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分子生物学では、タンパク質異化とはタンパク質をより小さなペプチドに、そして最終的にはアミノ酸に分解することです。タンパク質異化は消化プロセスの重要な機能です。タンパク質異化は多くの場合、タンパク質をポリペプチドに変換するペプシンから始まります。これらのポリペプチドはその後さらに分解されます。ヒトでは、膵臓プロテアーゼにはトリプシン、キモトリプシン、およびその他の酵素が含まれます。腸では、小さなペプチドが血流に吸収されるアミノ酸に分解されます。吸収されたアミノ酸はその後、アミノ酸異化を受け、エネルギー源として、または新しいタンパク質の前駆体として利用されます。[1]
異化によって生成されたアミノ酸は、直接リサイクルされて新しいタンパク質を形成したり、異なるアミノ酸に変換されたり、またはアミノ酸異化を経てクレブス回路を介して他の化合物に変換されることもあります。[2]
他の代謝経路およびサルベージ経路とのインターフェース
タンパク質分解により、他のタンパク質の形成に使用されるか、細胞のエネルギー需要を満たすために酸化されるアミノ酸が生成されます。タンパク質分解によって生成されたアミノ酸は、その後、アミノ酸分解でさらに分解されます。アミノ酸の分解プロセスには、脱アミノ化(アミノ基の除去)、アミノ基転移 (アミノ基の移動)、脱炭酸(カルボキシル基の除去)、脱水素(水素の除去) などがあります。アミノ酸の分解は、分解されたアミノ酸の一部を使用して新しいアミノ酸を作成するサルベージ経路の一部として、またはアミノ酸を分解して化学エネルギーを放出または再捕捉する代謝経路の一部として機能します。たとえば、脱水素反応で酸化によって放出される化学エネルギーを使用して、NAD + をNADHに還元し、それをクレブス/クエン酸 (TCA) 回路に直接供給することができます。[2]
タンパク質分解
タンパク質の分解はタンパク質の異化とは異なります。タンパク質は細胞の正常な機能の一環として日常的に生成され、破壊されます。 転写因子はタンパク質合成の調節を助けるタンパク質であり、このような分解の標的となります。転写因子の分解は細胞のエネルギー需要に大きく寄与するものではありません。[3]ユビキチンの付加（ユビキチン化）により、タンパク質はプロテアソームによる分解の対象となります。[4]
アミノ酸の分解
酸化的脱アミノ化は、アミノ酸を分解して糖に変換するための最初のステップです。このプロセスは、アミノ酸のアミノ基を除去することから始まります。アミノ基は失われるとアンモニウムになり、その後、肝臓で尿素回路を経て尿素になります。その後、血流に放出され、腎臓に送られ、尿として尿素が排泄されます。 [5] [6]アミノ酸の残りの部分は酸化され、α-ケト酸になります。α-ケト酸はその後、エネルギーを生成するためにTCA回路に進みます。酸は解糖系に入ることもでき、そこで最終的にピルビン酸に変換されます。ピルビン酸はその後、アセチルCoAに変換され、TCA回路に入り、元のピルビン酸分子をATP、つまり生物が使用できるエネルギーに変換します。 [7]
アミノ基転移は脱アミノ化と同じ結果をもたらします。残った酸は解糖またはTCA回路を経て、生物の体がさまざまな目的に使用するエネルギーを生成します。このプロセスでは、アミノ基が失われてアンモニウムに変換されるのではなく、アミノ基が転移されます。アミノ基はα-ケトグルタル酸に転移され、グルタミン酸に変換されます。次に、グルタミン酸はアミノ基をオキサロ酢酸に転移します。この転移により、オキサロ酢酸はアスパラギン酸または他のアミノ酸に変換されます。最終的に、この生成物も酸化的脱アミノ化に進み、再びα-ケトグルタル酸、TCA回路を経るα-ケト酸、および最終的に尿素回路を経るアンモニウムが生成されます。[8]
トランスアミナーゼは、アミノ基転移反応の触媒となる酵素です。トランスアミナーゼは、アミノ基が元のアミノ酸から転移される時点、例えばグルタミン酸からα-ケトグルタル酸への転移時に反応を触媒し、それを保持して別のα-ケト酸に転移させます。[8]
タンパク質の半減期を決定する要因
全体的な速度を決定する主な要因としては、タンパク質の半減期、pH、温度などがあります。
タンパク質の半減期は、タンパク質分解の最初のステップを示すため、全体的な速度を決定するのに役立ちます。このステップが短いか長いかによって、代謝プロセスの残りの部分に影響します。タンパク質の半減期を決定する重要な要素の1つは、N末端ルールに基づいています。これは、タンパク質のN末端に存在するアミノ酸がタンパク質の半減期を決定するのに役立つことを示しています。[9]
さらに読む
- カロリーナ州ボコウスカ。サントーニ・デ・シオ、フランチェスカ。バルデ、イザベル。オフナー、サンドラ。ヴァープ、ソニア。ハイニス、クリスチャン。カイ・ジョンソン。トロノ、ディディエ (2011-06-24)。 「生体内タンパク質半減期の測定」。化学と生物学。18 (6): 805–815。土井：10.1016/j.chembiol.2011.03.014。PMID 21700215。
参照
参考文献
- ^ グリーナ、タチアナ S.;モヒウディン、シャミム S. (2023)。 「生化学、タンパク質の異化」。スタットパール。PMID 32310507。
- ^ ab Bauman, Robert W.; Machunis-Masuoka, Elizabeth; Tizard, Ian R. (2004-01-01). Microbiology . Pearson/Aditya sing Cummings. ISBN 9780805376524。
- ^ Cooper, GM; Sunderland, MA (2000). タンパク質分解。Sinauer Associates。
- ^ Kimura Y, Tanaka K (2010年6月). 「ユビキチン恒常性の制御に関わる調節機構」. Journal of Biochemistry . 147 (6): 793–8. doi : 10.1093/jb/mvq044 . PMID 20418328.
- ^ 「26.9: タンパク質の異化」Chemistry LibreTexts 2014-06-19 2016-10-25閲覧。
- ^ 「酸化的脱アミノ化」chemistry.elmhurst.edu . 2016年10月25日閲覧。
- ^ 「解糖とクレブス回路」。homepage.smc.edu 。 2016年11月8日閲覧。
- ^ ab Miles, Bryant (2003年4月9日). 「タンパク質異化」(PDF)。2014年8月12日時点のオリジナル(PDF)よりアーカイブ。
- ^ Tasaki, Takafumi; Sriram, Shashikanth M.; Park, Kyong Soo; Kwon, Yong Tae (2012-06-04). 「N-End Rule Pathway」. Annual Review of Biochemistry . 81 (1): 261–289. doi :10.1146/annurev-biochem-051710-093308. ISSN 0066-4154. PMC 3610525. PMID 22524314 .