UNKL

RINGフィンガータンパク質アンケンプト様は、ヒトではUNKL遺伝子によってコードされるタンパク質である。^{[ 5 ]}

このタンパク質は、UNK様亜鉛フィンガーとして最もよく知られています。NCBI.comによると、このタンパク質の他の名前には、ZC3H5L、C16orf28、ZC3HDC5Lなどがあります。^{[ 6 ]}この遺伝子はショウジョウバエのUNKフィンガーと相同性があるため、ヒトでは「UNK様フィンガー」と呼ばれています。^{[ 7 ]} UNKLタンパク質は、構造と機能に多くの類似点があるため、UNKタンパク質と相同性があります。^{[ 8 ]} UNKLタンパク質は、脊椎動物系統の一部であるため、他のいくつかの脊椎動物にも見られます。^{[ 9 ]} OMIM.orgによると、「UNKLは、マウスとショウジョウバエのオルソログとそれぞれ87%と40%の同一性を共有しています」。^{[ 10 ]}

このタンパク質のUNKL遺伝子は、リングフィンガータンパク質（RNF）と呼ばれる遺伝子群に属します。HUGO遺伝子命名委員会によると、リングフィンガータンパク質は「2つの亜鉛カチオンに結合するCys 3 HisCys 4アミノ酸」を含むモチーフです。^{[ 11 ]}リングフィンガーは、特定の基質のユビキチン化に使用される一般的な分子です。^{[ 11 ]}

UNKL遺伝子はヒトゲノムの16番染色体上に存在する。 ^{[ 12 ]} UNKL遺伝子はヒトゲノムの一部であるため、ヒトの発達を助け、特定の生物学的経路を調節する役割を果たすことができる。16番染色体は、ヒトの発達やヘモグロビンなどの分子の産生に不可欠な体細胞染色体である。^{[ 13 ]}

レイモンド・S・ブラウンは、UNKLタンパク質が「RNA結合活性」を示すと報告している。^{[ 14 ]}レイモンド・S・ブラウンは、この現象は「HIV-1ヌクレオカプシド（CCHC）[2, 3]、レオウイルスσ3（C2H2）[4]、オオムギ縞葉モザイクウイルスγbタンパク質（C4C/H）[5]などのタンパク質に見られる」と主張している。^{[ 14 ]}

タンパク質全体は680個のアミノ酸からなる鎖で構成されており、その分子量は約73828 Daである。^{[ 12 ]}このタンパク質は、遺伝子構成のわずかな違いにより、 6つの異なるアイソフォームとして存在する。 ^{[ 12 ]}

UNKLタンパク質にはいくつかの異なる領域があり、そのうちのいくつかは「フィンガー」と呼ばれています。^{[ 11 ]}これらの領域は、人間の指と構造的に3D類似しているため、フィンガーと呼ばれています。UNKLには2種類のフィンガーがあり、N末端付近に4つの亜鉛フィンガー、C末端付近に1つのリングフィンガーがあります。^{[ 10 ]}

この遺伝子のRINGフィンガー領域は40～60アミノ酸長である。^{[ 11 ]}これにより、RINGフィンガーの質量は約720～1,080 Daとなる。RINGフィンガーはC末端領域の近くに見られる。^{[ 10 ]}

このタンパク質の亜鉛フィンガーは、分子のN末端領域に存在します。^{[ 10 ]}亜鉛フィンガーは約25アミノ酸長なので、その質量は約450 Daになります。^{[ 15 ]}亜鉛フィンガーは2つのシステインと2つのヒスチジンのモチーフから構成され、調節目的でRNAに結合するタンパク質と考えられています。^{[ 14 ]}

UNKLは、推定E3リガーゼ複合体として知られるより大きな分子の一部である可能性がある。^{[ 16 ]} NCBI.comのQuan Yangらによると、「E3ユビキチンリガーゼは、ユビキチン活性化酵素E1およびユビキチン結合酵素E2とともに3つの酵素ユビキチン化カスケードに参加する酵素の大きなファミリーである」。^{[ 17 ]}

UNKLタンパク質は、E3リガーゼ複合体における役割を含む特定の分子機能においてトランスフェラーゼとして作用する。 ^{[ 18 ]}これらのE3リガーゼは、基質タンパク質のユビキチン化を促進する役割を果たす。^{[ 17 ]}ユビキチン化は、トランスフェラーゼを介してタンパク質が別のタンパク質に結合する翻訳後修飾である。^{[ 19 ]} UNKLの場合、E3リガーゼ複合体によってユビキチン化される可能性のある基質は、SMARCD2/BAF60b基質である。^{[ 20 ]}

UNKLはE3リガーゼ機能の一部であることが示されているため、調節や細胞ストレス応答にも関与している可能性がある。^{[ 17 ]} NCBI.comのQuan Yangらによると、「E3リガーゼは、増殖、浸潤、アポトーシス、DNA損傷と修復、代謝、免疫など、がんの進行に大きく関与している」。^{[ 17 ]}

UNKLの調節の大きな部分は、タンパク質を分解する能力を持っていることです。^{[ 21 ]}これは、タンパク質内のアミノ酸のリサイクル、恒常性の維持、機能しないタンパク質の除去など、いくつかの理由で行われます。

このタンパク質の代替アイソフォームの1つであるアイソフォーム4は、特殊な機能を持っています。これには、GTPaseであるRAC1との特殊な相互作用が含まれます。^{[ 12 ]} UNKLタンパク質のアイソフォーム4は、細胞質と核の間を移動する能力も持っています。^{[ 12 ]}

このタンパク質の機能についてはまだ十分に研究されていないため、UNLKタンパク質の生物学的メカニズムと目的を完全に理解するためには、その機能性に関する研究が現在も続けられている。