プレックストリン

プレクストリン-1
イノシトール 1,2,3,4,5-五リン酸に結合したプレクストリン 1 の C 末端プレクストリン相同ドメインのリボン図 ( PDB ID 2I5C)
識別子
シンボル	プレック
NCBI遺伝子	5341
HGNC	9070
オミム	173570
参照シーケンス	NM_002664
ユニプロット	P08567
その他のデータ
軌跡	第2章 13.3ページ
検索する 構造 スイスモデル ドメイン インタープロ

プレクストリンは、血小板^[1]やその他の細胞に見られるタンパク質ファミリーです。名前は、p血小板および白血球Cキナーゼ基質とアミノ酸のKSTR文字列に由来しています。現在プレクストリン 1 と呼ばれるプロトタイプタンパク質は、1979 年に血小板のタンパク質キナーゼ Cの主な基質として初めて特定されました。^[2] ホモログのプレクストリン 2 は、組織でより広く発現しています。^[3]

プレクストリン相同ドメイン（PHドメイン）はプレクストリン-1にちなんで命名されました。^[2]

プレクストリン-1とプレクストリン-2はどちらも、中央のディッシュベルド-Egl10-プレクストリン（DEP）ドメインによって分離された2つのプレクストリン相同ドメインを含む。プレクストリン-1は、最初のプレクストリン相同ドメインとDEPドメインの間に位置する3つのセリンおよびスレオニン残基上でプロテインキナーゼCによってリン酸化される^。[2]プレクストリン-2はプロテインキナーゼCの基質ではない。^{[2] [4]} 2つのタンパク質は65%の配列相同性を共有し^[2]、サイズは約47キロダルトンである。^[5]

2024年現在、プレクストリンの全長の高解像度の3次元構造は解明されていないが、プレクストリン-1と-2の個々のドメインの構造は公開されている。^[2]

プレクストリンは、血小板活性化、赤血球生成、糸状仮足と葉状仮足の伸展による細胞伸展などのプロセスで、アクチン細胞骨格の再編成に関与している。^[3] プレクストリン-1は、タンパク質キナーゼCのリン酸化によって活性化され、膜脂質ホスファチジルイノシトール3,4-ビスリン酸が結合すると考えられている。^[2]インテグリンおよびRac GTPase との相互作用により、アクチン細胞骨格の再編成がもたらされる。^[3] プレクストリン-2もイノシトールリン脂質に結合しますが、プレクストリン-1とは異なり、 F-アクチンと直接相互作用します。^[3] プレクストリン-2はより広範囲の細胞型で発現するため、その生物学的役割はプレクストリン-1よりも多様です。

プレクストリン1は、血小板活性化中に起こる膜リモデリング過程において重要なタンパク質です。^[2]また、マクロファージや好中球 などの免疫細胞にも存在し、^{[2] [3]}ファゴソームの形成や炎症性サイトカインの分泌に関与しています。^[3]

プレクストリン2は、細胞の拡散、炎症、赤血球形成、腫瘍形成に関与している。リンパ球では、PI3キナーゼを介した免疫シナプス形成に関与している。また、プレクストリン2は、赤血球形成初期の赤芽球増殖に関わる細胞骨格の変化を媒介する。また、腫瘍転移における上皮間葉転換にも重要であると考えられており、プレクストリン2はさまざまな癌で過剰発現していることが知られている。^[3]

• 米国国立医学図書館の医学件名標目表(MeSH)のプレクストリン