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| dUTPジホスファターゼ | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 3.6.1.23 | ||||||||
| CAS番号 | 37289-34-2 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
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| dUTPアーゼ | |||||||||
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 ネコ免疫不全ウイルス DUTP ピロホスファターゼとそのヌクレオチド複合体の 3 つの結晶形の結晶構造。 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | dUTPアーゼ | ||||||||
| パム | PF00692 | ||||||||
| ファム一族 | CL0153 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| SCOP2 | 1dup / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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| dUTPase_2 | |||||||||
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 カンピロバクタージェジュニデュトパーゼと基質類似体デュプニHPの複合体の結晶構造 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | dUTPase_2 | ||||||||
| パム | PF08761 | ||||||||
| ファム一族 | CL0231 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| SCOP2 | 1w2y / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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酵素学では、dUTPジホスファターゼ（EC 3.6.1.23）は化学反応を触媒する酵素である。
- dUTP + H 2 O dUMP + 二リン酸
したがって、この酵素の2 つの基質は dUTP とH 2 Oであり、 2 つの生成物はdUMPと二リン酸です。
この酵素は加水分解酵素のファミリーに属し、特にリン含有無水物中の酸無水物に作用します。この酵素クラスの系統名はdUTP ヌクレオチド加水分解酵素です。一般的に使用される他の名前には、デオキシウリジントリホスファターゼ、dUTPase、dUTP ピロホスファターゼ、デオキシウリジン 5'-三リン酸ヌクレオチド加水分解酵素、およびデオキシウリジン 5'-トリホスファターゼがあります。この酵素はピリミジン代謝に関与します。
この酵素には2つの機能があります。1つはデオキシヌクレオチドプールからdUTPを除去し、この塩基がDNAポリメラーゼによってDNAに組み込まれる可能性を減らすことです。もう1つはdTTPの前駆体であるdUMPを生成することです。dUTPaseの作用が欠如または阻害されると、ヌクレオチドプールに有害な混乱が生じ、DNAのウラシル含有量が増加し、DNA修復の過剰に活性化した無駄なサイクルが活性化されます。[1] [2]
構造研究
2007 年末現在、このクラスの酵素については 48 の構造が解明されており、PDBアクセッション コードは 1DUC、1DUD、1DUN、1DUP、1DUT、1EU5、1EUW、1F7D、1F7K、1F7N、1F7O、1F7P、1F7Q、1F7R、1MQ7、1OGH、1OGK、1OGL、1PKH、1PKJ、1PKK、1RN8、1RNJ、1SEH、1SIX、1SJN、1SLH、1SM8、1SMC、1SNF、1SYL、1VYQ、1W2Y、2BSY、2BT1、2CJE、2D4L、2D4M、2D4N です。 2HQU、2HR6、2HRM、2OKB、2OKD、2OKE、2OL0、2OL1、および 2PY4。
dUTPaseには少なくとも2つの構造的に異なるファミリーがある。ヒトdUTPaseの結晶構造は、dUTPase三量体の各サブユニットが8本の鎖からなるゼリーロールβバレルに折り畳まれ、C末端β鎖がサブユニット間で交換されていることを明らかにしている。2つの酵素間の配列相同性は低いにもかかわらず、構造は大腸菌酵素と似ている。[3]
2番目のファミリーは新しいオールアルファフォールドを持ち、このファミリーのメンバーは大多数の生物のdUTPaseに見られるオールベータフォールドとは無関係です。[4]
参照
参考文献
- ^ Vertessy BG 、 Toth J (2009)。「DNAからウラシルを排除する」。 化学研究報告。42 (1): 97–106。doi :10.1021/ ar800114w。PMC 2732909。PMID 18837522。
- ^ Vassylyev DG、 Morikawa K ( 1996)。「DNAからウラシルを排除する」。構造。4 （12）：1381–5。doi ： 10.1016 / S0969-2126（96）00145-1。PMID 8994964。
- ^ Mol CD、Harris JM、McIntosh EM、Tainer JA (1996 年 9 月)。「ヒト dUTP ピロホスファターゼ: ベータヘアピンによるウラシル認識と 3 つのサブユニットで形成される活性部位」。構造。4 ( 9 ) : 1077–92。doi : 10.1016 /S0969-2126(96)00114-1。PMID 8805593 。
- ^ Moroz, OV; Harkiolaki, M.; Galperin, MY; Vagin, AA; González-Pacanowska, D.; Wilson, KS (2004). 「Campylobacter jejuni dUTPase と基質類似体の複合体の結晶構造がメカニズムを明らかにし、二量体 d(C/U)TPase の「基本モジュール」を示唆」。Journal of Molecular Biology . 342 (5): 1583–1597. doi :10.1016/j.jmb.2004.07.050. PMID 15364583.
さらに読む
- Bertani Le.; Haeggmark A.; Reichard P.; デオキシウリジンリン酸の相互変換 (1963)。「デオキシリボヌクレオチドの酵素合成。II. 形成」。J . Biol. Chem . 238 (10): 3407–13. doi : 10.1016/S0021-9258(18)48681-4 . PMID 14085395。
- Giroir LE, Deutsch WA (1987). 「ショウジョウバエのデオキシウリジントリホスファターゼ。精製と特性評価」。J . Biol. Chem . 262 (1): 130–4. doi : 10.1016/S0021-9258(19)75898-0 . PMID 3025197。
- Greenberg G, Somerville R (1962). 「大腸菌におけるデオキシウリジンキナーゼ活性とデオキシウリジントリホスファターゼ」Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 48 (2): 247–57. Bibcode :1962PNAS...48..247G. doi : 10.1073/pnas.48.2.247 . PMC 220766 . PMID 13901467.
- Grindey GR、Nichol CA (1971)。「哺乳類デオキシウリジン5'-三リン酸ピロホスファターゼ」。Biochim . Biophys. Acta . 240 (2): 180–3. doi :10.1016/0005-2787(71)90655-1. PMID 5105331。
