」によって酸化機構の「直接的な逆」であると推測されることがある。[29]
環境的関連性
一酸化炭素脱水素酵素は、大気中の CO と CO 2 のレベルを調節します。アセトゲンのような嫌気性微生物は、ウッド・リュングダール経路を使用して、CODH を利用して CO 2 をCO に還元します。これは、アセチル CoAの合成にメチル、補酵素 a (CoA)、およびコリノイド鉄硫黄タンパク質とともに必要です。[29]他のタイプでは、エネルギー生成の目的でプロトン駆動力を生成するために CODH が利用されています。CODH は CO の酸化に使用され、2 つのプロトンが生成され、その後還元されて二水素 (H 2 ) が形成されます。[30]
参考文献
- ^ Buckel W、Thauer RK (2018)。「フラビンベースの電子分岐、フェレドキシン、フラボドキシン、およびプロトン（Ech）またはNAD +（Rnf）を電子受容体とする嫌気性呼吸：歴史的レビュー」。Frontiers in Microbiology。9 ： 401。doi ：10.3389 / fmicb.2018.00401。PMC 5861303。PMID 29593673。
- ^ Kracke F, Virdis B, Bernhardt PV, Rabaey K, Krömer JO (2016年12月). 「細胞外電子供給によるClostridium autoethanogenumの酸化還元依存性代謝シフト」.バイオ燃料のためのバイオテクノロジー. 9 (1): 249. Bibcode :2016BB......9..249K. doi : 10.1186/s13068-016-0663-2 . PMC 5112729. PMID 27882076 .
- ^ van den Berg WA、Hagen WR、van Dongen WM (2000 年 2 月)。「大腸菌由来のハイブリッド クラスター タンパク質 (「プリズマン タンパク質」)。ハイブリッド クラスター タンパク質の特性、[2Fe-2S] および [4Fe-2S-2O] クラスターの酸化還元特性、および FAD および [2Fe-2S] を含む関連する NADH 酸化還元酵素の特定」。European Journal of Biochemistry。267 ( 3): 666–676。doi : 10.1046 /j.1432-1327.2000.01032.x。PMID 10651802。
- ^ 井上 正之、大前 功、中本 郁、上川 亮、吉田 剛、佐古 勇（2022年1月）。「Ni含有一酸化炭素脱水素酵素のバイオーム特異的分布」 極限環境微生物。26 （1）：9。doi ：10.1007 /s00792-022-01259- y。PMC 8776680。PMID 35059858。
- ^ Hadj-Saïd J、Pandelia ME、Léger C、Fourmond V、Dementin S (2015 年12 月) 。「 Desulfurovibrio vulgaris 由来の一酸化炭素脱水素酵素」。Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics。1847 (12): 1574–1583。doi : 10.1016/j.bbabio.2015.08.002。PMID 26255854。
- ^ Jeoung JH、Fesseler J、Goetzl S、Dobbek H (2014)。「第3章一酸化炭素。嫌気性菌と好気性菌にとって有毒なガスと燃料：一酸化炭素脱水素酵素」。Kroneck PM、Torres ME（編）著。環境中のガス状化合物の金属駆動型生物地球化学。生命科学における金属イオン。第14巻。Springer。pp. 37–69。doi ： 10.1007 /978-94-017-9269-1_3。ISBN 978-94-017-9268-4. PMID 25416390。
- ^ abcde Dobbek H, Svetlitchnyi V, Gremer L, Huber R, Meyer O (2001 年 8 月). 「一酸化炭素脱水素酵素の結晶構造は [Ni-4Fe-5S] クラスターを明らかにする」. Science . 293 (5533): 1281–1285. Bibcode :2001Sci...293.1281D. doi :10.1126/science.1061500. PMID 11509720. S2CID 21633407.
- ^ ab Ragsdale S (2010 年 9 月). Sigel H, Sigel A (編).酵素と補因子における金属-炭素結合. 生命科学における金属イオン. 王立化学協会. doi :10.1039/9781847559333. ISBN 978-1-84755-915-9。
- ^ abc Doukov TI、Blasiak LC、Seravalli J 、 Ragsdale SW、Drennan CL（2008年3月）。「二官能性一酸化炭素脱水素酵素/アセチルCoA合成酵素のトンネル内およびトンネルの終端におけるキセノン」。生化学。47 （11）：3474–3483。doi ：10.1021/bi702386t。PMC 3040099。PMID 18293927 。
- ^ ab Tan X、Volbeda A、Fontecilla-Camps JC、Lindahl PA (2006 年 4 月)。「アセチルコエンザイム A 合成酵素/一酸化炭素脱水素酵素のトンネルの機能」。Journal of Biological Inorganic Chemistry。11 ( 3): 371–378。doi : 10.1007 /s00775-006-0086-9。PMID 16502006。S2CID 25285535 。
- ^ abcd Lemaire ON、Wagner T（2021年1月）。「原始酵素におけるガスチャネルの再ルーティング：酢酸生成菌クロストリジウム・オートエタノゲナム由来の一酸化炭素脱水素酵素/アセチルCoA合成酵素複合体の構造的洞察」。Biochimica et Biophysica Acta（BBA）- Bioenergetics。1862 （1 ）：148330。doi ： 10.1016 /j.bbabio.2020.148330。hdl ：21.11116 /0000-0007-F1AD-6。PMID 33080205。S2CID 224825917 。
- ^ abcd Ruickoldt J, Basak Y, Domnik L, Jeoung JH, Dobbek H (2022-10-21). 「Ni、Fe-COデヒドロゲナーゼによるCO 2還元の速度論について」. ACS Catalysis . 12 (20): 13131–13142. doi : 10.1021/acscatal.2c02221 . ISSN 2155-5435. S2CID 252880285.
- ^ ab Doukov TI、Iverson TM、Seravalli J、Ragsdale SW、Drennan CL (2002 年 10 月)。「二機能性一酸化炭素脱水素酵素/アセチル CoA 合成酵素における Ni-Fe-Cu 中心」。Science。298 ( 5593 ) : 567–572。Bibcode : 2002Sci ...298..567D。doi : 10.1126/science.1075843。PMID 12386327。S2CID 39880131。[永久リンク切れ ]
- ^ Inoue M, Nakamoto I, Omae K, Oguro T, Ogata H, Yoshida T, Sako Y (2019-01-17). 「嫌気性一酸化炭素脱水素酵素の構造的および系統学的多様性」. Frontiers in Microbiology . 9 :3353. doi : 10.3389/fmicb.2018.03353 . PMC 6344411. PMID 30705673.
- ^ ab Wittenborn EC、Merrouch M、Ueda C、Fradale L、Léger C、Fourmond V、et al. (2018年10月). Clardy J、Cole PA、Clardy J、Rees DC (編). 「一酸化炭素脱水素酵素のNiFeSクラスターの酸化還元依存性再配列」. eLife . 7 : e39451. doi : 10.7554/eLife.39451 . PMC 6168284 . PMID 30277213.
- ^ Ensign SA、Bonam D、Ludden PW (1989 年 6 月)。「ニッケルは、Rhodospirillum rubrum 由来の一酸化炭素脱水素酵素の鉄硫黄中心への一酸化炭素からの電子の移動に必要である」。生化学。28 ( 12 ): 4968–4973。doi :10.1021/bi00438a010。PMID 2504284 。
- ^ ab Drennan CL, Heo J, Sintchak MD, Schreiter E, Ludden PW (2001 年 10 月). 「一酸化炭素上の生命: Rhodospirillum rubrum Ni-Fe-S 一酸化炭素脱水素酵素の X 線構造」.米国科学アカデミー紀要. 98 (21): 11973–11978. Bibcode :2001PNAS...9811973D. doi : 10.1073/pnas.211429998 . PMC 59822. PMID 11593006 .
- ^ Jeoung JH、Dobbek H (2009 年 7 月)。 「Ni、Fe 含有一酸化炭素脱水素酵素のシアン化物阻害の構造的基礎」。アメリカ化学会誌。131 ( 29 ) : 9922–9923。doi :10.1021/ja9046476。PMID 19583208 。
- ^ Jeoung JH、 Dobbek H (2007 年 11 月)。「嫌気性一酸化炭素脱水素酵素の Ni、Fe クラスターにおける二酸化炭素の活性化」。Science。318 ( 5855 ): 1461–1464。Bibcode : 2007Sci ...318.1461J。doi :10.1126/science.11 48481。PMID 18048691。S2CID 41063549 。
- ^ Seravalli J、 Ragsdale SW (2000 年 2 月)。「嫌気性二酸化炭素固定中の一酸化炭素のチャネリング」。生化学。39 ( 6 ): 1274–1277。doi :10.1021/bi991812e。PMID 10684606 。
- ^ Tan X、Loke HK、Fitch S、Lindahl PA (2005 年 4 月)。「アセチルコエンザイム A 合成酵素/一酸化炭素脱水素酵素のトンネルが活性部位への CO の送達を制御する」。アメリカ化学会誌。127 (16 ) : 5833–5839。doi :10.1021/ja043701v。PMID 15839681 。
- ^ Weeks A、Lund L、Raushel FM (2006 年 10 月)。「酵素触媒反応における中間体のトンネリング」。Current Opinion in Chemical Biology。10 ( 5): 465–472。doi :10.1016/ j.cbpa.2006.08.008。PMID 16931112 。
- ^ Ragsdale SW (2006 年 8 月). 「困難な酵素反応を促進する金属とその足場」. Chemical Reviews . 106 (8): 3317–3337. doi :10.1021/cr0503153. PMID 16895330.
- ^ Basak Y, Jeoung JH, Domnik L, Ruickoldt J, Dobbek H (2022-10-21). 「CO脱水素酵素のNi,Feクラスターでの基質活性化：タンパク質マトリックスの影響」. ACS Catalysis . 12 (20): 12711–12719. doi : 10.1021/acscatal.2c02922 . ISSN 2155-5435. S2CID 252788375.
- ^ Chen J、Huang S、Seravalli J、Gutzman H、Swartz DJ、Ragsdale SW、Bagley KA (2003 年 12 月)。「Moorella thermoacetica 由来の一酸化炭素脱水素酵素/アセチル CoA 合成酵素への一酸化炭素の結合に関する赤外線研究」。生化学。42 ( 50 ): 14822–14830。doi :10.1021/bi0349470。PMID 14674756。
- ^ Ha SW、Korbas M、Klepsch M、Meyer-Klaucke W、Meyer O、Svetlitchnyi V (2007 年 4 月)。「Carboxydothermus hydrogenoformans 由来の CO 脱水素酵素の [Ni-4Fe-5S] 活性部位クラスターとシアン化カリウムの相互作用」。The Journal of Biological Chemistry。282 (14): 10639–10646。doi : 10.1074/ jbc.M610641200。PMID 17277357。
- ^ Wang VC、Ragsdale SW、Armstrong FA (2014)。「ニッケル含有一酸化炭素脱水素酵素による二酸化炭素と一酸化炭素の効率的な電気触媒相互変換の調査」。Peter MH Kroneck、Martha E. Sosa Torres (編)。環境中のガス状化合物の金属駆動型生物地球化学。生命科学における金属イオン。第 14 巻。Springer。pp. 71–97。doi : 10.1007/ 978-94-017-9269-1_4。ISBN 978-94-017-9268-4. PMC 4261625 . PMID 25416391.
- ^ Ragsdale SW (2007 年 11 月). 「ニッケルと炭素循環」. Journal of Inorganic Biochemistry . 101 (11–12): 1657–1666. doi : 10.1016/j.jinorgbio.2007.07.014. PMC 2100024. PMID 17716738.
- ^ ab スティーブン ラグズデールとエリザベス ピアース (2008 年 12 月)。 「酢酸生成と CO(2) 固定の Wood-Ljungdahl 経路」。Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - タンパク質とプロテオミクス。1784 (12): 1873 ～ 1898 年。土井：10.1016/j.bbapap.2008.08.012。PMC 2646786。PMID 18801467。
- ^ Ensign SA、Ludden PW (1991 年 9 月)。「Rhodospirillum rubrum の CO 酸化/H2 発生システムの特徴。一酸化炭素脱水素酵素と水素化酵素間の電子伝達を媒介する 22 kDa 鉄硫黄タンパク質の役割」。The Journal of Biological Chemistry。266 ( 27): 18395–18403。doi : 10.1016/S0021-9258 ( 18)55283-2。PMID 1917963。
さらに読む
- Jeoung JH、Martins BM、Dobbek H (2019)。 「一酸化炭素脱水素酵素」。Hu Y (編)。メタロタンパク質。分子生物学の方法。第1876巻。ニューヨーク：Springer。pp. 37–54。doi :10.1007/ 978-1-4939-8864-8_3。ISBN 9781493988631. PMID 30317473. S2CID 52980499.
- Jeoung JH、Dobbek H (2007 年 11 月)。「嫌気性一酸化炭素脱水素酵素の Ni、Fe クラスターにおける二酸化炭素活性化」 。Science。318 ( 5855 )。アメリカ科学振興協会: 1461–1464。Bibcode : 2007Sci ...318.1461J。doi : 10.1126/science.1148481。JSTOR 20051712。PMID 18048691。S2CID 41063549 。
- Dobbek H、Svetlitchnyi V、Gremer L、Huber R 、Meyer O (2001 年 8 月)。「一酸化炭素脱水素酵素の結晶構造から [Ni-4Fe-5S] クラスターが判明」。Science。293 ( 5533 ) : 1281–1285。Bibcode : 2001Sci ...293.1281D。doi : 10.1126/science.1061500。PMID 11509720。S2CID 21633407 。* Hegg EL (2004 年10月)。 「アセチルコエンザイムA合成酵素の構造とメカニズムの解明」。化学研究報告。37 (10): 775–783。doi :10.1021/ar040002e。PMID 15491124。S2CID 29401674。
- Hu Z、Spangler NJ、Anderson ME、Xia J 、 Ludden PW、Lindahl PA、Münck E (1996 年 1 月)。「Ni 含有一酸化炭素脱水素酵素の C クラスターの性質」。アメリカ化学会誌。118 (4): 830–845。doi :10.1021/ja9528386。ISSN 0002-7863 。
