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| アデニロコハク酸合成酵素 | |||||||||
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 アデニロコハク酸合成酵素二量体、ヒト | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 6.3.4.4 | ||||||||
| CAS番号 | 9023-57-8 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
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| アデニルサッカリン | |||||||||
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 コムギおよびシロイヌナズナ由来のアデニロコハク酸合成酵素の構造 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | アデニルサッカリン | ||||||||
| パム | PF00709 | ||||||||
| ファム一族 | CL0023 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| プロサイト | PDOC00444 | ||||||||
| SCOP2 | 1ade / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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分子生物学において、アデニロコハク酸合成酵素（またはアデニロコハク酸合成酵素）（EC 6.3.4.4）は、グアノシン三リン酸（GTP）依存性のイノシン一リン酸（IMP）とアスパラギン酸からグアノシン二リン酸（GDP）、リン酸、およびN（6）-（1,2-ジカルボキシエチル）-AMPへの変換を触媒することにより、プリン生合成において重要な役割を果たす酵素です。アデニロコハク酸合成酵素は、大腸菌（遺伝子purA）から脊椎動物組織に至るまで、さまざまな源から特徴付けられています。脊椎動物には、プリン生合成に関与するアイソザイムとプリンヌクレオチド回路に関与するアイソザイムの2つがあります。
構造
大腸菌由来のアデニロコハク酸合成酵素の結晶構造から、ホモ二量体の各モノマーの主な構造要素は、10 本のストランドからなる中央のベータシートであることが明らかになった。シートの最初の 9 本のストランドは互いに平行で、ストランド間は右回りのクロスオーバー接続となっている。10 番目のストランドは最初の 9 本のストランドに対して反平行である。さらに、この酵素には 2 つの反平行ベータシートがあり、それぞれ 2 本のストランドと 3 本のストランド、11 本のアルファヘリックス、および 2 本の短い3 10ヘリックスから構成されている。さらに、合成酵素とp21ras タンパク質の GTP 結合ドメインの類似性は、2 つの異なる GTP 結合タンパク質ファミリーの収斂進化の一例であると示唆されている。[1]コムギとシロイヌナズナ由来のアデニロコハク酸合成酵素の構造を大腸菌の既知の構造と比較すると、全体的なフォールドは大腸菌タンパク質のものと非常に類似していることが明らかになった。[2]
アイソザイム
ヒトは 2 つのアデニロコハク酸合成酵素アイソザイムを発現します。
外部リンク
- 米国国立医学図書館の医学件名標目(MeSH)にあるアデニロコハク酸+合成酵素
参考文献
- ^ Poland BW、Silva MM、Serra MA、Cho Y、Kim KH、Harris EM、Honzatko RB (1993年12月)。「大腸菌由来アデニロコハク酸合成酵素の結晶構造。GTP結合ドメインの収束進化の証拠」。J . Biol. Chem . 268 (34): 25334– 42. doi : 10.1016/S0021-9258(19)74396-8 . PMID 8244965。
- ^ Prade L、Cowan-Jacob SW、Chemla P、Potter S、Ward E、Fonne-Pfister R (2000 年 2 月)。 「Triticum aestivumおよびArabidopsis thaliana由来のアデニルコハク酸シンテターゼの構造」。Ｊ．Ｍｏｌ．バイオル。296 (2): 569–77 .土井:10.1006/jmbi.1999.3473。PMID 10669609。
