ベータバルジ

ベータバルジは、水素結合したβストランドの一方または両方に余分な残基が挿入されることによって、ベータシートの規則的な水素結合が局所的に破壊された状態として説明できます。 ^{[1] [2] [3] [4]}

β バルジは、破壊の長さ、各ストランドに挿入された残基の数、破壊された β ストランドが平行か反平行か、および二面角(側鎖の配置を制御) によって分類できます。一般的には 2 つのタイプがあります。1 つは古典的な β バルジで、反平行β シートの内部またはその端に発生します。外側のバルジの最初の残基は、通常、通常の β 構造ではなく α _{R構造になります。}

もう1つのタイプはG1ベータバルジで、これには2つの一般的な種類があり、どちらも主に反平行シートに関連して発生します。1つの残基はαL_コンフォメーションを持ち、通常はグリシンです。1つの種類であるベータバルジループでは、ベータバルジの水素結合の1つがベータターンまたはアルファターンも形成するため、モチーフはベータヘアピンのループにあることがよくあります。^[5]もう1つの種類であるベータリンクでは、ベータバルジはタイプIIベータターンと組み合わせて発生し、重なり合っています。

バックボーン構造レベルでは、典型的な β バルジは、β シートの単純な動脈瘤を引き起こす可能性があります。たとえば、リボヌクレアーゼ Aの長いβ ヘアピンのバルジ(残基 88 ～ 91) などです。また、β バルジによって β シートが折り畳まれて交差することもあります。たとえば、左巻きと右巻きの α ヘリカル二面角を持つ 2 つの残基が、擬似アズリン(PDB アクセッション コード 1PAZ)の Met9 と Asn16 で発生するように、β ヘアピン内で互いに反対方向に挿入される場合などです。

保存されたバルジは、タンパク質の機能に定期的に影響を及ぼします。バルジの最も基本的な機能は、結合パターンを維持し、全体的なタンパク質構造を維持しながら、突然変異などにより追加された余分な残基を収容することです。他のバルジは、タンパク質結合部位に関係しています。免疫グロブリンファミリータンパク質などの特定のケースでは、保存されたバルジは Ig ドメインの二量体化に役立ちます。また、バルジを含むループが活性部位を囲んでいるタンパク質 DHFR (ジヒドロ葉酸還元酵素) と SOD (スーパーオキシドディスムターゼ) でも機能的に重要です。

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