Loading article…
| アントラニル酸合成酵素 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Serratia marcescensアントラニル酸合成酵素二量体と TrpE (赤) および TrpG (青) の複合体。PDB : 1I7Q | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 4.1.3.27 | ||||||||
| CAS番号 | 9031-59-8 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
| |||||||||
アントラニル酸合成酵素（EC 4.1.3.27）は 化学反応を触媒する。
- コリスミ酸 + L -グルタミンアントラニル酸 + ピルビン酸 + L -グルタミン酸
関数
アントラニル酸合成酵素は、インドールの生合成における重要な中間体であるアントラニル酸を生成し、ひいてはアミノ酸であるトリプトファンを生成します。トリプトファンはさらに代謝されて、セロトニン、メラトニン、またはさまざまなオーキシンになります。
反応
アントラニル酸合成酵素は、コリスミ酸からアントラニル酸への変化を触媒する。他の基質として、グルタミンまたはアンモニアを使用することができる。[1]反応中、ヒドロキシル基とエノールピルビル基の両方が芳香族環から除去される。エノールピルビル基はプロトンを得てピルビン酸を形成する。プロトンは周囲の水から来ており、基質上の水素原子の分子内移動によるものではないことが示されている。 [1]グルタミンのアミノ基（またはアンモニア自体）が2位のコリスミ酸を攻撃し、それが[どのように？ ] 3位のエノールピルビル基の除去につながる。この過程で、芳香族環が再形成されます。
アントラニル酸合成酵素で起こる反応の化学式
構造と組み立て
この複合体はαサブユニットとβサブユニットから構成されています。ゲル濾過実験により、複合体は天然条件下ではα 2 β 2テトラマーとして、高塩濃度下ではαβダイマーとして存在することが明らかになりました。[2] αβダイマーはαサブユニットを介して相互作用し、複合体を形成します。
アントラニル酸合成酵素のサブユニットは、大腸菌の trpE 遺伝子と trpD 遺伝子によってコードされており、両方ともtrp オペロンに存在します。
腸内細菌科では、この酵素はアントラニル酸ホスホリボシルトランスフェラーゼと凝集した形で存在します。これら2つの酵素がクラスター化されていない場合、複合体はグルタミンを基質として使用できず、アンモニアのみを使用できます。[1]
相同遺伝子
パラログ
命名法
この酵素はリアーゼファミリー、具体的には炭素-炭素結合を切断するオキソ酸リアーゼに属します。この酵素クラスの系統名は、コリスミ酸ピルビン酸リアーゼ（アミノ受容性、アントラニル酸形成性）です。一般的に使用される他の名前には、アントラニル酸シンテターゼ、コリスミ酸リアーゼ、コリスミ酸ピルビン酸リアーゼ（アミノ受容性）などがあります。この酵素は、フェニルアラニン、チロシン、トリプトファンの生合成および2成分系全般 に関与します。
構造研究
2007 年末現在、このクラスの酵素については 5 つの構造が解明されており、PDBアクセス コードは 1I1Q、1I7Q、1I7S、1QDL、および 2I6Y です。
応用
参考文献
- ^ abc Tamir, H.; Srinivasan, PR (1970年6月). 「アントラニル酸合成酵素反応のメカニズムの研究」.米国科学アカデミー紀要. 66 (2): 547–551. Bibcode :1970PNAS...66..547T. doi : 10.1073/pnas.66.2.547 . ISSN 0027-8424. PMC 283079. PMID 5271179 .
- ^ Poulsen, C; Bongaerts, RJ; Verpoorte, R (1993 年 3 月)。「Catharanthus roseus 由来のアントラニル酸合成酵素の精製と特性評価」。European Journal of Biochemistry . 212 (2): 431–440. doi : 10.1111/j.1432-1033.1993.tb17679.x . PMID 8444181。
- Baker TI、Crawford IP (1966)。「アントラニル酸合成酵素。大腸菌由来の酵素の部分精製といくつかの速度論的研究」。J . Biol. Chem . 241 (23): 5577–5584。doi : 10.1016 / S0021-9258(18) 96383-0。PMID 5333199。
- Creighton TE、Yanofsky C (1970)。「コリスミ酸からトリプトファンへの変換 (大腸菌) - アントラニル酸合成酵素、PR トランスフェラーゼ、PRA イソメラーゼ、InGP 合成酵素、トリプトファン合成酵素」。コリスミ酸からトリプトファンへの変換 (大腸菌) - アントラニル酸合成酵素、PR トランスフェラーゼ、PRA イソメラーゼ、InGP 合成酵素、トリプトファン合成酵素。Methods Enzymol。第 17A 巻。pp. 365–380。doi : 10.1016/0076-6879(71) 17215-1。ISBN 978-0-12-181874-6。
- Kung CC、 Huang WN、Huang YC 、 Yeh KC (2006)。「固定化金属アフィニティークロマトグラフィーと質量分析によるアラビドプシス根の銅結合タンパク質のプロテオーム調査」。プロテオミクス。6 ( 9 ) : 2746–2758。doi :10.1002/pmic.200500108。PMID 16526091。S2CID 25896917。
- Ito J, Yanofsky C (1969). 「大腸菌のトリプトファンオペロンによって指定される酵素、アントラニル酸合成酵素: 複合体とサブユニットの比較研究」J. Bacteriol . 97 (2): 734–742. doi :10.1128/JB.97.2.734-742.1969. PMC 249753. PMID 4886290 .
- Zalkin H, Kling D (1968). 「アントラニル酸合成酵素。サルモネラチフス菌由来成分Iの精製と特性」。生化学。7 (10): 3566–3573。doi :10.1021/bi00850a034。PMID 4878701 。
