アルギニンキナーゼ

アルギニンキナーゼ（EC 2.7.3.3）は、L-アルギニンをN(ω)-ホスホ-L-アルギニンに変換する化学反応を触媒する酵素です。

甲殻類の筋肉から特徴づけられた酵素は、補因子であるアデノシン三リン酸（ATP）からリン酸基を転移させることにより、アミノ酸L-アルギニンをN(ω)-ホスホ-L-アルギニンに変換し、ATPはアデノシン二リン酸（ADP）に変換される。^{[ 1 ] [ 2 ] [ 3 ]}

ATP +

 

アルギニン

 

 

 

 

 

 

ADP +

 

N(オメガ)-ホスホ-L-アルギニン

セリン、トレオニン、チロシン残基のリン酸化中に形成されるホスホエステル結合とは異なり、ホスホアルギニン中のホスホラミデート（PN結合）は低pH（<8）では不安定であるため、従来の質量分析法では検出が困難である。^{[ 4 ]}

グラム陽性細菌、例えば枯草菌では、アルギニンキナーゼMcsBが、誤って折り畳まれたり凝集したタンパク質のアルギニン残基をリン酸化し、細菌プロテアーゼClpC-ClpP（ClpCP）による分解の標的とする。リン酸化アルギニン（pArg）修飾は、ClpCPプロテアーゼのタンパク質アンフォールディングサブユニットであるClpCのN末端ドメインによって認識される。認識後、標的タンパク質はプロテアーゼ活性を持つClpPサブユニットによって分解される。リン酸化はアルギニンの電荷を反転させるため、pArg修飾は標的タンパク質にアンフォールディング効果をもたらし、タンパク質分解を促進する。アルギニンリン酸化は動的な翻訳後修飾であり、細菌YwlEなどのpArg特異的ホスファターゼによっても反転させることができる。細菌におけるpArg-ClpCPによるタンパク質分解機構は、真核生物のユビキチン-プロテアソーム系に類似している。^{[ 5 ]}

いくつかの研究では、真核生物にアルギニンキナーゼが存在することが報告されている。^{[ 6 ] [ 7 ]}ある研究では、 Jurkat細胞において118個のタンパク質にアルギニンリン酸化が認められ、それらは主にDNA/RNA結合活性を持つタンパク質であった。^{[ 8 ]}しかし、真核生物におけるアルギニンリン酸化の機能はまだ不明である。

アルギニンキナーゼは転移酵素であり、特に窒素基を受容体としてリン酸基を転移させる酵素（ホスホトランスフェラーゼ）である。この酵素群の系統名はATP:L-アルギニンNω-^ホスホトランスフェラーゼである。一般的に使用される他の名称には、

• アルギニンホスホキナーゼ、
• アデノシン5'-三リン酸：L-アルギニンホスホトランスフェラーゼ、
• アデノシン5'-三リン酸-アルギニンホスホトランスフェラーゼ、
• ATP:L-アルギニンN-ホスホトランスフェラーゼAL ATP:L-アルギニン、および
• ω-N-ホスホトランスフェラーゼ。^{[ 9 ]}

アルギニンキナーゼは、チャイロコメツキムシ（Tenebrio molitor）などの食用昆虫を含む無脊椎動物の主要なアレルゲンとして同定されています。この酵素はIgE結合アレルゲンとして作用し、アルギニンキナーゼに対する感作は、他の節足動物（甲殻類、ダニなど）の相同タンパク質にすでに感作されている個体においてアレルギー反応を引き起こす可能性があります。食用昆虫のアルギニンキナーゼとエビやハウスダストダニのアレルゲンとの間でIgE抗体を介した交差反応が観察されており、これは初回曝露でも臨床反応が起こる可能性があることを意味します。食用昆虫が人間の食生活に取り入れられるようになったことで、新しい食品タンパク質のアレルギーリスクを評価する上でアルギニンキナーゼの重要性が浮き彫りになっています。^{[ 10 ]}

2007年末時点で、このクラスの酵素については8つの構造が解明されており、PDBアクセッションコードは1BG0、1M15、1M80、1P50、1P52、1RL9、1SD0、および2J1Qである。