ヒストンH3

ヒストン H3は、真核細胞のクロマチン構造に関与する5 つの主要なヒストンの 1 つです。^[¹^]^[²^]球状ドメインと長いN 末端テールを特徴とする H3 は、「ビーズオンアストリング」構造のヌクレオソームの構造に関与しています。ヒストンタンパク質は高度に翻訳後修飾されますが、ヒストン H3 は 5 つのヒストンの中で最も広範囲に修飾されます。「ヒストン H3」という用語は、配列バリアントと修飾状態を区別しないという点で意図的に曖昧です。ヒストン H3 は、エピジェネティクスの新興分野において重要なタンパク質であり、その配列バリアントと可変修飾状態は、遺伝子の動的かつ長期的な制御に役割を果たしていると考えられています。

エピジェネティクスと翻訳後修飾

H3 のN末端は球状のヌクレオソームコアから突き出ており、細胞プロセスに影響を与える翻訳後修飾を受けやすい。これらの修飾には、リジンおよびアルギニンアミノ酸へのメチル基またはアセチル基の共有結合、およびセリンまたはトレオニンのリン酸化が含まれる。リジン 9 のジメチル化およびトリメチル化は抑制およびヘテロクロマチンに関連しており( H3K9me2およびH3K9me3を参照)、一方、K4 (K4 は 4 番目の位置のリジン残基に対応) のモノメチル化 ( H3K4me1を参照) は活性遺伝子に関連している。^{[ 3 ]}^{[ 4 ]}ヒストンテールのいくつかのリジン位置でのヒストン H3 のアセチル化は、ヒストンアセチルトランスフェラーゼ酵素 (HAT) によって行われる。リジン14のアセチル化は、 RNAに活発に転写されている遺伝子でよく見られます（H3K14acを参照）。

配列変異体

哺乳類細胞には、ヒストンH3の既知の配列バリアントが7つあります。これらは、ヒストンH3.1、ヒストンH3.2、ヒストンH3.3、ヒストンH3.4（H3T）、ヒストンH3.5、ヒストンH3.X、ヒストンH3.Yと表記されますが、数個のアミノ酸のみが異なる高度に保存された配列を持っています。^{[ 5 ]}^{[ 6 ]}ヒストンH3.3は、哺乳類の発生中にゲノムの完全性を維持する上で重要な役割を果たしていることがわかっています。^{[ 7 ]}さまざまな生物のヒストンバリアント、その分類、およびバリアント固有の特徴は、「HistoneDB - with Variants」データベースで見つけることができます。

遺伝学

ヒストンH3は、ヒトゲノム中のいくつかの遺伝子によってコードされており、その中には以下のものが含まれる。

H3.1: HIST1H3A、HIST1H3B、HIST1H3C、HIST1H3D、HIST1H3E、HIST1H3F、HIST1H3G、HIST1H3H、HIST1H3I、HIST1H3J
H3.2: HIST2H3A、HIST2H3C、HIST2H3D
H3.3: H3F3A、H3F3B

参考文献

↑ Bhasin M、Reinherz EL、Reche PA (2006)。「サポートベクターマシンを用いたヒストンの認識と分類」( PDF )。Journal of Computational Biology。13 ( 1 ) : 102–12。doi : 10.1089 /cmb.2006.13.102。PMID 16472024。
↑ Hartl DL、Freifelder D、Snyder LA (1988)。基礎遺伝学。ボストン：Jones and Bartlett Publishers。ISBN 978-0-86720-090-4。
↑ Rosenfeld JA、Wang Z、Schones DE、Zhao K、DeSalle R、Zhang MQ (2009 年 3 月)。「ヒトゲノムの非遺伝子領域におけるヒストン修飾の濃縮の決定」。BMC Genomics。10 : 143。doi : 10.1186 /1471-2164-10-143。PMC 2667539。PMID 19335899。
↑ Lachner M、O'Carroll D 、 Rea S、Mechtler K、Jenuwein T ( 2001年3月)。「ヒストンH3リジン9のメチル化によりHP1タンパク質の結合部位が生成される」。Nature。410 ( 6824 ) : 116–20。Bibcode : 2001Natur.410..116L。doi : 10.1038 / 35065132。PMID 11242053。S2CID 4331863。
↑ Marzluff WF、Gongidi P、Woods KR、Jin J、Maltais LJ (2002年11月)。「ヒトとマウスの複製依存性ヒストン遺伝子」。Genomics。80 (5): 487–98。doi : 10.1016/S0888-7543(02) 96850-3。PMID 12408966。
↑ Hake SB、Garcia BA、Duncan EM、Kauer M、Dellaire G、Shabanowitz J、Bazett-Jones DP、Allis CD、Hunt DF (2006 年 1 月)。「哺乳類ヒストンH3 バリアントに関連する発現パターンと翻訳後修飾」。The Journal of Biological Chemistry。281 ( 1): 559–68。doi : 10.1074 /jbc.M509266200。PMID 16267050。
↑ Jang CW、Shibata Y、Starmer J 、Yee D、Magnuson T (2015年7月)。「ヒストンH3.3は哺乳類の発生中にゲノムの完全性を維持する」。Genes & Development。29 ( 13 ) : 1377–92。doi : 10.1101 / gad.264150.115。PMC 4511213。PMID 26159997。

[Bhasin_2006-1] Bhasin M、Reinherz EL、Reche PA (2006)。「サポートベクターマシンを用いたヒストンの認識と分類」( PDF )。Journal of Computational Biology。13 ( 1 ) : 102–12。doi : 10.1089 /cmb.2006.13.102。PMID 16472024。

[HartlFreilfelder&Snyder-2] Hartl DL、Freifelder D、Snyder LA (1988)。基礎遺伝学。ボストン：Jones and Bartlett Publishers。ISBN 978-0-86720-090-4。

[Rosenfeld_2009-3] Rosenfeld JA、Wang Z、Schones DE、Zhao K、DeSalle R、Zhang MQ (2009 年 3 月)。「ヒトゲノムの非遺伝子領域におけるヒストン修飾の濃縮の決定」。BMC Genomics。10 : 143。doi : 10.1186 /1471-2164-10-143。PMC 2667539。PMID 19335899。

[pmid11242053-4] Lachner M、O'Carroll D 、 Rea S、Mechtler K、Jenuwein T ( 2001年3月)。「ヒストンH3リジン9のメチル化によりHP1タンパク質の結合部位が生成される」。Nature。410 ( 6824 ) : 116–20。Bibcode : 2001Natur.410..116L。doi : 10.1038 / 35065132。PMID 11242053。S2CID 4331863。

[pmid12408966-5] Marzluff WF、Gongidi P、Woods KR、Jin J、Maltais LJ (2002年11月)。「ヒトとマウスの複製依存性ヒストン遺伝子」。Genomics。80 (5): 487–98。doi : 10.1016/S0888-7543(02) 96850-3。PMID 12408966。

[pmid16267050-6] Hake SB、Garcia BA、Duncan EM、Kauer M、Dellaire G、Shabanowitz J、Bazett-Jones DP、Allis CD、Hunt DF (2006 年 1 月)。「哺乳類ヒストンH3 バリアントに関連する発現パターンと翻訳後修飾」。The Journal of Biological Chemistry。281 ( 1): 559–68。doi : 10.1074 /jbc.M509266200。PMID 16267050。

[7] Jang CW、Shibata Y、Starmer J 、Yee D、Magnuson T (2015年7月)。「ヒストンH3.3は哺乳類の発生中にゲノムの完全性を維持する」。Genes & Development。29 ( 13 ) : 1377–92。doi : 10.1101 / gad.264150.115。PMC 4511213。PMID 26159997。

[

[

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

ヒストンH3

エピジェネティクスと翻訳後修飾

配列変異体

遺伝学

関連項目

参考文献

関連するトピック

真核細胞

クロマチン

ヒストン

N 末端テール