アーケラム

古細菌（複数形：archaella、以前は古細菌鞭毛）は、多くの古細菌の細胞表面にある、遊泳運動を可能にする独特の構造です。古細菌は、分子モーターによって細胞膜に付着した硬いらせん状のフィラメントで構成されています。この分子モーターは、細胞質、膜、および擬似ペリプラズムタンパク質で構成されており、フィラメントの組み立てと、組み立てられた後の回転を担っています。フィラメントの回転により、船のプロペラと同様に、古細菌細胞が液体培地中を進みます。細菌における古細菌の類似物は鞭毛で、これも遊泳運動を担っており、回転するコルク抜きに例えることができます。古細菌と鞭毛の動きは「鞭のような」と表現されることがあります。しかし、真核生物の繊毛だけがこのように動くため、これは誤りです。実際、「鞭毛」（ラテン語で「鞭」を意味する言葉に由来）という呼び名さえも誤りであり、細菌の鞭毛はプロペラのような構造としても機能する。

「古細菌の鞭毛」に関する初期の研究では、古細菌と鞭毛の間にいくつかの違いが特定されたが、それらの違いは、古細菌が生息することが当時知られていた極端な生態学的環境への古細菌の適応の可能性として却下された。古細菌生物の最初のゲノムが配列されたとき、古細菌は鞭毛の一部であるタンパク質をまったくコードしていないことが明らかになり、古細菌の運動システムは細菌のものと根本的に異なることが確立された。これら2つの細胞小器官の違いを強調するために、細菌の鞭毛や真核生物の繊毛とは進化的および構造的に異なることを示す研究を受けて、2012年に古細菌という名前が提案された。^[1]

古細菌は進化的にも構造的にもIV型フィラメントシステム（TFF）と関連している。^[2] TFFファミリーは最後の普遍的共通祖先に由​​来し、そこから古細菌、IV型ピリ、II型分泌システム、およびTadピリに分化したと思われる。^[3]

現在では古細菌として知られているものの最初の観察は、おそらく古細菌が特定される前の100年以上前に行われたものと思われます。古細菌は1977年にカール・ウーゼとジョージ・E・フォックスによって最初に特定され、^[4] 10年後には生命の3つのドメイン（真核生物、古細菌、細菌）が提唱されました。 ^[5]また、1970年代には、古細菌のフィラメントを構成するタンパク質が鞭毛フィラメントに集まるタンパク質とは異なることが初めて示唆されましたが、説得力のあるデータはまだありませんでした。その後の10年間で、これまで研究されてきたすべての古細菌が、アーキエリン（つまり、古細菌の繊維を形成するモノマー）に糖鎖が大量に存在しているなど、いくつかの「奇妙な」特徴を持っていることが明らかになりました。この発見は、最初のアーキエリンのクローニングによって助けられました。古細菌の「奇妙さ」は、1996年にメタノカルドコッカス・ジャンナスキ、1997年にアーキオグロバス・フルギドゥス、 1998年にピロコッカス・ホリコシイの古細菌種の最初のゲノム配列が公開された1990年代後半に確認されました。 ^{[6] [7] [8]}アーキエリンの遺伝子はこれら3つのゲノムすべてで特定されましたが、鞭毛運動に関与する遺伝子の相同性を特定することはできませんでした。古細菌が鞭毛と関連がないという証拠の他に、古細菌とタイプ iv 線毛(T4P) の類似性がより明確になったのもこの時期でした。^[9]当時のより明確な証拠の 1 つは、古細菌リンが細胞質でプレタンパク質として合成され、シグナルペプチドが挿入前に切断される必要があるという観察でした。おそらく、成長中の古細菌フィラメントの基部で切断される必要があります。一方、フラジェリンはプレタンパク質として合成されません。むしろ、これらのタンパク質は成熟した状態で合成され、鞭毛フィラメントの内腔 (したがって中空) に移動してその先端で組み立てられます。^[10]古細菌とタイプ IV 線毛の類似性に基づいて、1996 年に古細菌の組み立て方法に関する最初の提案が発表されました。^[11]次の10年間は​​、古細菌の理解において大きな進歩が見られました。シグナルペプチドの切断に関与する酵素が特定され、古細菌オペロン（現在のarlクラスター）の一部であると考えられていた他の遺伝子も特定されました。^{[9] [12]興味深いことに、この時期に、ユーリアーカエオンの}Halobacterium salinarumから古細菌が発見されました。 はATP加水分解によって駆動されることが示された。^[13] T4Pと古細菌の類似性から、ATP加水分解がこの細胞小器官の動力源となる可能性が示唆されたが、この発見により、古細菌と鞭毛のもう1つの大きな違いが明らかになった。鞭毛は陽イオンポンプによって駆動されるのだ。^[14]この時期には、古細菌の走化性に関する初期の研究も行われたが、古細菌ゲノムの初期解析では、これらの生物が細菌のような走化性システムを有していることがすでに示唆されていた。興味深いことに、異なるモーターを持っているにもかかわらず、古細菌と細菌は驚くほど類似した走化性機構を有している。^[15]

2010 年代には、 arlオペロンの遺伝子産物に関する研究により、古細菌の「補助」タンパク質、つまりこの細胞小器官のモーターを構成するタンパク質の多くの機能が明らかになりました。この間、成熟して機能する古細菌に必要な最小限のコンポーネント セットを定義することができました。つまり、古細菌リン (単一または複数)、プレ古細菌リンからシグナル ペプチドを切断するプレピリン ペプチダーゼ、およびタンパク質 ArlC/D/E/F/G/H/I/J です。クレン古細菌門には、タンパク質 ArlC/D/E の遺伝子は見つかりません。代わりに、この門の古細菌化メンバーは、ArlC/D/E と同様の機能を持つと考えられる ArlX をコードしています。^[16]古細菌の特異性に関する蓄積された証拠に基づき、2012年にケン・ジャレルとソニア・ヴェレーナ・アルバースは、この細胞小器官は「古細菌鞭毛」ではなく「古細菌鞭毛」と呼ぶべきだと提案した。^[1]当初は批判もあったが、^{[17] [18]}現在ではこの名称は科学界で広く受け入れられており、2021年6月6日現在、PubMedで「古細菌鞭毛」や「古細菌鞭毛」という用語よりも「古細菌鞭毛」という用語の方が近年多くの検索結果を得られるようになっている。

古細菌の研究は、この細胞小器官の基礎生物学、生態学的役割、さらにはバイオテクノロジーへの潜在的な応用など、現在も継続しています。未解決の問題としては、arlオペロンの発現がどのように制御されているか、古細菌モーター複合体はどのようになっているか、古細菌の補助成分のいくつかの役割は何か、などがあります。^[9]

古細菌を構成するタンパク質のほとんどは、1つの遺伝子座位内にコードされています。この遺伝子座位には、古細菌の組み立てまたは機能に関与するタンパク質をコードする7～13個の遺伝子が含まれています。^[19]この遺伝子座位には、フィラメントの構造成分であるアーキエリン（ arlAおよびarlB ）とモーター成分（ arlI、arlJ、arlH）をコードする遺伝子が含まれています。さらに、この遺伝子座位は他の補助タンパク質（arlG、arlF、arlC、arlD、arlE、およびarl X）をコードしています。ArlXはクレナーキオータにのみ見られ、ArlCDE（個別のタンパク質または融合タンパク質として存在する可能性がある）はユーリアーキオータにのみ見られます。ArlXとArlCDEは同様の機能を持つと考えられており、未知のタンパク質もタウマーキオータで同じ機能を果たしていると考えられています。

古細菌オペロンは歴史的にはfla（「鞭毛」から）として知られていましたが、細菌の鞭毛との混同を避け、残りの命名法（古細菌、古細菌リン）との一貫性を保つために、最近arl（古細菌リン関連遺伝子）に改名することが提案されました。^[12]その結果、遺伝子の名前も異なります（たとえば、flaJは現在arlJです）。そのため、専門文献では両方の命名法が見られ、 2018年以降はarl命名法がますます多く使用されています。

さまざまな古細菌の遺伝子解析により、これらの各成分が古細菌の組み立てに不可欠であることが明らかになりました。^{[20] [21] [22] [23] [24]}プレピリンペプチダーゼ（クレナーキオータではPibD、ユーリアーキオータではArlK（旧称FlaK）と呼ばれる）は、古細菌の成熟に不可欠であり、通常は染色体の他の場所にコードされています。^[25]

タイプII/IV分泌システムATPaseスーパーファミリーのメンバーであるArlI ^[26]とPibD/ArlK [25] の機能的特徴付けが行われている。^{[27] [ 28 ] ArlIは}ATPを加水分解するヘキサマーを形成し、おそらく古細菌を組み立ててその回転に動力を与えるエネルギーを生成する。^{[29] [30]} PibDは古細菌が組み立てられる前にN末端を切断する。 ArlH ( PDB : 2DR3 ​) はRecAのようなフォールドと不活性なATPaseドメインを有する。 ^{[31] [32]}このタンパク質は、シアノバクテリアの概日リズムの調節に中心的な役割を果たすタンパク質KaiCのホモログである。 しかし、この機能は保存されていないと考えられており、むしろArlHは自己リン酸化も示し、それがATPase ArlIとの相互作用を調節していると思われる。^[33] arlHの欠失により運動性が失われ、このタンパク質が古細菌形成に不可欠となっているにもかかわらず、古細菌モーターにおけるその役割は不明である。ArlIとArlHは相互作用し、おそらくは予測される膜タンパク質ArlJとともに中心モーター複合体を形成する。クレナーキオータでは、このモーター複合体はArlXからなるリングで形成された足場に囲まれている可能性がある。^[34]ユーリアーキオータでは、クライオ電子トモグラムから、ArlCDEがモーター下部の構造を形成していることが示唆されており、おそらく上から下へArlJ-ArlI-ArlH-ArlCDEの順になっている。^[35] ArlFとArlGはおそらくこの複合体の固定子を形成し、回転子が動くための静的表面を提供し、またモーターを細胞膜に固定して、古細菌の回転による膜の破裂を防いでいる。^{[36] [37]} ArlCDEの構造は不明ですが、この複合体（またはその変異体）はHaloferax volcaniiの走化性機構と古細菌を結び付けていることが示されています。^[38]

古細菌の構造と集合に関して現在入手可能な詳細は限られているが、複数の研究から、古細菌が古細菌のさまざまな細胞プロセスで重要な役割を果たしていることがますます明らかになっている。細菌の鞭毛との構造的相違にもかかわらず、これまで古細菌の主な機能は液体中を遊泳することである^{[24] [39] [40]}。^{[41] [42] 。}生化学的および生物物理学的情報の増加により、古細菌内での古細菌による遊泳の初期の観察がさらに確固たるものになった。細菌の鞭毛と同様に^{[43] [44]} 、古細菌も表面付着と細胞間コミュニケーションを媒介する。^{[45] [46]}しかし、細菌の鞭毛とは異なり、古細菌は古細菌のバイオフィルム形成に役割を果たしていないことがわかっている。^[47]古細菌バイオフィルムにおいて、これまで提案されている唯一の機能は、バイオフィルムの分散段階で、古細菌細胞が古細菌群集から脱出し、次のバイオフィルム形成を開始することです。また、古細菌は金属結合部位を持つことができることがわかっています。^[48]