[4FE-4S]クラスターとタンパク質内に含まれるタングステン酵素の全体構造。タンパク質の骨格は、N末端側が濃い青色、C末端側が緑色で示されている。
灰色＝W、黄色＝硫黄、赤色＝O、青色＝N。タングステン酵素の八面体活性部位は、2つのモリブドプテリン補因子、Cys141、および水分子によって配位されている。活性部位残基はAsp13とCys12である。アセチレンヒドラターゼ（EC 4.2.1.112 、AH）は、もともと嫌気性微生物ペロバクター・アセチレニクスで発見された細菌酵素であり[ 1 ]、アセチレンの非酸化還元水和を触媒してアセトアルデヒドを生成する[ 2 ]。
- C₂H₂ + H₂O → CH₃CHO
このメカニズムは、アセチレンが金属に付着し、続いて水が求核攻撃を行うものと考えられています。アセチレンが窒素固定酵素中のMoに結合することから、このメカニズムにはMo→CH2=CH2結合が関与していることが示唆されます。アセチレンは、水素固定酵素や窒素固定酵素などの金属依存性酵素の活性部位と相互作用することで、いくつかの微生物変換を阻害します。[ 2 ]この酵素は金属中心としてタングステンに依存しており、窒素、硫黄、炭素の代謝プロセスで重要な役割を果たす最も重い金属です。[ 3 ] [4Fe-4S]キュバンは、Wを最も安定な還元酸化状態である還元W(IV)状態に保持し、W(VI)は他の安定な酸化状態です（第2周期および第3周期の遷移金属は通常、最も高い酸化状態で最も安定しています）。[ 2 ] Mo および W 酵素は、触媒作用において W(IV)/W(VI) を普遍的に関与させているが、AH はタングステン酵素が触媒作用において W(IV) のままであるという点で独特である。[ 4 ]タングステン酵素は、アセチレンからアセトアルデヒドへの水和として記述される非酸化還元反応を触媒するため、触媒作用全体を通して W(IV) のままである。[ 5 ]活性部位のタングステンは、モリブドプテリン補因子によって配位された歪んだ八面体構造を持ち、6 番目の配位子として水分子によって配位されたシステイン残基も存在する。[ 4 ]活性部位の残基は、Asp13、Cys12、Trp179、Arg606、Met140、および Ile142 である。[ 3 ] Asp13は触媒作用を補助する上で重要な役割を果たしており、活性部位残基が水酸化物イオンを脱プロトン化することで、より優れた求核剤となる。[ 3 ]
参考文献
- ↑ Schink B (1985). "偏性嫌気性菌 Pelobacter acetylenicus sp. nov によるアセチレンの発酵" . Archives of Microbiology . 142 (3): 295– 301. Bibcode : 1985ArMic.142..295S . doi : 10.1007/BF00693407 . S2CID 9331029 .
- 1 2 3 Kroneck PM (2016 年 3 月). "アセチレンヒドラターゼ: 活性部位にタングステンと鉄硫黄中心を持つ非酸化還元酵素". Journal of Biological Inorganic Chemistry . 21 (1): 29– 38. doi : 10.1007/s00775-015-1330-y . PMID 26790879 . S2CID 254088239 .
- 1 2 3 Liao RZ、Yu JG、Himo F (2010 年 12 月)。「量子化学計算によるタングステン依存性アセチレンヒドラターゼのメカニズム」。米国科学アカデミー紀要。107 ( 52 ) : 22523–22527。Bibcode : 2010PNAS..10722523L。doi : 10.1073 / pnas.1014060108。PMC 3012519。PMID 21149684。
- 1 2 Vidovič C、Belaj F、Mösch-Zanetti NC (2020 年 9 月)。 「アセチレンヒドラターゼモデルとしてのソフト スコーピオネート ヒドリドトリス (2-メルカプト-1-メチルイミダゾリル) ホウ酸塩) タングステン酸化物および硫化物錯体」。Chemistry : A European Journal。26 ( 54): 12431–12444。doi : 10.1002 / chem.202001127。PMC 7589279。PMID 32640122。
- ↑ Seiffert GB、Ullmann GM、Messerschmidt A、Schink B、Kroneck PM、Einsle O (2007 年 2 月)。「非酸化還元活性タングステン/[4Fe:4S]酵素アセチレンヒドラターゼの構造」。米国科学アカデミー紀要。104 ( 9 ) : 3073–3077。Bibcode : 2007PNAS..104.3073S。doi : 10.1073 / pnas.0610407104。PMC 1805521。PMID 17360611 。
