Loading article…
| 卵白アルブミン | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
卵白アルブミンの構造 ( PDB : 1OVA ) | |||||||
| 識別子 | |||||||
| 生物 | |||||||
| シンボル | ? | ||||||
| ユニプロット | P01012 | ||||||
| |||||||
オボアルブミン(略称OVA [1] )は卵白に含まれる主要なタンパク質で、全タンパク質の約55%を占めています。[2]オボアルブミンはセルピンスーパーファミリーと配列および3次元相同性を示しますが、ほとんどのセルピンとは異なり、セリンプロテアーゼ阻害剤ではありません。[3]オボアルブミンの機能は不明ですが、貯蔵タンパク質であると推定されています。[4]
研究
卵白アルブミンは、以下を含むさまざまな研究分野において重要なタンパク質です。
- タンパク質の構造と特性に関する一般的な研究(大量に入手できるため)。
- セルピンの構造と機能の研究(オボアルブミンがプロテアーゼを阻害しないという事実は、その構造を阻害性セルピンの構造と比較することで、阻害に必要な構造特性を決定できることを意味します)。
- プロテオミクス(鶏卵のオボアルブミンは、電気泳動ゲルの較正用の分子量マーカーとして一般的に使用されています)。
- 免疫学(一般的には被験者のアレルギー反応を刺激するために使用されます。例:気道過敏性(AHR)の確立されたモデルアレルゲン)。
(オボアルブミンに基づく生体内および生体外研究では、エンドトキシン含有量が1 EU/mg未満であることが重要である。)[引用が必要] [文脈が必要]
構造
鶏の卵白タンパク質は385個のアミノ酸から構成され、その相対分子量は42.7 kDa、[5]であり、セルピン様構造を採用しています。[6]オボアルブミンには、N末端アセチル化(G1)、リン酸化(S68、S344)、グリコシル化 (N292) など、いくつかの修飾もあります。[5]結合したリン酸残基の数に基づいて異なる3つのアイソフォーム、A1、A2、A3があります。[7]他の分泌タンパク質によく見られるN末端シグナル配列ではなく、内部シグナル配列(残基21〜47)によって標的とされ、細胞から分泌されます。オボアルブミンのシグナル配列は切断されず、成熟タンパク質の一部として残ります。[8]
加熱すると変化
加熱すると、オボアルブミンは可溶性のセルピン構造から疎水性領域が露出した不溶性の全βシート構造へと構造変化を起こします。これによりタンパク質が凝集し、調理した卵白に関連する凝固を引き起こします。[9]
参照
参考文献
- ^ Sano K, Haneda K, Tamura G, Shirato K (1999 年 6 月). 「卵白アルブミン (OVA) と結核菌は、抗 OVA T ヘルパー (Th) 細胞を Th1 優位表現型に共同で極性化し、マウス気管好酸球増多症を改善する」. American Journal of Respiratory Cell and Molecular Biology . 20 (6): 1260–7. doi :10.1165/ajrcmb.20.6.3546. PMID 10340945. S2CID 22811888.
- ^ 杉野 秀、仁戸田 孝、ジュネジャ LR (1996-12-13)。「第 2 章: 鶏卵の一般的な化学組成」。山本 孝、ジュネジャ LR、八田 孝、キム M (編)。鶏卵。ボカラトン、フロリダ州: CRC プレス。ISBN 978-0-8493-4005-5。
- ^ Hu HY、Du HN(2000年4月)。「オボアルブミンのアルファからベータへの構造変換:熱とpHの影響」。Journal of Protein Chemistry。19(3):177–83。doi :10.1023/A:1007099502179。PMID 10981809。S2CID 82745511。
- ^ Gettins PG (2002年12月). 「セルピンの構造、メカニズム、機能」. Chemical Reviews . 102 (12): 4751–804. doi :10.1021/cr010170. PMID 12475206.
- ^ ab Nisbet AD, Saundry RH, Moir AJ, Fothergill LA, Fothergill JE (1981 年 4 月). 「鶏卵白アルブミンの完全なアミノ酸配列」. European Journal of Biochemistry . 115 (2): 335–45. doi : 10.1111/j.1432-1033.1981.tb05243.x . PMID 7016535.
- ^ Stein PE、Leslie AG、Finch JT、Carrell RW (1991 年10 月)。「1.95 Å 解像度での未切断オボアルブミンの結晶構造」。Journal of Molecular Biology。221 ( 3): 941–59。doi : 10.1016 /0022-2836(91)80185-W。PMID 1942038 。
- ^ 杉本 康 (1999年4月). 「発育中の鶏卵中のオボアルブミンは卵白から胚器官へ移行し、その構造と熱安定性を変化させる」*.生化学ジャーナル. 274 (16).
- ^ Robinson A、Meredith C、Austen BM(1986 年7 月)。「オボアルブミンからのシグナル領域の単離と特性」。FEBS Letters。203 ( 2):243–6。doi : 10.1016/ 0014-5793 (86)80751-7。PMID 3732511。S2CID 10064866。
- ^ Hu HY、Du HN(2000年4月)。「オボアルブミンのアルファからベータへの構造変換:熱とpHの影響」。Journal of Protein Chemistry。19(3):177–83。doi :10.1023/A:1007099502179。PMID 10981809。S2CID 82745511。
外部リンク
- 米国国立医学図書館医学件名標目表(MeSH)のオボアルブミン
