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| トリパノチオンジスルフィド還元酵素 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 1.8.1.12 | ||||||||
| CAS番号 | 102210-35-5 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
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酵素学では、トリパノチオンジスルフィド還元酵素（EC 1.8.1.12）は、化学反応を触媒する酵素である。
- トリパノチオン + NADP + トリパノチオンジスルフィド + NADPH + H +
したがって、この酵素の2 つの基質はトリパノチオンとNADP +であり、3 つの生成物はトリパノチオンジスルフィド、NADPH、およびH +です。
この酵素は酸化還元酵素のファミリーに属し、特にNAD+またはNADP+を受容体として硫黄基供与体に作用します。この酵素クラスの系統名はトリパノチオン:NADP+酸化還元酵素です。よく使われる他の名前には、トリパノチオン還元酵素、NADPH2:トリパノチオン酸化還元酵素などがあります。この酵素は1つの補因子、FADを使用します。
いくつかのトリパノソーマ類のトリパノチオン還元酵素のX線結晶構造が解明されており、その中には、クリチディア・ファシキュラータ、リーシュマニア・インファントゥム、トリパノソーマ・ブルーセイ、トリパノソーマ・クルーズのものも含まれる。構造から、トリパノチオン還元酵素は溶液中でホモ二量体を形成し、2つのサブユニットのそれぞれがFAD結合ドメイン、NADPH結合ドメイン、およびインターフェースドメインで構成されることが明らかになった。[1] [2]トリパノチオン還元酵素阻害剤の例には、5-ニトロイミダゾール、[3]フェブリフギン、[4]イミプラミン[5]およびベンゾキサボロールがある。[6]
参考文献
- ^ Bond, Charles S; Zhang, Yihong; Berriman, Matthew; Cunningham, Mark L; Fairlamb, Alan H; Hunter, William N (1999). 「トリパノチオンと複合体を形成したTrypanosoma cruziトリパノチオン還元酵素の結晶構造、および構造に基づく新しい天然物阻害剤の発見」。Structure . 7 ( 1): 81–89. doi : 10.1016/s0969-2126(99)80011-2 . PMID 10368274.
- ^ Jones, Deuan C.; Ariza, Antonio; Chow, Wing-Huen A.; Oza, Sandra L.; Fairlamb, Alan H. (2010-01-01). 「Trypanosoma brucei トリパノチオン還元酵素と T. cruzi の比較構造、速度論、阻害剤研究」分子生化学寄生虫学. 169 (1): 12–19. doi :10.1016/j.molbiopara.2009.09.002. PMC 2789240. PMID 19747949 .
- ^ Pandey RK、Sharma D、Bhatt TK、Sundar S、Prajapati VK (2015)。「リーシュマニア・ドノバニのトリパノチオン還元酵素の潜在的阻害剤としてのイミダゾール類似体の開発：仮想スクリーニング、分子ドッキング、ダイナミクスおよびADMETアプローチ」。Journal of Biomolecular Structure and Dynamics。33 ( 12 ) : 2541–53。doi :10.1080/07391102.2015.1085904。PMID 26305585。S2CID 205576053 。
- ^ Pandey RK, Kumbhar BV, Srivastava S, Malik R, Sundar S, Kunwar A, Prajapati VK (2017). 「Leishmania donovani トリパノチオン還元酵素阻害剤としてのフェブリフジン類似体：分子ドッキング、ADMET、分子動力学シミュレーションによる結合エネルギー解析」。Journal of Biomolecular Structure and Dynamics。35 (1): 141–158。doi : 10.1080 / 07391102.2015.1135298。PMID 27043972。S2CID 3121806。
- ^ Pandey RK、Verma P、Sharma D、Bhatt TK、Sundar S、Prajapati VK (2016)。「リーシュマニア症のトリパノチオン還元酵素に対するリードとしてイミプラミン類似体を開発するためのハイスループット仮想スクリーニングと量子力学アプローチ」。バイオメディシン＆ファーマコセラピー。83 ：141–152。doi ：10.1016/ j.biopha.2016.06.010。PMID 27470561 。
- ^ Pandey RK、Kumbhar BV、Sundar S、Kunwar A、Prajapati VK (2017)。「構造ベースの仮想スクリーニング、分子ドッキング、ADMET、分子シミュレーションによる、リーシュマニア・ドノバニトリパノチオン還元酵素に対する潜在的阻害剤としてのベンゾキサボロール類似体の開発」。 受容体とシグナル伝達ジャーナル。37 (1): 60–70。doi :10.3109/ 10799893.2016.1171344。PMID 27147242。S2CID 36383056 。
- Shames SL、Fairlamb AH、Cerami A 、 Walsh CT (1986)。「ジスルフィド含有フラボプロテイン還元酵素ファミリーの新発見メンバー、Crithidia fasciculata 由来のトリパノチオン還元酵素の精製と特性解析」。生化学。25 ( 12): 3519–26。doi :10.1021/bi00360a007。PMID 3718941 。
- Marsh IR、Bradley M (1997)。「トリパノチオン還元酵素の基質特異性」。Eur . J. Biochem . 243 (3): 690–4. doi : 10.1111/j.1432-1033.1997.00690.x . PMID 9057833。
- Cunningham ML、Fairlamb AH (1995)。「Leishmania donovani 由来のトリパノチオン還元酵素。精製、特性評価、三価アンチモンによる阻害」。Eur . J. Biochem . 230 (2): 460–8. doi :10.1111/j.1432-1033.1995.tb20583.x. PMID 7607216。
- Stump B、Kaiser M、Brun R、 Krauth -Siegel RL、Diederich F (2007)。「寄生虫の酸化還元システムの裏切り：ジアリールスルフィド系トリパノチオン還元酵素阻害剤：破壊的基質と抗トリパノソーマ特性」。ChemMedChem。2 ( 12 ) : 1708–12。doi :10.1002 / cmdc.200700172。PMID 17918760。S2CID 31754415。
