| PRR21 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 識別子 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| エイリアス | PRR21、プロリンリッチタンパク質21、プロリンリッチ21 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | HomoloGene : 135702; GeneCards : PRR21; OMA :PRR21 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| ウィキデータ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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プロリンリッチタンパク質21(PRR21)は、プロリンリッチタンパク質ファミリーのタンパク質です。これは、ヒト染色体2、バンド2q37.3にあるPRR21遺伝子によってコードされています。 [2]この遺伝子は、脊椎動物と無脊椎動物の両方のいくつかの種に存在し、ヒトも含まれます。[3]しかし、このタンパク質には種間で保存されている領域がほとんどありません。
構造
PRR21は389個のアミノ酸、つまり1170個の塩基対から構成され、すべて1つのエクソン内にあります。他のプロリンを多く含むタンパク質と同様に、PRR21には複数のプロリン 残基を含むアミノ酸の繰り返し配列が含まれています。[4] PRR21のタンデム繰り返し配列は28個のアミノ酸から成り、ほとんど変化なく11回完全に繰り返されています。繰り返しのバリエーションを示すロゴを以下に示します。[5]繰り返しは、最初の部分と短いテールを除いて、タンパク質のほぼ全体を構成しています。

多態性
この遺伝子には多くの一塩基多型(SNP)が予測されており、そのうちのいくつかはミスセンス変異を引き起こします。[6]これにより、集団内での個人差が生まれ、各個人の「独自性」に貢献します。[7]
翻訳後修飾
PRR21には28のリン酸化部位がある。[8]これらは反復配列のパターンに従っている。[9] 28のリン酸化部位のうち22は反復配列の9番目と24番目のセリンで発生し、どちらも高度に保存されている。しかし、これらのセリンはSNPによって変化する可能性がある。[10]リン酸化は一般にタンパク質を活性化または不活性化する。[11]このタンパク質には潜在的なGPI修飾部位はない。[12] PRR21は他のタンパク質と相互作用するとは予想されていない。

相同性
PRR21にはパラログがなく、オルソログもほとんどありません。プロリンを多く含むタンパク質は特異性を必要としないため、オルソログはあまり保存されていません。[4]最も重要なのは、それらが緩い構造を持ち、多くのプロリンを含んでいることです。繰り返しは、タンパク質を他のタンパク質と相互作用するのに十分な大きさにするためのスペーサーとしてのみ機能することがよくあります。[4]そのため、オルソログは似ていないように見えることがよくあります。
機能
PRR21がミトコンドリアに入る可能性は99.97%です。[13] PRR21は、ミトコンドリアタンパク質のリン酸化に関連するストレス反応に関与している可能性があります。[14]この遺伝子は、ほぼすべての真核細胞にミトコンドリアが含まれているため、普遍的に発現しています。[15] PRR21は、タンデムに繰り返される配列がほぼタンパク質全体を構成しており、唾液のプロリンに富むタンパク質の一般的な特徴であるため、唾液タンパク質である可能性があります。[4]
その他のプロリンを多く含むタンパク質
プロリンを多く含むタンパク質には、短い反復配列または縦列反復配列のいずれかを含むいくつかの種類があります。これらのタンパク質に共通するのは、反復配列、および反復配列のみに異常な量のプロリンが含まれていることです。これらのタンパク質は緩い構造をしていますが、これはいくつかの特徴によって引き起こされます。プロリンは、鎖の回転を引き起こし、特にアルファヘリックスを妨げる形状をしています。また、タンパク質には、互いに反発する多くの正に帯電した残基が含まれています。これにより、結合タンパク質として適した緩いタンパク質が得られます。プロリンを多く含むタンパク質は疎水性領域が露出している傾向があるため、これらの結合相互作用は疎水性相互作用である可能性があります。プロリン自体は、強力な水素受容体であるため、水素結合の追加の結合部位として機能します。[4]
参考文献
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「GeneCards」.
- ^ 「国立バイオテクノロジー情報センター」.
- ^ abcde Williamson MP (1994年1月). 「タンパク質中のプロリンに富む領域の構造と機能」. The Biochemical Journal . 297 ( Pt 2) (2): 249–60. doi :10.1042/bj2970249. PMC 1137821. PMID 8297327 .
- ^ 「プロリンリッチリピート」。2014年5月6日 – WikiMedia Commons経由。
- ^ 「国立バイオテクノロジー情報センター」.
- ^ 「遺伝学ホームリファレンス」。
- ^ Blom N、Gammeltoft S 、 Brunak S (1999年12月)。「真核生物タンパク質リン酸化部位の配列および構造に基づく予測」。Journal of Molecular Biology。294 ( 5): 1351–62。doi : 10.1006 /jmbi.1999.3310。PMID 10600390 。
- ^ 「PRR21のリン酸化部位」。2014年5月10日 – WikiMedia Commons経由。
- ^ 「国立バイオテクノロジー情報センター」.
- ^ 「Nature EducationによるScitable」。
- ^ Eisenhaber B、Bork P、Eisenhaber F (1999 年9 月)。「プロタンパク質配列における潜在的な GPI 修飾部位の予測」。Journal of Molecular Biology。292 ( 3): 741–58。doi : 10.1006 /jmbi.1999.3069。PMID 10497036 。
- ^ Claros MG、Vincens P (1996 年 11 月)。「ミトコンドリアに輸入されるタンパク質とその標的配列を予測する計算方法」。European Journal of Biochemistry 241 (3): 779–86。doi : 10.1111/j.1432-1033.1996.00779.x。PMID 8944766 。
- ^ Kanamaru Y, Sekine S, Ichijo H, Takeda K (2012). 「ストレス応答におけるミトコンドリアタンパク質のリン酸化依存性調節」Journal of Signal Transduction . 2012 : 931215. doi : 10.1155/2012/931215 . PMC 3403084 . PMID 22848813.
- ^ 「分子発現」。
