スタフィロキナーゼ

スタフィロキナーゼ（SAK、ブドウ球菌線維素溶解素またはミュラー因子としても知られる）は、黄色ブドウ球菌によって生成されるタンパク質である。136個のアミノ酸残基を含み、分子量は15kDaである。スタフィロキナーゼの合成は指数関数的増殖期後期に起こる。これはストレプトキナーゼに似ている。^[1]

スタフィロキナーゼは、「agr」遺伝子調節因子によって正に制御されています。スタフィロキナーゼはプラスミノーゲンを活性化してプラスミンを形成し、これがフィブリン血栓を消化します。これにより、感染を局所化するために形成されるフィブリン網が破壊されます。スタフィロキナーゼはプラスミノーゲンと相互作用して、プラスミノーゲン分子の活性部位を露出させる 1:1 複合体を形成します。^{[1]プラスミン Sak 複合体は、フィブリンが存在しない血漿中の α} ₂ - 抗プラスミンによって中和され、溶解を引き起こします。しかし、フィブリンが存在すると、阻害が遅れ、血漿中のフィブリン選択性の独自のメカニズムが生まれます。^[要出典]

スタフィロキナーゼはIgGと補体成分C3bも切断し、貪食作用を阻害する。^[2]

成熟したスタフィロキナーゼmRNAの全長は489bp です。最初の 27 個のアミノ酸はシグナルペプチドをコードしており、これは成熟タンパク質 (mSak) で切断されます。Sakの一次構造と他のプラスミノーゲン活性化因子の間には相同性はほとんどありません。Sak の自然変異体は Sak42D、SakφC、および SakSTAR です。これらの変異体は、コード領域に4 つのヌクレオチドの違いがあり、1 つのサイレント変異があります。影響を受けるコドンは、全長スタフィロキナーゼのアミノ酸 38、61、63、および 70 です。アミノ酸 38 はリジン、アミノ酸 61 はSaKSTAR ではセリン、SakφC ではグリシン、 Sak42D ではアルギニンです。アミノ酸 63 は、SakSTAR と SakφC ではグリシンですが、Sak42D ではアルギニンです。 SakSTARとSakφCのアミノ酸70はヒスチジンであるが、Sak42Dではアルギニンである。^{[3] [4]}

スタフィロキナーゼの成熟構造は 163 個のアミノ酸から成り、細長い形状をしています。Sak には、同様のサイズの 2 つの折り畳まれたドメインが含まれています。2 つのドメイン間の重心からの距離は 3.7 nm です。溶液中では、この位置は 2 つのドメイン間で異なり、柔軟なダンベル形状を示唆しています。^{[引用が必要]}

• フィブリノリシン