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| 酢酸キナーゼ | |||||||||
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 酢酸キナーゼホモ二量体、メタノサルシナ・サーモフィラ | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | 酢酸キナーゼ | ||||||||
| パム | PF00871 | ||||||||
| ファム一族 | CL0108 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| プロサイト | PDOC00826 | ||||||||
| SCOP2 | 1g99 / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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分子生物学では、主に微生物に見られる酢酸キナーゼ（EC 2.7.2.1）は、ATPと二価カチオンの存在下で酢酸をリン酸化することにより、アセチルCoAの生成を促進します。短鎖脂肪酸（SCFA）は炭素循環で重要な役割を果たし、細菌によって炭素源およびエネルギー源として利用されます。サルモネラチフス菌プロピオン酸キナーゼ（St TdcD）は、L-トレオニンがプロピオン酸に分解される際に、ATPのγ-リン酸からプロピオン酸への可逆的な転移を触媒します。速度論的解析により、St TdcD は幅広いリガンド特異性を有し、さまざまな SCFA (プロピオン酸>酢酸≈酪酸)、ヌクレオチド (ATP≈GTP>CTP≈TTP、dATP>dGTP>dCTP)、金属イオン (Mg 2+ ≈Mn 2+ >Co 2+ ) によって活性化されることが明らかになりました。クエン酸、コハク酸、α-ケトグルタル酸、リンゴ酸などのトリカルボン酸 (TCA) 回路中間体によるSt TdcD の阻害は、酵素が妥当なフィードバック制御下にある可能性を示唆しています。PO 4 (リン酸)、AMP、ATP、Ap4 (アデノシン四リン酸)、GMP、GDP、GTP、CMP、CTPに結合したSt TdcD の結晶構造から、ヌクレオチドの結合には主に塩基部分との疎水性相互作用が関与しており、酵素とヌクレオチドの間で観察される幅広い生化学的特異性を説明できることが明らかになりました。モデリングと部位特異的変異誘発研究から、Ala88 は SCFA 基質による触媒反応の速度を決定する重要な残基であることが示唆されている。St TdcD の単量体および二量体形態の分子動力学シミュレーションでは、妥当な開状態と閉状態が明らかになり、界面相互作用とリガンド結合に関与するセグメント 235-290 を安定化させる上で二量体化が果たす役割も示唆された。三リン酸ヌクレオチドを含む St TdcD 複合体の γ-リン酸に十分近い位置にエチレングリコール分子が結合していることが観察され、直接的なインラインリン酸転移が裏付けられている。[1] [2]この酵素は解糖のプロセスで重要であり、過剰なグルコースが存在すると酵素レベルが上昇する。酢酸キナーゼを欠く細菌変異体の増殖はグルコースによって阻害されることが示されており、この酵素が過剰な炭水化物の排泄に関与していることが示唆されている。[1]関連酵素である酪酸キナーゼ は、ATPの存在下で酪酸をリン酸化してブチリルリン酸を形成し、ブチリルCoAの形成を促進します。[2]
[3]
参考文献
- ^ ab Grundy FJ、Waters DA、Allen SH、Henkin TM (1993 年 11 月)。「CcpA による Bacillus subtilis 酢酸キナーゼ遺伝子の調節」。J . Bacteriol . 175 (22): 7348–55. doi :10.1128/jb.175.22.7348-7355.1993. PMC 206879. PMID 8226682 .
- ^ ab Oultram JD、Burr ID、Elmore MJ、Minton NP（1993年9月）。「Clostridium acetobutylicum NCIMB 8052由来のホスホトランスブチリラーゼおよび酪酸キナーゼをコードする遺伝子のクローニングおよび配列分析」。Gene . 131 (1): 107–12. doi :10.1016/0378-1119(93)90677-U. PMID 8396545。
- ^ AMP と複合体を形成したサルモネラチフス菌プロピオン酸キナーゼ (TdcD) の結晶構造
